PROTEÍNAS

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Diagrama para poder analizar de una manera más dinámica y jerárquico las proteínas.
Diego Femat
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Diego Femat
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Resource summary

Flowchart nodes

  • PROTEÍNAS
  • Biomoléculas mas abundantes, después del agua.
  • Sus subunidades son los aminoácidos.
  • Pueden ser energéticas, estructurales y reguladoras (función biológica)
  • Aminoácidos formados por un radical, carbono alfa, un grupo amino y un grupo carboxilo.
  • Los aminoácidos son los precursores de las proteínas.
  • Aminoácidos
  • Los aa pueden ser proteícos o no proteícos, esto dependen si forman parte de la estructura de las proteínas 
  • También pueden ser esenciales o no esenciales, los esenciales son aquellos que no pueden ser fabricados por lo humanos, los no esenciales sí pueden ser fabricados.
  • Tienen un punto isoelectrico.
  • En una disolución acuosa, forman iones dipolares. Pueden ser anfóteros.
  • Enlace petídico: Los aa se encuentran unidos por un enlace amida (enlace covalente)
  • CLASIFICACION:
  • Estructura
  • Composición
  • Forma Espacial
  • No. de subunidades
  • Función biológica
  • Primaria: Secuencia lineal de aa. Determina la conformación y configuración. Es constante y específica en cada especie.
  • Secundaria: Ordenación regular y periódica de las cadenas polipetídicas. Se divide en: Hélice alfa y Lámina beta.
  • Hélice alfa
  • Lámina beta:
  • Formación de espirales. Uniforme, presenta giros. La estructura helicoidal se mantiene por enlaces puentes de hidrogeno
  • Los pueden de H ocurren en dif cadenas polipetídicas. LAs cadenas están completamente extendidas. Según  la alineación de dif cadenas es la disposición .
  • Terciaria: Determinada por la forma  que adopta cada cadena polipetídica. Determinada por 4 factores: 1. Puentes de H entre los grupos r de las subunidaes de aa. 2. Atracción iónica entre los grupos R con cargas positivas y con cargas negativas. 3. Interacciones hidrófobas. 4. Enlaces de disulfuro unen los átomos de S de 2 subunidades de cisteína.
  • Cuaternaria: Las proteínas compuestas de 2 o más cadenas de polipétidos adquieren una estructura cuaternaria. CAda cadena muestra estructura de las anteriores y forma una una molécula biológicamente activa.
  • Simples: Después de realizar una hidrólisis de la proteína únicamente podemos encontrar aa.
  • Conjugadas: Al hacer la hidrólisis encontramos los aa y grupos prostéticos
  • Lipoproteínas: unidas a lípidos. Glucoproteínas: Unidos a un glúcido. Fosfoproteinas: Unidas a un grupo fosfato. Metaloproteínas: Unidas a metales
  • Proteínas globulares: Las cadenas  confieren una forma esférica. Carácter relativamente dinámico. Solubles en medios acuosos.  (hemoglobuna, albúmina,etc.)
  • Proteínas fibrosas: 1 o más cadenas polipetídicas. Presenta cierta rigidez, elevada resistencia y no solubles en agua. (Queratina, elastina, colágeno,etc)
  • Pueden ser monoméricas u oligoméricas.
  • Monoméricas: La proteína consta de una sola cadena polipetídica. (Mioglobina)
  • Oligoméricas:2 o más cadenas polipetídicas. las cadenas pueden ser iguales o diferentes. Cada cadena independiente se denomina protómero. (Hormonas, enzimas,etc.).
  • Actividad catalítica: enzimas. Existen más de 2K. Hexaquinasa, deshidrogenasa, etc.
  • Transporte: Transportan distintos sustancias en sangre o en la membrana. Ceruloplasmina, transferina, etc.
  • Reserva: Reserva de aa. oroalbúmina, Coseína, Ferritina,etc
  • Contráctiles: Mayor abundancia en los músculos. Permiten a la célula moverse. Presentes en el citoesqueleto para el cambio de forma de la célula. Tubulina, Actina, y Miosina.
  • Estructurales: más externas. aportan resistencia y protección. Colágeno, Queratina, etc. 
  • Defensa: Protegen al organismo. Anticuerpos, Trombina, Fibrinógeno, Venenos, toxinas,etc.
  • Regladoras: Hormonas y activadores o represores. insulina, Glucagón, receptores hormonales. Tienen elementos que regulan la expresión genética.
  • Propiedades
  • Las propiedades sirven para la clasificación. Poseen propiedades acido-base. Se pueden ionizar los extremos terminales. Pueden ser solubles 
  • Factores para renaturalizarse
  • Fuerza iónica: Se conserva la configuración nativa.
  • pH: Se mantiene la configuración nativa.
  • Solventes orgánicos: Etanol o Acetona, reducen la solubilidad. Se mantiene la config. nativa.
  • Temperatura: Entre 0-40 grados la solubilidad aumenta. Mas de 40 se pierde la configuración nativa.
  • Detergentes: Se solubilizan las proteínas. Se conserva la config. nativa.
  • Agentes químicos: Ac tricloroacético, acido perclórico. Se pierde la configuración nativa.
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