Hoja B
Es dextrógira
Conforma la estructura cuaternaria de las proteínas
Se establece mediante puentes disulfuro
Es fundamental en la estructura barril
El enlace peptídico
Está formado por dos grupos de carboxilo
Permite unir a los aminoácidos entre sí
Es un enlace éster
Está en posición cis
La prolina
Es un aminoácido polar con carga
Es el aminoácido más sencillo
Es importante para la estructura secundaria de las proteínas
Es un aminoácido ácido
Los aminoácidos que forman las proteínas
No son quirales
Son enantiómeros D
No están constituidos por grupos aminos
Pertenecen a la familia α-aminoácidos
La pérdida de la estructura tridimensional de una proteína
Se denomina precipitación
Es habitualmente irreversible
No ocurre nunca
Es lo que debe suceder para que una proteína realice su función
La estructura cuaternaria
Se presenta en todo tipo de proteínas
Se presenta solo en proteínas con varias cadenas polipeptídicas
No se presenta en ninguna proteína
No solo la encontramos en proteínas estructurales
Los plegamientos o motivos
Son disposiciones estables de estructuras secundarias
Pueden ser de cualquier tipo
Deben tener los grupos hidrofóbicos hacia el exterior
Constituyen la denominada estructura primaria
Las biosíntesis del colágeno
Ocurre en el núcleo celular
Es un proceso en el cual no interviene el retículo endoplasmático
Tiene una etapa de glicosilación
Es un mecanismo poco conocido
Para la estabilización de las tres hebras de colágeno se necesita la participación de
Ser
Lys
Phe
Gly
La estructura general del colageno
Contiene prolina
Forma una doble hélice levógira
Forma fibras de 200nm de longitud
Posee una unidad básica Glu-X-Y
La mioglobina
Está formada por 4 subunidades
Solamente un 10% de su estructura secundaria es en hélice α-dextrógira
Posee muy baja afinidad por el oxígeno
El grupo hemo se encuentra en un bolsillo hidrofóbico formado por aminoácidos apolares
Respecto a la hemoglobina
Al aumentar la concentración de CO2 , la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno aumenta
El 2,3 bisfosfoglicerato solamente se une a la forma R de la hemoglobina
Al aumentar la concentración de H+, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye
Presenta cooperativistas negativa en su unión a oxigeno
Sobre los enzimas
Todas son lipoproteínas
Pueden requerir la acción de un coenzima para su actividad
Su actividad enzimática es independientemente del pH la temperatura
Modifican la constante de equilibrio de la reacción catalizada
Sobre el centro activo de un enzima
En el no reside la especificidad de cada enzima ni sus propiedades catalíticas
Los aminoácidos que los componen solamente funcionan como restos de unión sustrato
Proporciona un ambiente adecuado dentro del cual las reacciones pueden tener lugar
Está formado por un pequeño número de aminoácidos siempre de marcado carácter ácido
La catálisis enzimática
Existen solo dos mecanismos: vivamente y ácido-base
En la catálisis covalente se requiere la accion de un grupo nucleófilo que permita establecer un enlace covalente transitorio
Las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo sólo pueden funcionar como aceptores de protones en la catálisis ácido-base general
Siempre sucede a través de un solo mecanismo
Sobre la cinética enzimática monosustrato
En el estado estacionario la velocidad de formación del complejo ES tiene un valor negativo
En condiciones de saturación del sustrato, todo el enzima está en forma de enzima libre
Según Michaelis-Menten, el paso limitante de velocidad en las reacciones enzimaticas es la descomposición del complejo ES para formar el producto y el enzima libre
Según Michaelis-Menten, la reacción enzimática nunca alcanza el estado estacionario
Con respecto a los parámetros cinéticos Km y Vmax
Se puede definir Vmax=Km [EP]
En los enzimas michaelianos, Km coincide con la constante de disociación del complejo ES
Km también se conoce con el nombre de numero de recambio
En los enzimas michaelianos a menos Km, menos afinidad del enzima por el sustrato
Sobre las inhibiciones enzimaticas
La inhibición competitiva aumenta la Vmax
La inhibición competitiva disminuye la Km
La inhibición no competitiva es realmente un caso especial de inhibición mixta
Los inhibidores suicidas producen inhibiciones totalmente reversibles
Sobre los enzimas alostéricos
Los enzimas alostéricos con modulación heterotópica, están formados por varias subunidades donde el sustrato funciona como tal y como modulador
El tripsinógeno representa un ejemplo típico de modulación heterotópica
La unión de su modulador alostérico no induce ningún cambio conformacional en el enzima
Los enzimas alostéricos homotrópicos son aquellos en los que el sustrato es a la vez modulador
Sobre la regulación de fosforilación
Implica la incorporación de un grupo polar muy voluminoso donde tan solo había un grupo alcohol
Es totalmente irreversible
Las fosfotasas solo actúan ante determinadas secuencias consenso por las que tienen preferencia
Ocurre en los aminoácidos Lys y Arg
Sobre los peoteoglicanos y glucoproteínas
La integrina es una proteína trimerica
La lámina es una proteína dimerica
Los proteoglicanos de elevado peso molecular tienen una cadena larga de ácido hialurónico
El hisluronsto es un polimero de ácido hialuronico y N-acetil murámico
Sobre los lípidos
Los ácidos grasos disminuyen su solubilidad con la longitud de su cadena
Los triacilgliceroles están formados por tres ácidos grasos y la esfingosina
Los glicerofosfolípidos están formados por tres ácidos grasos y glicerol
Los esfíngolípidos están formados por tres ácidos grasos y la esfingosina
En los plasmalógenos, la unión de ácidos grasos se hace por enlace ester
La esfingomielina es el principal tipo de líquido de las vainas de mielina
Los globósidos tienen carga neta negativa a pH 7
Los globoesfingolípidos se ubican en la cara interna de las membranas
Los terpenos y esteroides
Los ácidos libres derivan del colesterol por modificaciones en C-1 y C-2
En las hormonas esteroídicas presentan un grupo hidroxilo en el C-3
El percursor de la vitamina A es un monoterpeno
El colesterol está formado por 4 anillos fusionados
Sobre las membranas
La difusión flip-flop d ellos lípidos está favorecida energéticamente
Las proteínas permanecen quietas en la membrana plasmática
Tienen siempre la misma composición de lípidos
Son bicapas lipídicas donde se insertan proteínas
Las proteínas están formadas por hojas B que se disponen formandonun cilindro
Los lípidos son moléculas antipáticas
Las proteínas integrales se asocian a la membrana mediante interacciones débiles
Los gly Isis contribuyen a la simetría de la membrana
Las lectinas son lípidos con afinidad y especificidad por glucidos
La lectina del virus de la gripe es la proteína hemaglutinina
En la infección de VIH participan 1 glicoproteina del virus y 3 proteínas de la célula del huésped
La bacteria H pylori se adhiere a las células huésped mediante el anclaje GPI
Sobre los ácidos nucleicos
Eran formados por elementos sencillos denominados nucleosomas
Se dividen en ADN, ARN y ATN
Las bases nitrogenadas pueden ser pirimidínicas o púricas
Las bases nitrogenadas se unen a los azúcares por enlaces O-Glucosídicos
Sobre el ADN de Watson y Crick
Las leyes de Chargaff indican que la composición de bases de ADN es igual de una especie a otra
Es una doble hélice levógira
Las cadenas de azúcar-fosfato están en el núcleo de la helice
Está constituido por dos hebras antiparalelas
El ARN forma estructuras exclusivamente helicoidales
La forma H de ADN está constituido por 4 hebras
Las secuencias palindrómicas permiten la formación de “horquillas” o “cruces”
Los apareamientos de Hoogsteen permiten la formación de ADN duplex
Los transportadores glut
Transportan glucosa hacia el citoplasma mediante un transporte pasivo sin gasto de energía
Tienen 8 dorminios transmembranales
Presentan 12 dominios transmembranales y participan en el transporte de glucógeno hacia el interior de las células
Lleva a cabo el transporte activo de la glucosa al interior de las células y se gasta ATP
En la relación catalizada por la piruvato quinasa
Tiene lugar en la fase preparatoria y se gasta ATP
Se produce una fosforilacion a nivel de sustrato al ceder el fosfato de elevada energía desde el fosfoenolpirúvico al ADP y se forma piruvato
El ADP cede un fosfato al fosfoenolpirúvico
Se produce la descarboxilacion oxidativa del fosfoenolpirúvico
La fructosa 1,6 bifosfato
Es un inhibidor alostérico de la hexoquinasa
Inhibidor alostérico de la fructosa 1,6 bifosfatasa y de la fosfofructoquinasa 2
Es el sustrato que se une al centro activo de la fosfofructoquinasa 1
Se forma en la fase preparatoria de la glucólisis tras la fosforilación de la fructosa 6-fosfato
La fermentación láctica
Se produce en condiciones aeróbicas en células que no tienen mitocondrias
Permite la regeneración del NADH+H+ procedente de la glucólisis mediante sistemas lanzaderas
Tiene llegar en células que tienen mitocondrias y en células eucariotas en condiciones anaeróbicas
Permite la obtención de acetilCoA a partir de piruvato
La lanzadera malato
Está presente en células nerviosas y en células musculares esqueléticas
Lleva a cabo la regeneración del NADH+H+ que se obtiene en la formación acetilCoA
Permite la obtención de 2ATP en la mitocondria y la regeneración del NAD+ en el citoplasma
Funciona en condiciones anaerobicas dentro de la mitocondria
La tiamina pirofosfato
Es un coenzima soluble
Está unido al E1 de la piruvato deshidrogenasa y de la α- cetoglutarato deshidrogenasa
Forma parte de la isocitrato deshidrogenasa y de la succionato deshidrogenasa
Forma parte de la vitamina B2
El ciclo de los ácidos tricarboxílicos
Es solo una ruta anabólica
Son todas las reacciones reversibles y da lugar a la formación de acetilCoA
Es una ruta anfibótica
Conlleva un gasto de 24 ATP
La reacción catalítica por la aconitasa
Es una reacción de óxido-reducción y da lugar a la formación de citrato
Tiene lugar en el citoplasma de los eritocitos
Da lugar a la formación de FADH2
Es una reacción estereoespecifica y solo se forma uno de los 4 isomeros del isocitrato
Si una neurona tiene elevadas concentraciones de ATP y no necesita gastar más energia
El ADP actúa como modulador alostérico positivo de la piruvato deshidrogenasa quinasa, de la contrato sintasa y de la isocitrato deshidrogenasa
Se degrada glucógeno mediante el proceso de glucogenesis
Pasa NADH+H+ desde el citoplasma al interior de la mitocondria
El ATP actúa como modulador alostérico negativo de la curraron sintasa y de la isocitrato deshidorgenasa y como modulador alostérico positivo de la piruvato deshidrogenasa quinasa la cual inactiva al encima E1 de la PDH mediante modificación covalente
La hélice α
Es dextrogira
Conforma la estructura cuaternaria de las proteinas
Puede formarla todos los polipéptidos
Está formado por 2 grupos carboxilo
No forma parte de las proteínas
Es un enlace amida sustitutivo
La glicina
Establece puentes disulfuro
Es un aminoácido aromático
Los aminoácidos que formas las proteínas
Son enantiómeros L
No están constituidos por dos grupos amino
Pertenecen a la familia B- aminoácidos
Se denomina desnaturalización
Es irreversible
Es los eu debe suceder para un una proteína realice su función
Son disposiciones estables de estructuras primarias
Constituyen las denominadas estructuras supersecundarias
La biosíntesis del colágeno
Tiene una etapa de exocitosis de procolágeno
El colágeno de tipo IV
Es el constituyente de las membranas basales
Pertenece a los colagenos fibrosos
Su distribución en los tejidos es escasa
Tiene la triple hélice interrumpida
No contiene ninguna prolina
Posee una unidad básica Gly-X-Y
El colageno
Es una proteína globular
Está formado por subunidades α-hélices
Es la proteína corporal más abundante
No es una proteína
La enfermedad que se caracteriza por la presencia de eritrocitos en forma de hoz es la
Anemia falciforme
Anemia de fanconi
Anemia ferropenica
No existe esa enfermedad
La hemoglobina
Presenta una cinética exponencial
No es una proteína alosterica
No puede unir CO2
Es la proteína transportadora de O2
La hemoglobina minoritaria en el adulto es la
Hba2
HbE
Hba1
HbF
Le grupo hemo
Forma parte de las proteínas transportadoras de Na+
Contiene hierro en estado ferroso
Contiene hierro en estado férrico
No contiene estructuras en forma de anillo
La proteína que actúa como reservorio de oxígeno es la
Hemoglobina
Transferrina
Ferritina
Mioglobina
La regulación por fosforilacion
La realizan las proteínas fosfatasas
Afecta a Tyr, Ser y Thr fundamentalmente
Ocurre en residuos Cys del centro activo del enzima
No requiere de secuencias específicas de fosforilacion
Los enzimas alostericos
Siguen siempre el modelo secuencias
Presentan cinéticas Michaelianas
Son fundamentales en el control de las rutas metabólicas
Siguen exclusivamente el modelo concertado
Los enzimas
Son un poco sensibles a la temperatura
Nunca funcionan a pH bajo
Modifican su actividad según el pH y la temperatura
Resisten muy bien temperaturas elevadas
La inhibición enzimática
De tipo comotetitiva varía su Km y su Vmax
La de tipo no competitivo varía solamente la Km
La de tipo mixto varía solamente Vmax
No competitiva genera líneas paralelas en la representación de dobles inversas
Todos los enzimas
Siguen la cinética descrita por Michaelis y Menten
Tienen como parámetros característicos la Km y la Vmax
Se inhiben de forma irreversible
Tienen Km comparables
Los enzimas con
NAD o NADP como enzimas participan en reacciones de oxidación reducción
FAD participan en reacciones de transferencia de CO2
prioridad fosfato participan en reacciones de carboxilacion
Derivados de ácido folico participan en transaminaciones
Llamados transferasas canalizan reacciones de isomerizacion
Las oxido-reductasas transfieren grupos de un sustrato a otro
Nunca necesitan de cofactores para su funcionamiento
Que usan AcetilCoA catalizan la transferencia de grupos acilo
La catálisis enzimatica
Puede ser ionica
Cuando es covalente ocurre con cualquier aminoácido
Suele suceder combinando diversos mecanismos
No requiere de la unión del sustrato al enzima
El centro activo de un enzima
Es el complementario del estado de transición
Está formado por aminoácidos básicos
Tienen poca especificidad por el sustrato
Funcionan como una llave-cerradura
Sin siempre proteínas
Están formados por un número pequeño de aminoácidos
Modifican el equilibrio de las reacciones
Aumentan la velocidad de las reacciones
Las glicoproteinas de membrana
Tienen funciones desconocidas
Como la laminina es una proteína dimerica
Como la integrina permite a las células reconocerse entre si
Como la fibronectina se acopla a otras moléculas de la matriz extracelular
Sobre las glucoproteinas y peptidoglicanos
Los peptidoglicanos de las paredes bacterianas tienen aminoácidos de la forma D
Los proteoglicanos se unen por un puente formado por 4 azúcares a la proteína
Los proteoglicanos tienen cadenas cortas de ácido hialuronico
El hialuronato es un polimero de ácido hialuronico y N-acetil muramico
Los glucosaminoglucanos
Son heteropolisacaridos lineales formados por repeticiones de disacaridos
Son moléculas de pequeño tamaño
Como el sulfato de condroitina tiene ácido hialuronico
La heparina tiene ácido hialuronico
Los polisacaridos
Son siempre agrupaciones lineales de monosacaridos
Como el almidón está formado por amilosas y amilopectina
La amilopectina son enlaces de tipo α (1->4)
Glucógeno es el azúcar de reserva en las plantas
Los monosacaridos
De importancia biológica son una mezcla racemica (D y L)
Se ciclan en formas con 5 lados llamados piranos
Se ciclan gracias a la formación de un enlace amida
Se unen entre sí por un enlace denominado glucosídico
Los glucidos
Son polialcoholes con grupos cetonas
Forman estructuras cíclicas de 5 átomos de carbono
Cuando son aldosas tienen un grupo carbonizo de la forma aldehido
Todos los monosacaridos tienen al menos un centro quiral
Los sesquiterpenos están formados por 4 isoprenos
La vitamina A se forma por la escisión del B-caroteno, un tetraterpeno
Losa cidos biliares derivan del colesterol por modificaciones en C7 y C15
Los cortecoides se sintetizan en la médula adrenal
Los ácidos grasos aumentan su solubilidad con la longitud de la cadena
Los glicerofosfolipidos tienen glicerol 2 ácidos grasos y un fosfato en el carbono 3
Los glucoesfingolipidos se ubican en la cara interna de las membranas
Sobre el ARN
En el ARN la timina es un nucleotido esencial
El ARNm no se suele procesar tras su transcripción
Los ARNt unen diferentes aminoácidos de modo específico
Sobre el ADN
Las leyes de Chargaff indican que A=T y C=G
La doble hélice de Watson y Crick es levógira
El A-DNA se encuentra en la materia viva
El ADN tetraplexse forma fundamentalmente con adenosinas
Están formados por elementos sencillos denominados núcleosidos
Las bases nitrogenadas se unen a los azúcares por enlaces O glucosídicos
El sentido de los ácidos nucleicos es 3’ -> 5’
Las bases pueden sufrir tautomerias ceto-enolicas
Sobre los lípidos de las memebranas
Forman estructuras como bicapas, micelas y liposomas
Las membranas tienen una composición lípidos semejante
El colesterol es el lípido de membrana más numeroso
Los lípidos permanecen quietos en la membrana plasmatica
Las proteínas de las membranas no pueden desplazarse a través de ella
Las proteínas extrínsecas tienen parte de su estructura dentro de la bicapa
Los dominios transmembrana de las proteínas son siempre del tipo α-hélice
Las lectinas participan en el reconocimiento intracelular y la adherencia
La glucolisis
Es una ruta metabólica para generar FADH2
Solo está presente en las bacterias
Era formada por cuarto etapas
No funciona sin NAD+
En la glucolisis
El eproducto final es el fosfoenopiruvato
Se generan 4 moléculas de ATP
Es una ruta poco regulada
La fructosa 1,6 difisfato se rompe a gliceraldehido 3P y dihdroxiacetona-P
Los enzimas de la glucolisis
Podrían formar complejos multienzimaticos
Fundamentales para el control de esta vía son la enolasa, aldolasa y fosfohexosa imerasa
Son todos michaelianos
Necesitan ATP para poder funcionar
La regulación de la glucolisis
Depende exclusivamente de la hexoquinasa
Tiene a la fosfofructoquinasa-1 como principal enzima regulador
Solo se realiza a nivel de piruvatoquinasa
No depende de la carga energética de la célula
La glucosa
Se obtiene directamente de la fructosa
Se forma directamente del gliceraldehido 3P
Se obtiene glucógeno por un proceso de fósforolisis
Se obtiene directamente y en una sola reacción a partir de la galactosa
Las fermentaciones
Valen bioquimicamente para producir etanol
Se emplea para generar lactato
Son fundamentales para obtener NAD+
Valen para obtener NADH+H+
La fermentación alcoholica
Ocurre en un sol paso
Necesita de dos enzimas piruvato descarboxilasa y alcohol deshidrogenasa
Necesita la participación del NAD+
Desprende 02
El piruvato en condiciones aeróbicas
Se transforma solo en lactato
Se degrada directamente en CO2 y H2O
Va a entrar en el ciclo del glioxilato
Será catabolizado por el complejo piruvato deshidrogenasa
El complejo piruvato deshidrogenasa
Tiene 3 actividades enzimaticas distintas
Necesita 3 coenzimas diferentes
No funciona cuando hay lipoato
Es un enzima de pequeño tamaño
La regulación del complejo piruvato deshidrogenasa
Es siempre de tipo rapido
Es de tipo inhibitorio en presencia de AMP
Es de tipo activador cuando actúa la piruvato deshidrogenasa fosfatasa
Es de tipo activador cuando actúa la piruvato deshidrogenasa
El ciclo de Krebs se caracteriza por ser una ruta de tipo
Catabolico
Anabolico
Anfibolico
Fotosintético
El ciclo de Krebs por cada molécula de acetil-CoA se obtiene:
32 NADH
2 moléculas de CO2, 3 de NADH, 1 de FADH2 y 1 ATP (o GTP)
1 molécula de CO2, 1 de NADH, 1 de FADH2 y 3 de ATP (o GTP)
3 moléculas de NADH, 1 de FADH2 y 1 ATP
¿Cuál de las siguientes afirmaciones del ciclo de Krebs es correcta?
El acetilCoA y el oxoalacetato reaccionan para formar citrato
El CO2 formado en una vuelta del ciclo procedente de los 2 átomos de carbono del grupo acetilo del acetilCoA
Solo funcionan en condiciones anaerobicas
Parte del mismo tiene lugar en el citoplasma y parte de las mitocondrias
Todas las secuencias metabólicas siguientes corresponden al ciclo de Krebs, excepto una:
Fumarato -> succinato -> α cetoglutarato
Malato -> oxalacetato
Fumarato -> malato
Citrato -> isocitrato -> α cetoglutarato
¿En cuál de las siguientes reacciones del ciclo de Krebs se produce FADH2?
En la catalizada por la citrato sintasa
En la catalizada por la isocitrato deshidrogenasa
En la catalizada por la succinato deshidrogenasa
En la catalizada por la malato deshidrogenasa
La cadena de transporte de electrones
Ocurre en el citoplasma de la celula
Ocurre en la membrana interna de la miotcondria
Ocurre en la membrana externa de la mitocondria
Solo sucede en procariotas
Los elementos fundamentales del transporte de electrones
Son los citromos, Quinoa, proteínas ferrosulfuradas, NAD y FAD
Solo las proteínas ferrosulfuradas de Rieske
Se trasnfieren los electrones cuando E es decreciente
Son todos muy difusibles en la membrana
Sobre los complejos de la cadena de tranaporte
El complejo III es el primero en recibir electrones
El complejo I tiene varios citrocromos
En el complejo II se transfieren 4H+
El complejo VI transfiere los electrones y H+ al O2 para formar H2O
La síntesis de ATP en la mitocondria
La realiza la ATP sintasa, que tiene una subunidad F1 y otra F0
Es un mecanismo de transporte activo
No requiere flujo del H+
No depende De la Vega energética de la célula
Sobre la producción de ATP
Se generan unos 25 ATP por cada glucosa
Se produce ATP en un proceso de catálisis rotacional
En la subunidad F1 hay sitio para 4 moleculas de ATP
Se sintetiza el ATP exclusivamente por la existencia de un gradiente químico
El agua
Tiende a intercambiarse por enlaces de puentes de hidrógeno internos
Tiene solo afinidad por las sustancias cargadas
Con sus estructura de 3 átomos forma un tripolo
Presenta afinidad por los hidrocarburos alifaticos
En el enlace puente de hidrogeno
Ocurre solo entre grupos hidroxilo
Solo ocurre con las moléculas de agua
Son importantes en el fenómeno de la osmosis
Ocurren entre hidroxilos, grupos amino y entre ambos grupos funcionales
El pH
No tiene relevancia en los sistemas biológicos
Tiene una escala que va de 0 a 16
En los medios biológicos ronda la neutralidad
No se relaciona con el Kw
Los aminoaciodos que forman las proteínas y peptidos
Son siempre de la serie L
Son siempre de la serie D
Tienen un grupo amino y ácido en el primer carbono
Siempre tienen carga
El aminoácido cisteina
Tiene un grupo carboxilo extra
Forma enlaces disulfuro
Tiene el grupo guanidino
Absorbe La Luz ultravioleta
Los aminoácidos polares con carga
Tienen 3pK en las curvas de valoración
Tienen 2pK en las curvas de valoración
Tienen un pI (punto isotérmico)
Carecen de pK en las curvas de valoracion
Sucede entre dos aminoácidos a través de sus grupos amino
Sucede entre dos aminoácidos empleando sus grupos -SH
Tiene 3 ángulos de enlace característico
No tiene propiedades de enlace sencillo
La alfa hélice
Es levógira
Tiene 3 aminoácidos por vuelta
Se puede interrumpir cuando hay una prolina
Es característico del colageno
Un motivo en una proteína
Carece de estructura secundaria definida
Está formado por varios dominios
Es un grupo de estructuras secundarias que se repiten
Se suele especializar en una función de la proteína
La estructura cuaternaria de una proteína
Es típica en proteínas monoméricas
Esta presente en todas las proteínas
Es característica de las proteínas que tienen fenómenos de cooperatividad
Consiste en los aminoácidos que forman la proteína y como estos se agrupan
Es rico en metionina
Solo forma estructuras en lamina
Esta formado por una doble hélice de aminoacidos
Tiene cadenas independientes que son levogiras
El grupo hemo
Es capaz de unir el oxigeno y el dióxido de carbono
Tiene un núcleo central de cobre
Puede almacenar y transportar oxígeno, según la proteína que lo porte
Tiene cooperatividad positiva
El efecto Bohr
Ocurre en la molécula de mioglobina
Es el responsable del cambio de forma R a forma T en la hemoglobina
Es el responsable de la unión del dióxido de carbono a la mioglobina
Es el responsable del intercambio de oxígeno entre la hemoglobina de la madre y del feto
Los azúcares o carbohidratos
Pueden ir solos o asociarse a proteínas y lipidos
Se unen entre sí por enlaces peptídicos
Son poco polares
En el caso de los disacaridos se unen siempre por los carbonos anomericos
Como el glucógeno tienen ramificaciones cada 24 horas
Como la celulosa forma puentes de hidrógeno intra e intercatenarios
Como los glucosaminoglicanos, están por un sol tipo de azucar
Como el ácido hialuronico tiene ácido iduronico y N acetilglucosamina
Sobre los peptidoglicanos, proteoglicanos y glicoproteinas
Los peptidoglicanos de las bacterias tienen aminoácidos de tipo D
Los proteoglicanos de alto peso molecular tienen una parte central de la proteína
Las glicoproteinas unen los azúcares por aminoácidos como la leucina
Las proteínas cristalinas tienen función exclusivamente estructural
Los lipidos
Como los ácidos grasos se funden a temperaturas más bajas cuánto más largos son
Solo tienen función estructural y excepcionalmente de reserva energetica
Como los de membrana siempre tienen la glicerina como alcohol
Como los plasmalogenos tiene un enlace éster en el carbono 3
Los derivados del isopropeno
Como los sesquiterpenos tienen 4 moléculas de isopropeno
Como los carotenos son precursores de vitaminas como la C y la B
Como el colesterol está presente en las membranas de las células vegetales
Pueden tener papel estructural, hormonal y emulsionante
Las membranas biológicas
Tienen los azúcares orientados hacia la parte externa de la misma
Son simétricas
Tienen bastante rigidez
Tienen proteínas que se llaman extrínsecas porque están en el interior de la membrana
Respecto a los enzimas
Todas las proteínas
Aumentan a velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación
Aumentan la velocidad de la reacción al aumentar la energía de activación
Existen al menos dos centros activos por molécula de enzima
El centro activo es una entidad bidimensional
El centro activo supone una pequeña porción del volumen total del enzima
Los centros activos tienen siempre un marcado carácter basico
Siempre de requiere la accion de un cofactor
Suele suceder a través de un solo mecanismo
Cuando es covalente participa un grupo nucleofilo
Las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo sólo pueden funcionar como dadores de protones en la catálisis ácido-base general
Las membranas
Tienen los lípidos distribuidos aleatoriamente
Tienen proteínas con una movilidad absoluta
Tienen proteínas unidas a lípidos solamente en la cara externa de la celula
Tienen proteínas cuya estructura se puede estudiar por su índice hidropatico también llamado perfil de hidrofobicidad
En el estado estacionario la velocidad de desaparición del complejo ES es superior a la velocidad de formación de ES
La concentración de enzima libre es igual a la de enzima total más la enzima unida al sustrato
En condiciones de saturación de sustrato todo el enzima está en forma de enzima libre
La Km es igual a (k1+k2)/k1
Con respecto a la Km
Es la concentración del sustrato a la cual V0= 2 Vmax
En los enzimas michaelianos cuánto más alta sea menos afinidad tiene el enzima por el sustrato
No se modifica en presencia de un inhibidor competitivo
Es la constante de velocidad de la etapa limitante de la velocidad de la reacción
La inhibición no competitiva disminuy la Vmax y la Km
La inhibición competitiva modifica la Vmax
La inhibición acompetitiva solo modifica la Km
No se producen nunca inhibiciones irreversibles
Generalmente son proteínas monoméricas
Presentan gráficas de velocidad de reacción sigmoideas
La unión de su modulador alosterico no induce ningún cambio conformacional en el enzima
Las heterotropicos son aquellos en los que el sustrato es a la vez modulador
Respecto a la modulación por fosforilacion
Ocurre en los aminoácidos Asp y Glu
Las fosfatasas son los enzimas que catalizan la unión de fosforilo a los aminoácidos
Las quijadas tienen preferencia por determinadas secuencias consenso
La regulación por escisión proteolitica
La realizan las fosfatasas
Permite transformar un zimogeno en un enzima activa
Es totalmente reversible
La asparto transcarbamilasa se regula de esta manera
Respecto a los ácidos nucelicos
La diferencia entre el ADN y ARN se encuentra en el tipo de enlace entre la base y el azucar
El azúcar y el fosfato se encuentran en la periferia mientras que las bases quedan en el interior de la hélice
La distancia entre dos bases adyacentes es de 20 armstrongs
La composición de bases varía entre los distintos tejidos del organismo
¿Que afirmación es correcta con respecto al ADN?
Las dos hebras de ADN son antiparalelas
Los apareamientos de bases son siempre A-G y T-C
Las dos hebras están unidas entre sí por enlaces covalentes
El punto de fusión de un ADN con un alto contenido en A-T es mayor que el de un ADN con alto contenido en G-C
La secuencia de bases de una hebra de ADN es 5’-ATGCGC-3’ ¿cuál es la secuencia de bases de la hebra complementaria?
5’-ARGCGC-3’
5’-CCGCGC-3’
5’-GCGCAU-3’
5’-TACGCG-3’
Los ARNs mensajeros de eucariotas
Son policistronicos
Se sintetizan en los ribosomas
Sirven como molde para especificar la secuencia de aminoácidos de las proteínas
A diferencia de los otros ARNs contiene timina en lugar de uracilo como base nitrogenada
El transporte de glucosa hacia el citoplasma
Es un transporte activo y se gasta ATP
Se realiza sin ninguna proteína transportadora
Es a través de los transportadores GLUT mediante transporte pasivo y se gasta ATP
Es un transporte pasivo a través de los transportadores GLUT y sin gasto de energia
Cuando la glucosa pasa al citoplasma
Es fosforilada y no se puede pasar a través de las membranas
Es activada y no puede salir al espacio extracelular pero si a la mitocondria
Es fosforilada para ser transformada dentro de la mitocondria
Es fosforilada en la fase de beneficios y no puede salir por la membrana plasmatica
En la fase preparatoria de la glucolisis
Se transporta glucosa en 2 triosas fosfato
Se generan dos moleculas de piruvato
La glucosa se transforma dihideoxiacetona fosfato y gliceraldehido 3 fosfato
Se genera NADH+H+
La transformación de glucosa a piruvato
Se produce solo en condiciones anaerobicas y se genera ATP
Da lugar a 2 ATP y 2NADH+H+ y se produce en condiciones aeróbicas y anaerobicas
Se da en ausencia o en presencia de O2 y el balance energético total son 4 ATP
Da lugar a la formación de ATP y FADH2 en presencia de O2
Durante la fase de beneficios de la glucolosis
Se producen 2 fosforilaciones a nivel de sustrato a partir de Pi
Se transfiere un grupo fosfato desde el 2,3-bisfosfoglicerato y desde el fosfoenolpiruvato
Se genera 4 ATP en 2 etapas mediante 2 fosforilaciones a nivel de sustrato
Tiene lugar la fosforilacion oxidativa
En la regulación de la glucolisis
Solo se regula la hexoquinasa y la piruvato quinasa
Se regulan 3 reacciones reversibles de la glucolisis
La hexoquinasa, la PFK-1 y la piruvato quinasa presentan una regulación alosterica
Solo se regula la etapa de la formación del piruvato
Si se produce más ATP que el que se consume en la célula
El ATP actúa como inhibidor alosterico de la PFK-1 y de la piruvato quinasa
La hexoquinasa cambia de conformación y disminuye su afinidad por la glucosa 6P
La glucosa continúa transformandose en piruvato
No se produce más ATP pero si se genera NADH+H+
La fermentación lactica
Se produce la teansformacion del AcetilCoA en los erictrocitos
Se genera ácido láctico en la reacción catalizada por piruvato quinasa
Tiene lugar en las células eucariotas que no tienen mitocondrias
Da lugar a mayor cantidad de ATP que en la glucolisis
En el ciclo de cori
Se acopla 2 rutas: la glucolisis en el músculo y La glucógeno Lídia en el higado
Hay dos rutas acopladas: la fermentación láctica y la glucogenesis
Se llevan a cabo 2 procesos catabolicos
El aporte de O2 es insuficiente y el piruvato es metabolizado en las mitoncondrias de las células musculares
En la fermentación acoholica
El aporte de O2 es insuficiente en los hepatocitos y se produce etanol
Se produce etanol,CO2 y se regenera el NAD+ reducido durante la glucolisis
Es necesario que el NAD+ se reduzca
Se genera ATP
En los sistemas lanzadera
Se transportan equivalentes de reduccion hacia el espacio extracelular
El NADH+H+ que se genera en la glucolisis pasa al interior de las mitocondrias
Está presente en las células eucariotas que no tienen mitocondrias
Se genera el NADH+H+ que se produce durante la glucolisis y siempre en condiciones aeróbicas
La piruvato deshidrogenasa
Es un complejo multienzimatico presente en el citoplasma de las células eucariotas
Cataliza la oxidación del piruvato a oxalacetato
Está formada por la E1, E2 y E3, dos enzimas reguladoras y 5 coenzimas
Tiene coenzima A unido a la enzima E1
La regulación de la transformación del piruvato a ActilCoA
Es una regulación rápida (alosterica) y lenta (modificación covalente)
Solo se regula a los enzimas reguladores del complejo piruvato deshidrogenasa
Se lleva a cabo únicamente en condiciones de anaerobiosis
El ATP activa de manera alosterica a la encima E1 e inhibe a la piruvato deshidrogenasa quinasa
Si se produce menos ATP que el que necesita la celula
Se detiene la glucolisis, la transformación de piruvato a AcetilCoA y el ciclo de Kreps
Se produce la fermentación láctica en la célula
El ADP potencia la actividad de la PFK1 y de la fosfatasa del complejo piruvato deshidrogenasa
La glucosa se utiliza para la síntesis de glucógeno
En el ciclo de Kreps
Se reduce el ActilCoA para dar de nuevo piruvato
Se lleva a cabo en el citoplasma de células eucariotas cuando se produce mucho piruvato
Solo se produce en condiciones anaerobicas
Se oxida por completo el AcetilCoA y se genera NADH+H+, FADH2 y GTP
Es una proteína fibrosa
Está formado por subunidades α-hélice
Es la proteína corporal menos representariva
Une oxígeno de manera cooperativa
Solamente un 10% de su estructura secundaria es en hélice dextrogira
Posee alta afinidad por el oxigeno
El grupo hemo en un bolsillo formado por aminoácidos polares y con carga negativa
Respecto a la mioglobina
Al aumentar la concentración de H+ la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno aumenta
La afinidad de la mioglobina por el oxígeno depende de la pCO2
El 2,3 bifosfoglicerato solamente se une a la forma R de la hemoglobina
La unión de 2,3 bisfosfoglicerato disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno
La hemoglobina fetal tiene menor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina materna
En la hemoglobina mutada responsable de la anemia falciforme se produce un cambio en la posición 6 de las cadenas B donde un Glu es sustituido por un Val
En ausencia de oxigeno su estado ma setable es el R
En la hemoglobina mutada responsable de la anemia falciforme se produce un cambio en la podían 6 en las cadenas B donde un Glu es sustituido por un ASP
Los cambios de pH nunca afectan a la cribosas enzimática
Su centro activo representa aproximadamente el 5% del tamaño total del enzima
Su actividad enzimática siempre requiere al menos un cofactor
La unión del sustrato ocurre siempre a través de interacciones fuertes de tipo covalente
Llamados ligasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos
Las oxidoredcutasas catalizan reacciones de isomeracion
Las ligasas o sintetasas catalizan reacciones que requieren la energía procedente de la hidrolisis del ATP
La parte proteica de la enzima es el llamado grupo prostetico
Con respecto a los enzimas y sus reacciones
Los enzimas aumentan la velocidad de la reaccion al aumentar la energía de activacion
Según el modelo de catálisis enzimática propuesto por Haldane y Pauling el total de interacciones evites posibles entre el sustrato y el enzima de alcanza en el estado de transición
Las reacciones enzimaticas bissustrato únicamente sucede a través de un mecanismo de doble desplazamiento
Según Michaelis-Meten la reacción enzimática nunca alcanza el estado estacionario
Sobre la regulación por fosforilacion
La realizan las enzimas fosfatasas generando una escision proteolitica irreversible
Es reversiblw
Las quijadas no muestran preferencias por secuencias consenso
Ocurre en los aminoácidos Lys y Asp
Para la formación de dos triosas al final de la fase preparatoria de la glucolisis es necesario
La isomerizacion de la glucosa a fructosa
La rurptura de la glucosa 1,6 bifosfato
El grupo carbonilo del C1 de la glucosa 6P cambia de posición al C2 para que se forme fructosa 6P
La insomerizacion de la fructosa 3,3 bifosfato a fructosa 1,5 bifosfato
El AcetilCoA
Participa en reaccionas de transaminacion y transporta grupos acetilo
Es una vitamina soluble
Participa en reacciones de insomerizacion y transporta grupos acilo
Es un coenzima soluble que transporta grupos acetilo y succinilo
Glucosa en sangre son muy bajos ( <5mM )
Índice la síntesis de ácidos grasos para producir más energía
Activa la regulación lenta por modificación covalente de la fosfofructoquinasa 1
Aumenta la concentración de fructosa 2,6 bifosfato para que se active la glucolisis en las neuronas
Disminuye la concentración de fructosa 2,6 bifosfato lo cual provoca la activación de la activación de la gluconeogenesis y la glucogenolisis en el hígado
El ciclo de los ácidos tricabroxilicos
Se realiza en la matriz mitocondrial y está acoplado a la fosforilación oxidativa
Se realiza en condiciones aeróbicas en la membrana mitocondrial externa
Se lleva a cabo en las mitocondrias de los eritrocitos
La reacción catalizada por la aconitasa del ciclo de los ácidos tricarboxilicos
Es una reacción de óxido reducción y da lugar a la formación de citrato
Tiene lugar en el citoplasma de los eritrocitos
Es una reacción esteroespecifica y solo se forma uno de los cuatro isomeros del isocitrato
La succinato deshidrogenasa
Participa en el ciclo de los ácidos tricarboxilicos y en la cadena de transporte de electrones
Tiene un nido el coenzima NAD+ y está unida a la membrana mitocondrial
Cataliza la oxidación de succinato amalato en condiciones aeróbicas
Está unida a la membrana plasmatica y cataliza la formación del citrato
Los 6 NADH+H+ y los 2 FADH2 que se producen en el ciclo de los acuerdo tricarboxilicos a partir de dos moleculas de acetilCoA
Permite obtener 10 ATP
Permiten la formación de 24 ATP mediante los sistemas lanzadera
Se regentan en el citoplasma en conciones anaerobicas
Dan lugar a 24 ATP al ceder sus equivalentes de reducción a la cadena de transporte de electrones
Respecto a las proteinas
Las proteínas fibrosas desempeñan papeles biológicos muy diversos pudiendo funcionar como enzimas, proteína de transporte, anticuerpos...
Las proteínas globulares contienen únicamente un tipo de estructura secundaria repetida
Las α queratinas son un ejemplo de proteínas fibrosas
El colágeno es una proteína globular
En la unidad del tropocolageno
Las tres hélices dextrogiras se enrollan formando una superhelice dextrogira
Las tres hélices levogiras se enrollan formando una superhelice dextrogira
Las tres hélices levogiras se enrollan formando una superhelice levogira
Las tres hélices dextrogiras se enrollan formando una superhelice levogira
El colágeno
Es rico en glutamina
Todos los colagenos sin excepción forman fibras
la degradación completa del colágeno lo llevan a cabo las procolageno peptidasas
En la degradación del colágeno participan las colágenasas y diversas proteasas extracelulares y lisosomales
El colágeno de tipo IX
Interacciones con el colágeno de tipo II q trabes de un dominio no colagenoso
Interacciones con un proteoglicano a través de un dominio no colagenoso
Interacciona con el colágeno de tipo I a través de un dominio colagenoso
Forma redes tridimensionales
Sobre la mioglobina y la hemoglobina
El Fe del grupo hemo forma 4 enlaces de coordinación con 4 residuos de His
El grupo hemo de la hemoglobina contiene un núcleo central de cobre
Flanqueando el dueño hemo hay dos His: His F8 o proximal que forma un puente de hidrógeno con el oxígeno e His E7 o distal coordinada con el hierro
Flanqueando el grupo hemo hay dos His:His F8 o proximal coordinada con el hierro e His E7 o distal que forma un puente de hidrógeno con el oxígeno
La curva de saturación de oxígeno de la mioglobina es sigmoidea, indicando su comportamiento cooperativo
La curva de saturación de oxígeno de la hemoglobina es hiperbólica, indicando su comportamiento cooperativo
La curva de saturación de oxígeno de la hemoglobina es sigmoidea, indicando su comportamiento cooperativo
El coeficiente de Hill de la hemoglobina es igual a 4, lo que indica su comportamiento cooperativo
¿Que consecuencia tiene el efecto de Bohr producido por protones y CO2 en la mioglobina?
Disminuye la afinidad por el O2
Aumenta la afinidad por el O2
Disminuye la afinidad por el 2,2-BPG
No se produce ninguna consecuencia
Respecto a la anemia falciforme
También se conoce como porfiria y es debida a una síntesis incompleta del grupo hemo
Se debe a una mutación en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina: en lugar de un residuo de Glu existe un Asp en la posición 6 de las cadenas beta
Se debe a una mutación en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina: en lugar de un residuo de Glu existe una Val en la posición 6 de las cadenas beta
Se debe a una mutación en la secuencia de aminoácidos de la mioglobina: en lugar de un residuo de Glu, existe un Asp en la posición 6 de las cadenas beta
El captopril, un inhibidor competitivo de la enzima de conversión de la angiotensina, puede utilizarse como agente terapéutico para la hipertensión. Los inhibidores competitivos cambian:
La Vmax de la reaccion
La Km de la reaccion
La Vmax y la Km de la reacción
La especificidad del sustrato de la enzima
Respecto a las macromoléculas
Las proteínas se forman exclusivamente a partir de subunidades monoméricas de carbohidratos
Las subunidades monoméricas que las constituyen no pueden desarrollar ninguna función específica por si mismas
Los ácidos nucleicos se forman a partir de nucleotidos unidos por enlaces fosfodiester
Los ácidos nucleicos se forman a partir de nucleotidos unidos por enlaces peptídicos
Respecto a las células y sus macromoléculas
La célula se mantiene en un estado estacionario dinamico
Las células son incapaces de extraer energía de su entorno
Según el dogma central de la biología molecular: la secuencia de bases de ARN mensajero se transcribe en la secuencia de bases del ADN, que se traduce en la secuencia de aminoácidos de una proteina
Las células eucariotas no tienen lípidos en sus membranas
Respecto a las células
Las células procariotas son más complejas que las eucariotas
Las células para llevar a cabo todas sus reacciones bioquímicas no emplean ningún catalizador biológico como las enzimas
No existe compartimentalizacion en el citoplasma de las células eucariotas
Los flagelos facilitan el desplazamiento de las bacterias
Respecto a los organulos subcelulares
El retículo endoplasmático es el lugar donde se encuentra la mayor parte del DNA de la celula
En las mitocondrias se adicionan carbohidratos a las proteínas
El núcleo es el lugar de la célula donde se produce la fotosíntesis en las células vegetales
Los lisosomas contienen enzimas digestivas
Respecto a las interacciones en el medio intracelular
Los compuestos apolares forman fácilmente puentes de hisdrogeno con el agua
Las fuerzas de Van ser Waals son más fuertes que los enlaces covalentes
Las interacciones hidrofobicas ocurren entre regiones apolares de las moleculas
Los puentes de hidrógeno se forman entre un elemento electropositivo y el hidrógeno
Un acudo
Tiene tendencia a captar protones
Es más fuerte cuánto mayor sea su valor de pKa
No puede ser un componente de un sistema tampon
Es más fuerte cuánto menor sea su valor de pKa
Respecto a la osmosis
Cuando la célula está en un ambiente isotonico, el agua tiende a salir de la celula
Cuando la célula está en un ambiente hipotonico, el agua tiende a salir de la celula
Los sistemas tampon regulan la osmolaridad de las células
Cuando la célula está en un ambiente hipertonico, el agua tiende a salir de la celula
Respecto a los aminoácidos
Todos contienen sin excepción un carbono α de naturaleza quiral
El pH al que un aminoácido tiene carga neutra es el llamado punto isoelectrico
El pKr indica la tendencia a ceder un protón de un grupo carboxilo que no está en la cadena lateral del aminoácido
La mayor parte de aminoácidos que forman las proteínas son del tipo D
Respecto a los aminoacidos
El ácido glutaminico es un ejemplo típico de aminoácido aromatico
Dos cisteinas pueden formar un puente disulfuro
La serina es un aminoácido polar con carga
La alanina contiene un grupo carboxilo en su cadena lateral
Sobre el enlace peptídico
Sucede entre dos aminoácidos empleando sus grupos -COOH
La hélice alfa
Es levogira
Tiene 3,6 aminoácidos por vuelta
Únicamente contiene como aminoácidos Gly y Ala
Es característica de la fibroina de la seda
Sobre la lámina beta y los giros beta
La confirmación beta es antiparalela siemore
Los giros beta suelen encontrarse en la parte más interna de la molecula
Los giros beta contienen Pro, ya que en su configuración cis, este aminoácidos permite realizar giros con un ángulo muy cerrado
Es característica de las α-queratinas
Sobre la estructura cuaternaria de una proteína
E típica en proteínas monomericas
Está presente en todas las proteínas
Las subunidades se pueden unir mediante interacciones tanto de tipo covalente como no covalente
Aunque es habitualmente irreversible, bajo ciertas condiciones puede ser reversible
Respecto a las proteínas
Las proteínas fibrosas desempeñan papeles biológicos muy diversos pudiendo funcionar como enzimas, proteínas de transporte, anticuerpos...
Las proteínas globulares contienen únicamente un tipo de estructura secundaria repetitivo
Las α-queratinas son un ejemplo de proteínas fibrosas
La degradación completa del colágeno la llevan a cabo las procolageno peptidasas
En la degradacion del colágeno participan las colagenasas diverasas proteasas extracelulares y lisosomales
Interacciona con el colágeno de tipo II a través de un dominio no colagenoso
Interacciona con un proteoglicano a través de un dominio no colagenoso
Si desnaturalización no afecta a su actividad enzimatica
Aumentan la velocidad de la refracción al disminuir la energía de activacion
Aumentan la velocidad de la reacción al aumentar la energía de activacion
Es imposible cristalizarlas
Siempre existen al menos dos centros activos por molécula de enzima
Los centros activos siempre tienen unidos cofactoews del tipo ion inorganico como Fe+2, Mg+2
Las oxido-reductasas catalizan reacciones de isomerizacion
Las ligasas o sintetasas catalizan reacciones que requieren la energía peocedente de la hidrolisis del ATP
La parte proteica del enzima es el llamado grupo prostetico
En los enzimas michaelianos la Km es igual a la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de Vmax
Las reacciones bisustrato transcurren exclusivamente a través del mecanismo de desplazamiento secuencias ordenado
En los enzimas michaelianos la Km es igual a la Vmax
Las reacciones del metabolismo nunca incluyen más de un sustrato
