Tutoria 01

Question	Answer
Quais as doenças contempladas pelo Programa Nacional de Triagem Neonatal(teste do pezinho)?	Seis. Fenilcetonúria, hipotireoidismo congênito, doença falciforme e outras hemoglobinopatias, fibrose cistica, hiperplasia adrenal congênita e deficiência de biotinidase.
quais são as 3 classificações da Fenilcetonúria (PKU)?	Clássica =enzima quase ausente. Menos de 1% da atividade. Leve = entre 1 e 3% de atividade da enzima. Hiperfenilalaninemia= maior que 3%, sendo permanente ou transitória. Caso raro: variação atípica, deficiencia no cofator BH4
quando o teste do pezinho deve ser feito(idade) e por quê?	preferencialmente entre o 3-5 após o nascimento, pois diagnostica doenças metabólicas que precisam que o BB entre em contato com a substância para poder reagir, como no caso da PKU
A PKU, para não dar falso negativo, deve ser diagnosticada somente após..... horas?	48hrs, pois antes, a mãe depura os níveis de fenilalanina(FAL) no sangue no BB através da placenta. Assim, é o tempo para o BB se amamentar e entrar em contato com o aminoácido(AA).
Sobre a doença falciforme, como é seu mecanismo?	causada por um defeito na estrutura da cadeia beta da hemoglobina, que leva as hemácias a assumirem forma de lua minguante. As alterações genéticas (mutação) nessa proteína (hemoglobina) são transmitidas de geração em geração (padrão de herança familiar).
Qual o mecanismo da Fibrose Cística?	é uma das doenças hereditárias consideradas graves determinada por um padrão de herança autossômico recessivo e afeta especialmente os pulmões e o pâncreas, num processo obstrutivo causado pelo aumento da viscosidade do muco. Esse aumento na viscosidade bloqueia as vias aéreas propiciando a proliferação bacteriana (especialmente pseudomonas e estafilococos), o que leva à infecção crônica, à lesão pulmonar e ao óbito por disfunção respiratória. No pâncreas, quando os ductos estão obstruídos pela secreção espessa, há uma perda de enzimas digestivas, levando à má nutrição.
Sobre a Hiperplasia Adrenal Congênita, como ela funciona?	engloba um conjunto de síndromes transmitidas de forma autossômica recessiva, que se caracterizam por diferentes deficiências enzimáticas na síntese dos esteroides adrenais. As manifestações clínicas na HAC dependem da enzima envolvida e do grau de deficiência enzimática (total ou parcial).
Relate um pouco sobre a Deficiência de Biotinidase (DB)?	é um erro inato do metabolismo, de origem genética e herança autossômica recessiva, que consiste na deficiência da enzima biotinidase, responsável pela absorção e regeneração orgânica da biotina, uma vitamina existente nos alimentos que compõem a dieta normal, indispensável para a atividade de diversas enzimas.
Qual a diferença entre doenças hereditárias, genéticas e congênitas?	hereditárias = doenças do progenitor para os descendentes. genéticas = erro no material genético. congênitas = adquiridas antes ou até o 1 mês de vida.
Tratando-se dos papéis da coenzima BH4 no metabolismo, quais as vias que ela ajuda a catalisar?	1) sintese de tirosina = junto da fenilalanina-hidroxilase, convertem a FAL em Tirosina + H2O + BH2(BH4 oxidada) 2) sintese de catecolaminas = junto da tirosina-hidroxilase, converte Tirosina em L-DOPA + agua + BH2, sendo a L-DOPA precursora de catecolaminas(neurotransm.), como a epinefrina, norepinefrina e dopamina. Influencia tambem no T3 e T4 + Melanina 3) sintese de serotonina = junto da triptofano-hidroxilase, converte triptofano em 5-hidroxitriptofano, que por sua vez fará Serotonina + Melalina + Melatonina
Na PKU Clássica, a FAL está em alto nível e produz sintomas como: odor de camundongo na urina, pele branca e problemas neurológicos, como convulsões. Como o metabolismo da FAL influencia nisso?	Sem ser convertida em tirosina, a FAL se acumula e é tóxica aos tecidos. Converte-se em um ácido que danifica o sistema nervoso central, além de sair na urina e trazer o odor. Há a despigmentação da pele por falta de tirosina-melanina.
Quantos AA são produzidos por nosso corpo - e a maioria dos mamíferos - e conceitue essenciais e não-essenciais.	são 20. Essenciais = essenciais à dieta, ou seja, não biossintetizamos e precisamos consumir. Não-essenciais= ou Naturais, são os biosseintetizados.
Como é a estrutura química de um AA?	Um carbono (quiral, exceto da glicina) + carboixila + amina + cadeia "R", que determina as carcterísticas do AA.
Como é feita a ligação peptídica?	Ligação entre carboxila e amina de dois aminoácidos. Em relação a orientação da proteína, o primeiro aminoácido sempre terá um NH2 inicial e o ultimo um COOH.
Fale sobre a isomeria óptica do carbono alfa.	O carbono quiral possuirá Dextrogiro-aminoac e Levogiro-aminoac. Os levogiros são unicos sintetizados pelo corpo. Os dextrogiros são encontrados em antiobioticos e parede celular de bacteria.
Em relação ao nível de complexidade organizacional de uma proteína, existem estrtuturas: primarias, secundarias, terciarias e quarternarias. Classifique-as.	PRIMÁRIA= sequencia de AA. Ligações peptídicas. SECUNDÁRIA=arranjos regulares de AA, numa sequencia linear, proximos aos outros. Como a hélice alfa, folha beta e curvatura beta. primeiro nivel de enrolamento helicoidal. TERCIÁRIA = dobramento de arranjos de um único polipeptídico em forma tridimensional. Estabilizado por ligações de hidrogenio, eletrostaticas, dissulfeto e hidrofobicas. A estrutura primaria determina a terciaria, pois a afinidade das cadeias "R" dos AA determina a forma de arranjos. QUATERNÁRIA= arranjos de subunidades de polipeptídicos. Mais de um polipeptídicos.
Cite funções das proteínas.	Função catalítica, transportadoras, armazenadoras, contráteis, estruturarais, de defesa, reguladoras.
Sobre as enzimas, como elas atuam para serem chamadas de catalizadores biológicos?	Elas aceleram a velocidade da reação, diminuindo a energia de ativação, servindo como rota alternativa para a reação ocorrer.
Sobre o mecanismo de sítio ativo de uma enzima, como ocorre?	Antes chamado de chave-fechadura, hoje é mais para Ajuste Induzido. A região específica da enzima se chama sítio ativo para reconhecer determinada parte do substrato(reagente), quando se encontram, ocorre um encaixe e um complexo enzima-substrato. Essa ligação forma uma alteração na formação da enzima que permite a catálise. Depois o complexo ES vira enzima-produto e se dissocia.
HOLOENZIMA= _______ + componente não proteico(podendo ser mol. organica ou ion metalico). COENZIMA E COFATOR COSSUBSTRATO E GRUPO PROSTETICO	holoenzima é a enzima ativada + componente que a ajuda ativar. Ou seja, APOENZIMA(enzima inativa)+ componente não proteico. Coenzima=molecula organica. Cofator=ion metalico. SE estiver associada permanentemente é grupo prostético, temporariamente= cossubstrato.
INIBIDORES ENZIMÁTICOS(diminuem a velocidade das reações catalisadas pelas enzimas)= reversíveis + irreversíveis. Quem possui lig. covalente e quem possui não-covalente?	Inibidores reversíveis são não covalentes. Irreversíveis sao covalentes.
Desnaturar uma proteína é o que?	quebrar as ligações que estabilizam a estrutura da proteína, ou seja, quebrar ligações de hidrogênio.

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