Clasificación de los Aminoácidos

Nodos de los diagramas

• Clasificación de los Aminoácidos

• Aminoácidos No Proteicos

• Aminoácidos Proteicos

• AMINOÁCIDOS CODIFICABLES O UNIVERSALES

• AMINOÁCIDOS MODIFICADOS O PARTICULARES

• Permanecen como las proteínas.

• ALFA-AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS

• Son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas.

• Valina (Val, V)

• Triptófano (Trp, W)

• Tirosina (Tyr, Y)

• Leucina (Leu, L)

• Metionina (Met, M)

• Asparragina (Asn, N)

• Treonina (Thr, T)

• Lisina (Lys, K)

• Serina (Ser, S)

• Arginina (Arg, R)

• Fenilalanina (Phe, F)

• Glicina (Gly, G)

• Histidina (His, H)

• Isoleucina (Ile, I)

• Glutamina (Gln, Q)

• Alanina (Ala, A)

• Cisteína (Cys, C)

• Aspártico (Asp, D)

• Glutámico (Glu, E)

• Prolina (Pro, P)

• MODIFICACIONES FRESUENTES

• CONDENSACIÓN

• GLICOSILACIÓN

• ADICIÓN DE IODO

• CARBOXILACIÓN

• FOSFORILACIÓN

• HIDROXILACIÓN

• D-AMINOÁCIDOS

• OMEGA-AMINOÁCIDOS

• La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.

• La L-ornitina y la L-citrulina son importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G). Juega un papel importante como reserva de energía metabólica, también pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.

• En estos AA, el grupo amino sustituye al último carbono (carbono omega), no al carbono alfa. La beta-Alanina forma parte de algunas coenzimas, y el ácido gama-aminobutírico es un importante neurotransmisor.

• La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).

• Las glicoproteínas son proteínas unidas a cadenas de oligosacáridos. Éstas se unen mediante un enlace O-glicosídico a un residuo de serina o treonina o mediante un enlace N-glicosídico a un residuo de asparagina.

• La actividad de muchas proteínas se puede modificar mediante reacciones de fosforilación (catalizadas por las enzimas quinasas) o desfosforilación (catalizadas por las enzimas fosfatasas). Los residuos que se suelen fosforilar son la serina y la tirosina.

• En la tiroglobulina (una proteína de la tiroides), la Y sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.

• 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina

• El E, por carboxilación postsintética se convierte en ácido gama-carboxiglutámico.