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Descripción
Fichas por Andrea Espinoza, actualizado hace más de 1 año
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Creado por Andrea Espinoza
hace más de 5 años
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| Pregunta | Respuesta |
| Actividad de aprendizaje 4 | Espinoza Jiménez Andrea Guadalupe 2326 |
| Fosfolipasa C | Familia de enzimas intracelulares y de membrana que participa en los procesos de transducción de señales, capaces de hidrolizar al (PIP2) en dos moléculas segundo mensajero. |
| Calcio | La fosfolipasa C genera IP3 que libera calcio intracelular almaceado y diglicerol activador de la PKC |
| MECANISMO | 1-. Unión hormona-receptor. GDP es liberado y sustituido por GTP. La subunidad alfa-q se desprende de la proteína Gq. 2-. Se activa la Fosfolipasa C y libera diacilglicerol y IP3. El IP3 libera calcio de los depósitos intranucleares. 3-. El calcio y el diacilglicerol activan la cinasa C. |
| Regulación del calcio | El calcio está regulado por medio de almacenamiento y liberación por mitocondrias y el retículo endoplasmico |
| Rutas | La ruta se inicia en la proteina receptora de membrana R que actúa sobre una proteína transductora G, que necesita guanosin trifosfato (GTP) y activa la enzima amplificadora fosfolipasa C (P) que convierte al 4 ,5-difosfato fosfatidil inositol (PIP2) en DG y trifosfato de inositol (IP3). |
| Hormonas del hipotálamo con mecanismo de acción Fosfolipasa C (calcio-inocitoles) | GnRH TRH GHRH |
| Hormonas del neurohipófisis con mecanismo de acción Fosfolipasa C (calcio-inocitoles) | Oxitocina ADH |
| Esquema | |
| Cascada de tirosina-cinasa vía intrínseca | Cuando la hormona activa la cascada, la tirocina cinasa intrínseca se fosforila a si misma y a otras proteínas |
| Vía genómica | Activa transductores que nos lleva a la síntesis del GLUT. |
| Cascada de fosforilación | 1. Forforilación en la tirosina fosfatasa 2. Activa un factor de transcripción RB y lo fosforila. 3. Libera al Fósforo y activa a RAS 4. Libera al Fósforo y activa a RAF 5. Libera el fósforo y activa a MAC 6. Libera el fósforo y activa a MAPK |
| MAPK | Sintetiza GLUT |
| Ejemplos | Insulina y factores de crecimiento |
| Esquema sencillo de insulina |
Image:
Mapk (binary/octet-stream)
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| Cascada de tirosina-cinasa vía extrínseca | Tiene un dominio extracelular, uno transmembranoso hidrófobo y uno intracelular sin actividad tirosin cinasa |
| JAK | Las hormonas se unen al dominio extracelular, lo que causa la dimerización de receptor y activación de tirosina cinasa en la proteína asociada |
| Mecanismo | 1. Fosforila y activa a IRS 2. Fosforila y activa a IP3K 3. Activa a GLUT 4 4. Asciende el GLUT 4 hasta fuera de la célula |
| Esquema | |
| Receptor nuclear | Los receptores nucleares son proteínas multifuncionales que transmiten las señales de sus ligandos correspondientes. |
| Características generales de la señalización | - Disponibilidad de precursores - Síntesis - Secreción -Activación (prohormona -> hormona activa) -Desactivación (hormon activa->hormona inactiva) - Eliminación |
| Acción | Tanto la hormona como su receptor deben entrar en el núcleo |
| Receptor | Una de sus funciones es regular selectivamente la transcripción de genes, debe reconocer y fijarse a los elementos promotores de sus genes diana específicos. |
| Estructuras de dominios de los receptores nucleares | Son masas moleculares entre 50.000 y 10.000 Da. Comparten una serie de dominios comunes a los que se les han asignado las letras A a F |
| Mecanismo | 1. Llega la hormona y traspasa la membrana celular entrando directamente al núcleo 2. Se une al ligando correspondiente en el núcleo 3. Este complejo se fija para generar la respuesta al estímulo 4. Activa o reprime la expresión en la transcripción de genes y favorece la creación del ARNm |
| Receptores intracitoplasmáticos | 1. La hormona une y activa a los receptores localizados en el citoplasma, se encuentran unidos a proteínas 2. La hormona se transloca hacia el núcleo y se une con homodímeros a secuencias específicas 3. Elemento de respuesta a la hormona se activa o reprime la transcripción de genes específicos y la formación de ARNm |
| Bibliografía | -Gardner, D. G. (2019). Greenspan. Endocrinología básica y clínica (10.a ed.). McGraw-Hill. -Hall, J. E. (2017). Guyton y Hall. Tratado de fisiología médica (con Student Consult) (13.a ed.). Elsevier. -Melmed, S., & Polonsky, K. S. (2017a). Williams. Tratado de endocrinología. Expert consult (13a edición) (13.a ed.). Elsevier. -Costanzo, L. S. (2018). Fisiología (6.a ed.). Elsevier España, S.L.U. |
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