Indicar cuál de estas interacciones no covalentes es altamente direccional
Fuerzas de Van der Waals
Fuerzas de repulsión interelectrónicas
Interacciones por puentes de hidrógeno
Interacción hidrofóbica
Interacción electrostática carga-carga
Indicar cuál de estas interacciones no covalentes es menos sensible a la distancia interatómica
Fuerzas dipolo-dipolo
Interacción por puentes de hidrógeno
Interacción carga-dipolo
Indicar cuál de estas interacciones no covalentes es más sensible a la distancia interatómica
El agua líquida es muy polar. Esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas pues:
Es la base del efecto hidrofóbico
Permite la interacción con los grupos carbonados de las moléculas biológicas
Aporta al agua un bajo calor específico
Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo
Estabiliza y fortalece las uniones electrostáticas (puentes salinos)
De los listados, el aminoácido más fuertemente básico (mayor pKa) es:
A
R
K
H
L
De los listados, el aminoácido más fuertemente básico en su forma mayoritaria a pH intracelular (mayor pKR aceptos de H+) es:
Y
De los listados, el aminoácido que participa normalmente en reacciones redox reversibles es:
F
C
El pH de la sangre es 7.4, por lo que la relación entre las concentraciones de HCO3- y H2CO3 (pKa = 6.37) es de:
5 a 1
1 a 5
10 a 1
1 a 10
Todas son incorrectas
El pH de la sangre es de 7.4, por lo que en el sistema CO2/HCO3- (pKa = 6.37) podemos decir que el ácido se encuentra titulado al:
20%
80%
90%
10%
No cabe hablar de titulación en este caso
El pKa del ácido salicílico es 2.97. Si el ácido gástrico es 2.0, ¿Qué fracción de este ácido estará sin ionizar, aproximadamente?
El 10%
El 20%
El 80%
El 90%
El 100%
Sabiendo que los pK de Cys (pK1=1.82 ; pKr=8.3 ; pK2=10.8), el pI es:
4.91
5.06
9.55
6.31
10.8
Sabiendo los pK de Tyr (pK1=2.20 ; pKr=10.07 ; pK2=9.11), el pI es:
6.14
5.66
9.59
En una hélice alfa las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en la misma dirección. N es:
3.6
5
6
7
8
En una lámina beta las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas, N es:
2
4
La alfa hélice es la única estructura en hélice estable que pueden adoptar las proteínas, ya que:
No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas
Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento
Las cadenas laterales de restos cada tres aa proyectaría hacia el interior de la hélice
La interacción hidrófoba se produce fundamentalmente entre alfa hélices
El enunciado es falso
La alfa-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoprar las proteínas, ya que:
No se conocen otras estructuras en hélice distintas
Los carbonos carbonilos impiden estéricamebte otro plegamiento
Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta
Es muy compacta, con abundantes contactos de Van der Waals a través del eje de la hélice
El enunciado es falso, la hélice tipo pi es más estable
La ley de Lambert-Beer nos dice que:
La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada
La absorbancia es igual a la concentración del solvente
La absorbancia de una disolución es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada
Es posible medir la absorbancia de una disolución en función de su paso óptico
El coeficiente de extinción molar vale 11.1 mM1 cm1
El dominio de tipo inmunoglobulina es una estructura:
Plegada exclusivamente en hélice alfa
Formada por un sándwich beta flanqueado por dos hélices alfa
Compuesta por dos láminas beta unidas entre sí por puentes disulfuro
Compuesta por cadenas laterales modificadas tipo desmosina
Formada por dos cadenas pesadas y dos ligeras
Que se encuentra en muchas proteínas de adhesión celular y receptores de membrana
La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada
Es posible medir la absorbancia de una disolución conociendo su paso óptico
Ninguna de las anteriores es correcta
La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz:
La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar
La absorbancia es directamente proporcional a la concentración del soluto y el paso óptico
De entre las interacciones que mantienen el plegamiento de una proteína, la más importante es:
Puentes disulfuro
Interacciones iónicas
Puentes de hidrógeno
Interaccions de Van der Waals
Efecto hidrofóbico
Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra de beta-lámina antiparalela, ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?
7 Angstrom
7 nm
30 Angstrom
60 Angstrom
0.54 nm
Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hélice alfa, ¿cuál será la longitud de esta región de la proteína?
6 nm
La afinidad de la Hemoglobina A (HbA) por el O2 in vitro disminuye:
Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr
Al disminuir la [2,3-BGP] desde 5e4 a 8e5 M
Al disminuir el pH desde 7.4 a 7.2
En ninguna de las situaciones anteriores
En todas las situaciones anteriores
La afinidad de la hemoglobina A (HbA) por el O2 in vitro aumenta:
Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5e3 a 8e5 M
Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4
¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?
La mayor parte del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica
Parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato
El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la oxi-Hb en su hueco central
En la desoxi-Hb los residuos carboxilo-terminales de las cuatro cadenas peptídicas están inmovilizados y ocluyen el hueco central
El H+ y el CO2 promueven la liberación de O2 de la Hb
La hemoglobina S (HbS) precipita y forma fibras en los eritrocitos:
Al disminuir la pCO2 de 80 a 20 torr
Al aumentar la pCO2 de 20 a 80 torr
Al disminuir la pCO2 hasta 10 torr
El enunciado es falso, la HbS no forma fibras eritrocitarias
La parte minoritaria del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica
Una parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato
El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la desoxi-Hb en su hueco central
En la desoxi-Hb una red de interacciones electrostáticas mantienen la conformación T del tetrámero
La HbF tiene una afinidad mayor que la HbA debido a que en la cadena gamma, la His 143 está sustituida por:
Thr
Ser
Val
Cys
Met
La HbF tiene una afinidad mayor que la HbA debido a que en la cadena beta, la His 143 está sustituida por:
El enunciado es falso, la HbF carece de cadenas beta
Respecto a la 2,3-BPG es correcto que:
Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda
En su ausencia, la HbA no se satura a presiones parciales de oxígeno bajas
Se une solo a tetrámero de Hb, pero no a la mioglobina
Favorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier presión parcial de oxígeno
Se une a cadenas de globinas individuales (por separado) pero no a la mioglobina
Respecto al 2,3-BPG es correcto que:
Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la derecha
Se une a la Hb por interacciones hidrofóbicas y de Van der Waals
En su ausencia, la HbA no se satura a presiones de oxígeno bajas
Se une sólo a tetrámeros R de Hb, pero no a la mioglobina
Respecto a la 2,3 BPG es correcto que:
Disminuye la afinidad de la Hb por el CO2
Aumenta la afinidad de la Hb por el CO2
Desplaza la curva de saturación de oxígeno a la izquierda
Disminuye la afinidad de la Hb por el oxígeno
Transforma la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica
Las isoenzimas de lactato deshidrogenasa...
Presentan distintos valores de Km y Vmax, pese a catalizar la misma reacción química
Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica con los mismos parámetros cinéticos
Son moléculas oligoméricas formadas en todos los casos por 4 protómeros distintos
No difieren entre sí a nivel de estructura cuaternaria ni de Km
El isoenzima H4 es el predominante en el hígado
Presentan iguales valores de Km y Vmax, a pesar de catalizar distinta reacción química
Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica pero con diferentes parámetros cinéticos
Son moléculas oligoméricas formadas en todos los casos por 4 protómeros idénticos
En cuanto a los enzimas alostéricos, es incorrecto que:
Generalmente están formados por varias subunidades
No siguen una cinética de Michaelis-Menten
En las interacciones homotrópicas la unión de un ligando sobre el sitio regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente a la enzima
Los efectores alostéricos provocan normalmente cambios conformacionales en la enzima
Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen al sitio distinto del centro activo
En cuanto a los enzimas alostéricos, es incorrecto que...
Frecuentemente no siguen una cinética no micheliana
En las interacciones heterotrópicas la unión de un ligando sobre un sitio de regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente a la enzima
Los factores alostéricos no provocan normalmente cambios conformacionales en la enzima
Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen a un sitio de la enzima distinto al centro activo
Frecuentemente siguen una cinética micheliana
En las interacciones homotrópicas la unión de un ligando sobre el sitio regulador de una subunidad afecta a la unión del mismo ligando a otro diferente de la enzima
Respecto a la ubiquitinación, es correcto que:
La ubiquitina etiqueta a las proteínas para su destrucción
Las proteínas no difieren notablemente en cuanto a sus tiempos de vida media
Las enzimas que tienen importancia en la regulación del metabolismo tienen vidas medias largas
La ubiquitina es una proteasa de varias subunidades
Todas son correctas
La ubiquitina etiqueta a las proteínas para su procesado en el retículo
Las proteínas con distinto aa N-terminal difieren notablemente en cuanto a su ubiquitinización
Las enzimas que tienen importancia en la regulación del metabolismo suelen tener vidas medias largas
La ubiquitina se une al extremo N-terminal de sus proteínas diana
El anclaje de una proteína en la monocapa citosólica de la membrana plasmática es a través de:
Farnesilación del extremo carboxilo
Miristolación del extremo amino
Palmitolación de residuos de cisteína
Cualquiera de las anteriores
Ninguna de las anteriores
El cociente Kcat/Km:
Es una constante aparente de velocidad de primer orden
Es un índice de la eficacia catalítica de la enzima
Representa la velocidad de catálisis cuando [S]>>Km
Representa el límite inferior para la velocidad de formación del complejo ES determinado por difusión
Equivale al número de recambio
La función principal de RPA en la replicación es:
Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasociación en un dúplex
Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex
Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación
Estimular la actividad helicasa de MCM
Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA
La función principal de RFC en la replicación es:
Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre horquillas de replicación
El procesamiento de los fragmentos de Okazaki
En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de nucleótidos, es falso que:
Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones en la doble hélice
Las nucleasas cortan a ambos lados de la lesión
La lesión se elimina en forma de un oligonucleótido
La DNA topoisomerasa elimina el oligonucleótido que contiene la lesión de la doble hélice
Ninguna es falsa
Una DNA helicasa elimina el oligonucleótido que contiene la lesión de la doble hélice
Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es:
La proteína de la familia bZIP (cremalleras de leucina básicas) llamada CREB
La proteína Src con dominios SH3
PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA
Todas esas proteína contienen dominios de unión al DNA
La proteína de la familia de los dedos de Zn del receptor de vitamina D
PTEN, que tiene dominios PH de unión al DNA
mTOR, que tiene homeodominios
Todas esas proteínas tienen dominios de unión al DNA
El factor de transcripción AP1 formado por el heterodímero fos-jun
mTOR, que contiene homeodominios
Ninguna de las anteriores proteínas contiene dominios de unión al DNA
Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta:
Las mutaciones son alteraciones del DNA que dan lugar a cambios permanentes en la información genética codificada por la molécula
La despurinación es la pérdida de una base nitrogenada por rotura del enlace N-glucosídico entre desoxirribosa y la base nitrogenada
La formación de dímeros de pirimidina es inducida por los rayos ultravioleta
Los dímeros de pirimidina forman puentes de hidrógeno con otro dímero de purina
Todas son ciertas
La desaminación espontánea genera C a partir de T y de esa forma causa mutaciones
Los dímeros de pirimidina causan bloqueos de polimerasa
En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas, indicar la proposición incorrecta:
Requiere la unión de factores proteicos a secuencias señal en el transcrito primario
El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3'
La poliA-polimerasa PAP estimula la actividad catalitica de la endonucleasa de corte
La PAB se une a colas de poliA naciente y limita su crecimiento inhibiendo PAP
La poliA-polimerasa PAP estimula la actividad catalítica de la endonucleasa de corte
La PAB se une a colas poliA naciente y estimula su crecimiento activando a la PAP
pTEFb inhibe a la RNApol II lo cual determina la separación de la RNApol del molde, tras lo cual tiene lugar el corte y poliadenilación
La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importante por:
Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación
Favorecer la unión de las proteínas implicadas en el procesamiento y splicing del pre-mRNA
Facilitar la apertura de la doble cadena del DNA
Favorecer la asociación de proteínas implicadas en la elongación del mRNA
La segunda (B) y cuarta (d) son ciertas
Marcar el tránsito de la fase de iniciación a la de elongación del transcrito
Facilitar la apertura de la doble cadena de DNA
Favorecer la asociación de las proteínas del complejo TFIID
Todas las respuestas son correctas
Una de estas NO es una función importante de la caperuza 5' del mRNA:
Reconocimiento del mRNA y unión al ribosoma a través de la proteína S6
Reconocimiento del mRNA por el poro nuclear vía CBC
Prevención de la hidrólisis del mRNA por 5' exonucleasas citosólicas
Ser reconocida por el eIF-4E y mediar la circularización del mRNA citosólico
El enunciado es falso, todas son funciones relevantes de la caperuza 5'
Las proteínas hnRNP1 A1:
Son proteínas implicadas en la exportación del mRNA del núcleo
Tienen actividad GTPasa
Se unen a exportina mediante una NLS clásica
En el núcleo cambian el GDP por GTP por acción de RCCI
Son proteínas implicadas en la importación del mRNA al núcleo
Se unen al mRNA y permiten el paso por el poro nuclear
En cuanto a la metilación de bases, es falso que:
La adenina y la citosina se metilan con mayor frecuencia
En eucariotas la metilación es muy frecuente en secuencias CpG
En procariotas es un mecanismo de distinguir el DNA propio del extraño
La metilación es exclusiva del DNA en procariotas
Tiene importancia en ciertos mecanismos de reparación del DNA
En cuanto a la metilación de bases es falso que:
La adenina y la citosina se metilan con menor frecuencia
En procariotas es un mecanismo para distinguir el DNA propio del extraño
La metilación de bases no es exclusiva del DNA y ocurre también en el RNA en eucariotas
Tiene importancia en mecanismos de reparación del DNA
En eucariotas la metilación es muy escasa en secuencias CpG
La metilación de bases no es exclusiva dle DNA y ocurre también en el RNA en eucariotas
Es esencial en el mecanismo de reparación de mal apareamiento replicativo
En eucariotas participa en mecanismos de silenciamiento génico epigenético
Los complejos de remodelación de la cromatina de tipo SWI/SNF:
Mantienen modificada la estructura del nucleosoma de forma irreversible y median silenciamiento epigenético
Consumen energía procedente de la hidrólisis de ATP
Ensamblan nuevos nucleosomas sobre hebras de DNA naciente recientemente replicado
Tiene una actividad esencialmente basada en HAT
Tiene una actividad esencialmente basada en HDAC
Indicar una característica que NO corresponde a la estrategia de control génico en eucariotas:
Procesamiento del transcrito
Control de la degradación del mRNA
Control de la procesividad de la DNA polimerasa
Control de la transcripción
Transporte de mRNA
Uno de estos procesos no interviene en la regulación de la expresión génica en eucariotas, indicar cuál:
Iniciación de la transcripción
Elongación de la transcripción
Transporte nucleocitoplasmático de mRNA
Biosíntesis de proteínas
El enunciado es falso, todos los procesos están sometidos a regulación
Uno de estos procesos es esencial en la formación del PIC 43S del inicio de la traducción eucariótica, indicar cuál:
Desfosforilación del eIF4E-BP por mTOR
Ensamblaje del complejo ternario met-tRNAi-eIF2-GTP con la subunidad 40S
Unión de la caperuza 5' del mRNA
Ensamblaje de la unidad 60S
El enunciado es falso, ninguno de estos procesos participa en la formación del complejo PIC 43S
Indicar un ejemplo de una proteína co-activadora de la transcripción típica:
Mediador
TFIID
pCAF
CPB o p300
CREB
Indicar un ejemplo de una proteína inhibidora de la transcripción típica:
CBP o p300
HDAC/mSIN3
Con relación a la estructura y función del "enhanceosoma", indicar la proposición falsa:
Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas acetiladas
Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/o THIID
Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para construir el complejo proteico
Mediador, TFIID y pCAF comparten algunas subunidades
Mediador se une al PIC a través de CTD desfosforilado
Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas desacetiladas
Mediador, THIID y pCAF comparten algunas subunidades
Mediador se une al PIC y contribuye a la activación de la RNApol II
Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en tejido por un tipo celular y tiene acciones en el mismo tejido mediada por receptores en otros tipos celulares puede describirse típicamente como un mecanismo:
Autocrino
Paracrino
Endocrino
Exocrino
Neurocrino
Un proceso de señalización en el que una molécula es seretada por en un tejido por un tipo celular y tiene acciones en otro tejido, tras ser transportada por la sangre, mediadas por receptores en otros tipos celulares puede describirse típicamente como un mecanismo:
Una señal que regula la expresión génica por inhibición de la iniciación de la traducción es:
Unión de aconitasa a elementos IRE en la zona 5' UTR de un mRNA
Unión de un IRE-BP a elementos IRE en la zona 3' UTR de un mRNA
Unión de un IRE-BP a secuencias AUUUA de la cola poliA de un mensajero
Fosforilación de ilF4-BP por mTOR
Fosforilación de Ef-Tu en eucariotas
La transducción de señales a través del receptor TGF(beta) está mediada:
Por la fosforilación en Tyr de las proteínas smads citosólicas
Por la oligomeración de las subunidades (receptores I y II) y transfosforilación en Ser/Thr de las mismas
Por la translocación al núcleo de dímeros smad/smad4 citosólicos
Por la activación de secuencias GAS nucleares
Por el reclutamiento de JAKs y activación de STATs
Por fosforilación en Ser de las proteínas smad citosólicas
Por la translocación al núcleo de dímeros R-smad/co-smad desfosforilado
Entre las funciones biológicas de las proteínas G heterotriméricas se encuentran:
Amplificación de la señal transmitida por el receptor activado
Limitar el tiempo de actuación de la cascada de transducción de señales
Integración de las señales activadas por varios mensajeros distintos
Diversificación de las señales originadas por un receptor activado
Todas las respuestas son ciertas
Las células hepáticas están dotadas de receptores de glucagón y adrenalina, ambos acoplados al sistema de cAMP. La exposición prolongada a altos niveles de adrenalina resultará, entre otras cosas, en:
La activación e internalización del receptor de glucagón
La fosforilación del receptor de glucagón en su región carboxi-terminal
La fosforilación del receptor de glucagón en el tercer bucle intracelular
La desensibilización homóloga de las respuestas al glucagón
Las subunidades beta-gamma de algunas proteínas G están acopladas a algunas enzimas efectoras. ¿Cuál es un mecanismo conocido?
Inhibición de algunas isoformas de adenil ciclasa
Estimulación de PLCbeta
Estimulación de canales de K+
Se conocen ejemplos de todos los mecanismos anteriores
El enunciado es falso, las subunidades beta-gamma simplemente bloquean a las subunidades en reposo
Una de estas propiedades NO corresponde a las PKC clásicas (cPKC, concencionales):
Se activan por Ca+2 y DAG
Se activan por ésteres de forbol
Contienen dominios de homología C2 de unión a Ca+2 y PS
Contienen dominios C1 de unión de DAG
El enunciado es falso, todas ellas son propiedades de cPKCs
Una de estas propiedades corresponde a las PKC atípicas (aPKC):
Contienen un dominio similar a C1 pero no se activa por unión de DAG o por ésteres de forbol sino por AA u otros lípidos
El enunciado es falso, todas ellas son propiedades de aPKCs
A largo plazo, la fuente principal de DAG es:
Fosfoinosítidos
Fosfatidil-colina
Fosfatidil-etanolamina
Fosfatidil-serina
Cualquiera de ellos
Los receptores nucleares activados regulan la expresión génica:
Por interacción directa con la RNApol II
Por acetilación-desacetilación de histonas , sin afectar a la actividad de la RNApol II
Mediante la regulación de la estabilidad del mRNA
Por activación de factores de transcripción nucleares como CREB
Mediante interacción con proteínas accesorias como CBP/p300
Los procesos de CICR (Ca2 induced Ca+2 release) dependen críticamente del canal de calcio sensible a rianodina (RyR) por:
Su capacidad de ser activados por Ca+2 citosólico
Su capacidad de inhibir a la bomba SERCA
Su acción activadora alostérica del receptor de IP3
Su inhibición por unión de cADPR
Su ausencia del retículo sarcoplasmático
Los procesos de CICR (Ca2 induced Ca+2 release) dependen críticamente del canal de calcio sensible a IP3 por:
El enunciado no es correcto
Una de estas funciones NO está controlada típicamente por mTOR:
Aumento de la transcripción de mRNA de genes estructurales con 5'-CAP
Aumento de la biogénesis de ribosomas por traducción aumentada de mRNAs con señales 5'-TOP
Potenciación de los mecanismos de elongación de cadena en los ribosomas
Aumento de la traducción de mRNA con 5'-CAP
Fosforilación y activación de S6K
Una de estas funciones está típicamente controlada por mTOR:
Aumento de la degradación de mRNA de genes estructurales con 5'-CAP
Potenciación de los mecanismos de regulación vía IREs
Inhibición de la traducción de mRNA con 5'-CAP
Desfosforilación y activación de S6K
Los factores de crecimiento con fuerte actividad mitogénica estimulan preferencialmente la ruta de señalización:
Sos-ras-MAPKs
IRS-PI3K-PKB
Src-mTOR
cAMP-PKA
Grb2-SHC-PDK
Indica cuál de estas expresiones es falsa:
La permeabilidad de una molécula a través de una membrana biológica es proporcional al coeficiente de difusión de la molécula
El transporte neto a través de la membrana es directamente proporcional a la diferencia de concentraciones a ambos lados de la membrana
El coeficiente de reparto membrana/solución de una molécula es independiente de su permeabilidad a través de la membrana
La permeabilidad de una molécula a través de una membrana biológica es inversamente proporcional al espesor de la membrana
El coeficiente de permeabilidad no depende del coeficiente de difusión, el coeficiente de reparto y el espesor de la membrana
La bomba Na+/K+ de la membrana plasmática es esencial para:
Regular la importación de ácidos grasos libres en células hepáticas
Controlar el pH sanguíneo
Mantener elevados los niveles de ATP intracelular
Mantener el volumen celular constante
Reducir la toxicidad de los cardiotónicos
El gradiente de Na+ a través de la membrana en el epitelio renal (túbulos proximales) es de 10 ([Na+]i = 15 mM, [Na+]e = 150 mM). Sin embargo, la concentración de glucosa intracelular es 30 veces mayor que la glucosa extracelular. Esto es debido:
A la acción catalítica del transportador de glucosa
A que el transportador de glucosa mueve dos moles de Na+ por cada uno de glucosa
A la estequiometría del transportador: 3Na+ por cada glucosa
A la contribución del componente eléctrico del transporte de Na+
Es imposible termodinámicamente, el enunciado es falso
Un componente proteico esencial para el reconocimiento del mRNA por el poro nuclear y su exportación al citoplasma es:
CBC
PAB-I
PARP
ran-GTP
Exportina
El sensor de defectos empleado en el mecanismo de reparación por escisión de bases:
Una variedad de DNA-glicosilasas
Una proteína que se une específicamente a secuencias de DNA hemimetiladas (una hebra sí y la otra no)
Una DNA helicasa que desenrolla los extremos no homólogos de la lesión
La DNApol beta
Cuál de las siguientes afirmaciones NO es cierta:
La 8-axo-guanina es una base que induce mal apareamientos replicativos y por lo tanto causa mutaciones
La desaminación espontánea genera U a partir de C y de esa forma causa mutaciones
La despurinación es la pérdida de una base nitrogenada por rotura del enlace N-glucosídico entre la desoxirribosa y la base nitrogenada
La formación de dímeros de pirimidina es inducida específicamente por los rayos X
La transducción de señales a través del receptor gamma-Interferón está mediada:
Por la fosforilación en Ser de las proteínas smads citosólicas
Por la fosforilación en Tyr de las proteínas STAT citosólicas
Por la autofosforilación del receptor de IFN por su dominio TK activado
Por la activación de secuencias SER nucleares
Por el reclutamiento de JAKs y activación de smads
Una enzima que cataliza directamente la generación de DAG (a largo plazo y duradero) es:
PI3K
PLA2
PLB
PLC gamma
PLD
La activación de mTOR se traduce generalmente en:
Activación del ciclo celular y proliferación celular
Aumento de la síntesis de proteínas y crecimiento celular
Potenciación de los mecanismos de regulación vías IREs
Potenciación de los mecanismos celulares pro-apoptóticos
Fosforilación y activación de GSK3 por mTOR
Un dominio proteico es:
Una zona de la cadena polipeptídica con un plegamiento uniforme (todo alfa o todo beta)
Una región de una proteína que se pliega de forma autónoma e independiente
Una zona de una cadena polipeptídica con una secuencia corta (4-5 aa) que se encuentra también repetida en otras proteínas
Una región de una proteína con función propia independiente del resto
Una zona de una proteína capaz de unir un ligando externo, como fosfo-Tyr o lípidos de inositol
