Repaso Unidad I Bioquímica

Descripción

Pensado para alumnos del tercer semestre de la Lic. en Biotecnología de la UAA.
Juan Martín
Test por Juan Martín, actualizado hace más de 1 año
Juan Martín
Creado por Juan Martín hace más de 3 años
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Resumen del Recurso

Pregunta 1

Pregunta
¿Cuál de las siguientes no es una función biológica del agua?
Respuesta
  • Participa en la termorregulación.
  • Interviene en reacciones metabólicas como catalizador o producto.
  • Transporte de substancias nutritivas y de desecho.
  • Componente indispensable de procesos biológicos diversos.
  • Ninguna de las anteriores.

Pregunta 2

Pregunta
Los puentes salinos se dan por la atracción entre las cadenas laterales ionizadas de...
Respuesta
  • Ácido aspártico y lisina.
  • Ácido glutámico y cisteína
  • Asparagina e histidina.
  • Treonina y asparagina.

Pregunta 3

Pregunta
La polaridad de la molécula de agua y la consiguiente formación de "puentes" de hidrógeno hacen que sea un líquido con gran viscosidad.
Respuesta
  • True
  • False

Pregunta 4

Pregunta
Un aspecto importante de todas las interacciones iónicas en disolución acuosa es la hidratación de los iones. Dado que las moléculas de agua son polares, experimentan atracción hacia iones cargados como Na+ y Cl-. Alrededor de los iones positivos y de los negativos se forman capas de moléculas de agua, denominadas clatratos.
Respuesta
  • True
  • False

Pregunta 5

Pregunta
Cuando las células son introducidas en una solución hipotónica, el agua se desplaza al interior celular: las células se hinchan. Cuando a las células se les expone a una solución hipertónica, hay movimiento neto de agua al exterior células: las células se deshidratan.
Respuesta
  • True
  • False

Pregunta 6

Pregunta
Dado que la esfera de solvatación del K+ es mucho menor que la del Na+, es más fácil de eliminar la de los iones K+ para que establezcan enlaces iónicos con los aniones de superficie de las proteínas. Se requiere significativamente más energía para eliminar la esfera de solvatación del Na+, un paso necesario para que este ión se mueva a través de los canales de iones de las membranas. Como resultado, la distribución iónica a ambos lados de la membrana celular es desigual, y la tendencia a acumularse dentro de la célula es mucho mayor para el Na+ que para el K+. Esta desigualdad ocurriría incluso si no estuvieran presentes las bombas de iones específicas.
Respuesta
  • True
  • False

Pregunta 7

Pregunta
Con el ánimo de simplificar las cosas, se ha desarrollado el concepto de __________ del agua, un fenómeno inexistente, que supone la partición de una molécula de agua (eléctricamente neutra) en dos especies iónicas: el ión hidróxido (OH-) y el ión hidrógeno (H+), al cual se le dan los nombres alternativos de protón o hidrogenión.
Respuesta
  • Ionización.
  • Difusión.
  • Disociación.
  • Micelas.

Pregunta 8

Pregunta
A un pH cercano a la neutralidad, un aminoácido se comporta como...
Respuesta
  • Catión.
  • Anión.
  • Neutrinión.
  • Zwitterion.

Pregunta 9

Pregunta
Los siguientes son aminoácidos básicos, salvo...
Respuesta
  • Lisina.
  • Glicina.
  • Arginina.
  • Histidina.

Pregunta 10

Pregunta
Tres ejemplos de aminoácidos esenciales de la clase I.
Respuesta
  • Glicina, alanina, prolina.
  • Treonina, valina, leucina.
  • Metionina, fenilalanina, triptófano.
  • Isoleucina, ácido glutámico, asparagina.

Pregunta 11

Pregunta
Los grupos amino protonados y los grupos R ionizables funcionan como ácidos débiles (pKa > 4) y, por lo tanto, pueden prepararse con ellos soluciones amortiguadoras de pH. Es por ello que las proteínas, formadas por aminoácidos, participan en la regulación del pH celular, particularmente las que contienen muchos residuos de __________, cuyo grupo R (imidazol) tiene un pK = 6.04 cercano al valor del pH fisiológico.
Respuesta
  • Histidina.
  • Leucina.
  • Triptófano.
  • Cisteína.

Pregunta 12

Pregunta
En sentido estricto, los 20 aminoácidos tradicionales son 19 aminoácidos y un iminoácido, _________.
Respuesta
  • Ácido aspártico.
  • Prolina.
  • Triptófano.
  • Glicina.

Pregunta 13

Pregunta
Seleccione aquélla que no es una característica general de las proteínas globulares.
Respuesta
  • Sus funciones son dinámicas.
  • Adoptan formas esféricas u ovoides muy compactas.
  • Son insolubles en agua.

Pregunta 14

Pregunta
Debido a varias restricciones estructurales, ciertos aminoácidos no estimulan la formación de la hélice alfa. Por ejemplo, el grupo R de la prolina es tan pequeño que la cadena polipeptídica puede ser demasiado flexible. Por otro lado, la glicina tiene un anillo rígido que impide que gire el enlace N-C.
Respuesta
  • True
  • False

Pregunta 15

Pregunta
Las siguientes afirmaciones hablan de la estructura terciaria. Seleccione la falsa.
Respuesta
  • Muchos polipéptidos se pliegan de forma tal que residuos de aminoácidos distantes en la estructura primaria quedan cerca.
  • La mayoría de las moléculas de agua quedan excluidas del interior de la proteína, permitiendo las interacciones entre los grupos polares y apolares.
  • Debido al empaquetamiento de la cadena polipeptídica plegada, las proteínas globulares son compactas.
  • Las proteínas con más de 200 residuos de aminoácidos suelen contener varias unidades compactas denominadas grupos prostéticos, segmentos independientes en términos estructurales que poseen funciones específicas.

Pregunta 16

Pregunta
Los enlaces covalentes más destacados en la estructura terciaria son los...
Respuesta
  • Puentes salinos.
  • Puentes disulfuro.
  • Puentes de hidrógeno.

Pregunta 17

Pregunta
¿A qué nos referimos al hablar de la estructura cuaternaria?
Respuesta
  • A las conformaciones tridimensionales únicas que asumen las proteínas cuando se pliegan en sus estructuras nativas biológicamente activas y se insertan los grupos prostéticos, de ser el caso.
  • A la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar un complejo funcional.
  • A la cadena de aminoácidos, el orden en que se encuentran estos.
  • A cualquier segmento en particular de un polipéptido, describiendo la disposición espacial local de los átomos que participan en su esqueleto covalente, sin considerar el posicionamiento de sus cadenas laterales o sus relaciones con otros segmentos del polipéptido.
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