pana la 215 inclusiv

сantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 μmol de substrat in 1 min la 250 C

сantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mmol de substrat in 1 min la 250 C

сantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1 mol de substrat in 1sec la 250 C

numărul mol de substrat ce se transformă in 1 min cu ajutorul 1 mol de enzimă

cantitatea de enzimă necesară pentru transformarea 1μmol de substrat în 1 min la 250 C raportată la 1mg proteină

e posibil simultan fixarea S si a inhibitorului;

cu enzima se leagă compusul a carui concentraţia e mai mică;

inhibiţia se inlatură prin exces de substrat;

inhibitorul este scindat fermentativ;

inhibitorul concurează cu S pentru fixarea in centrul alosteric.

sunt proteine dimere alcătuite din 2 tipuri de subunităti - M si H

sunt proteine dimere

lanţurile proteice M si H sunt codificate de gene diferite

lanţurile proteice M si H sunt codificate de aceeaşi genă

LDH are 4 izoforme

fiecare enzimă are pH optimal de actiune

pH-ul optimal pentru pepsină este 7-8

pH-ul nu modifică activitatea catalitică a enzimei

pH-ul optimal al tripsinei este 1-2

pH-ul optimal al arginazei este 7

apare la enzimele oligomere;

inhibitorul se uneşte cu centrul activ şi schimbă conformaţia enzimei;

interactiunea protomerilor nu modifică conformaţia enzimei;

enzimele respective preponderent au structură terţiară;

stă la baza efectului substanţelor medicamentoase.

inhibitorul se fixează în centrul activ catalitic;

inhibitorul influenţează asupra legăturii S cu E;

inhibiţia se inlatură prin exces de substrat;

se formează un complex triplu: ESI;

se formează un complex dublu: EI.

cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 μmol de S in 1 min la 250 C;

cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mmol de S in 1 min la 250 C;

cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mol de S in 1 sec la 250 C

numarul mol de S ce se transformă in 1 min cu ajutorul 1 mol de enzimă;

cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 μkmol de S in 1 min la 250 C raportată la 1 mg proteină.

face parte din clasa transferazelor;

acidul malic provoacă o inhibiţie ireversibilă

în inhibiţie se modifică structura primară a S;

inhibiţia nu depinde de concentraţia acidului malic;

SDH catalizează reacţia: Succinat + FAD →Fumarat + FADH2.

cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 μmol de S în 1 min la 250 C;

cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mmol de S în 1 min la 250 C

cantitatea de E necesară pentru transformarea 1 mol de S în 1 sec la 250 C

numarul mol de S ce se transformă în 1 min cu ajutorul 1 molecule de E

cantitatea de E necesară să transf. 1 μmol de S în 1 min la 250 C raportată la 1 mg proteină

hidroxilarea resturilor de prolina și lizină din componența colagenului

decarboxilarea aminoacizilor

activarea acizilor grași

carboxilarea piruvatului, acetil-CoA, propionil-CoA

transaminarea aminoacizilor