Biochemie Teil 1

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Stoffliche Zusammensetzung einer Säugetierzelle inkl. deren Aufgaben	1. 70% Wasser 2. 18% Proteine: Werkzeuge der Zelle, strukturelle und funktionelle Aufgaben 3. 5% Lipide: Nährstoffe, Strukturträger biolog. Membran 4. 2,5% sonstige Stoffwechselprodukte 5. 2% Saccharide/Zucker/Kohlenhydrate: Energielieferant, strukturelle Aufgaben 6. 1,5%: Nucleinsäuren: Informationsträger 7. 1% anorg. Ionen
Wie entstehen große Biopolymere wie Proteine, Nucleinsäuren oder Kohlenhydrate?	durch Kondensation -> Lipide können auch ohne kovalente Bindung große Molekülverbände bilden
Verzweigung der Ketten von Proteinen, Nucleinsäuren, Polysaccharide?	Proteine & Nucleinsäuren: lineare, unverzweigte Ketten Polysaccharide: verzweigte Ketten
Was haben alle Makromoleküle gemein?	Abbau durch Hydrolyse
2 Typen von Nucleinsäuren? Unterschied?	Ribonucleinsäure (RNA) & Desoxyribonucleinsäure (DNA) RNA: "Arbeitskopie" der DNA DNA: dauerhafte Speicher für Erbinformation
Nucleotide?	3 Komponenten: Monosaccharid (Pentose), Base (Pyrimidine und Purine) und Phosphatrest
Purinbasen?	Adenin & Guanin: bicyclisch, 4 N-Atome
Pyrimidinbasen?	Cytosin & Thymin (nur in DNA) & Uracil (nur in RNA): 1 Ring mit 2 N-Atomen
Wie entsteht ein Nucleosid?	durch N-glycosidische Verknüpfung einer Base mit der 1´-Position eines Zuckers
Wie entsteht ein Nucleotid?	durch Veresterung der 5´-terminalen Hydroxylgruppe des Zuckers mit Phosphorsäure
Basen -> Nucleoside	Adenin -> Adenosin Guanin -> Guanosin Thymin -> Thymidin Cytosin -> Cytidin Uracil -> Uridin
wichtige Nucleotide und ihre Derivate	ATP Adenonsintriphosphat & GTP Guanosintriphosphat sind Phosphatgruppenüberträger, cAMP cyclisches Adenosinmonophosphat als intrazell. Botenstoff, Nucleotide wie Nicotinamidadeninnucleotid NAD+, Flavinadenindinucleotid FAD oder Coenzym A CoA als Cofaktoren bei enzymatischen Reaktionen
Welche 2 Verknüpfungsstellen haben Nucleotide?	phosphorylierte 5´-Ende & freie 3´-Hydroxylgruppe
Direktionalität von Nucleinsäuren?	3´-Hydroxylgruppe eines ersten Nucleotids bildet mit 5´-a-Phosphatgruppe eines zweiten Nucleotids eine kovalente Phosphodiesterbindung unter Abspaltung von Diphosphat (Pyrophosphat). Am 5´-Ende trägt entstandene Dinucleotid eine Phosphatgruppe und am 3´-Ende eine freie Hydroxylgruppe, an der nun die Kettenverlängerung erfolgt: Nucleinsäuren wachsen immer in 5´-3´-Richtung und besitzen damit eine Direktionalität.
Basenpaarung beim DNA-Strang?	Über Wasserstoffbrücken assoziieren G spezifisch mit C (3 Brücken) bzw. A mit T (2 Brücken). Der DNA-Doppelstrang bildet eine wendeltreppenartige rechtsdrehende Doppelhelix.
Semikonservative Replikation	Öffnung des parenteralen DNA-Doppelstrangs -> Nucleotide für die Neusynthese lagern sich an Elternstrang an und es entsteht ein neu synthetisierter Tochterstrang -> replizierte DNA: 2 identische DNA-Doppelstränge
genetischer Informationsfluss	in DNA = Bauanleitung für Proteine. Eine solche Bauanleitung = Gen = Grundeinheit der Erbinformation: 1 Gen codiert im einfachsten Fall die Sequenz eines Proteins. Als Informationsübermittler = mRNA. DNA-Code in RNA-Code = Transkription, wobei Uracil anstelle von Thymin verwendet wird. Ergebnis der Transkription sind mRNAs als kurze Abschriften von aktuell benötigten Informationen. Dann folgt die Translation: der genet. Code, der in der mRNA-Sequenz verschlüsselt ist, wird in die Aminosäuresequenz des gewünschten Proteins übersetzt. Dabei codieren jeweils 3 aufeinanderfolgende mRNA-Buchstaben als Basentriplett oder Codon für eine der 20 Aminosäuren. 2 weitere RNA-Typen assistieren bei der Proteinbiosynthese: tRNA Transfer-RNA & rRNA ribosomale RNA
tRNA?	Transfer RNA: binden jeweils eine AS, assoziieren mit ihren Anticodons aus 3 Basen an die entsprechenden Codons der mRNA und reihen so die Bausteine der Proteine nach den Instruktionen der mRNA auf.
rRNA?	ribosomale RNA: die Verknüpfung der AS und damit die Montage der Proteine erfolgt an Ribosomen, deren Struktur- und Funktrionsträger rRNAs sind.
wo liegt DNA vor?	stark kondensiert in Form von Chromosomen im Zellkern
DNA zum Protein?	Es entsteht zuerst eine komplette Abschrift des betreffendne Gens, die als prä-mRNA bezeichnet wird und noch einer Reifung bedarf -> Introns (interventing sequences), welche die proteincodierenden Abschnitte Exons (expressed sequences) in der prä-mRNA unterbrechen, werden durch Spleißen entfernt. 5´- und 3´- Enden der prä-mRNA werden modifiziert und damit die mRNA transportfähig gemacht -> Export aus Zellkern in Cytoplasma -> Übersetzung der mRNA an den Ribosomen -> Polypeptidkette = lineares Polymer aus AS -> 3D Struktur -> chem. Modifizierung -> an den Bestimmungsort verschickt
was ist das humane Genom?	Gesamtheit der Erbinformation
was ist das Proteom?	Gesamtheit der exprimierten Proteine
was ist das gemeinsame Strukturmerkmal aller proteinogenen AS?	zentrales C-Atom, um das sich 4 Substituenten befinden: 1H, 1 Aminogruppe -NH2, 1 Carboxylgruppe -COOH, 1 variable Seitenkette -R, die für jede AS charakteristisch ist. Ausnahme Glycin R=H
warum haben "freie" AS eine gute Wasserlöslichkeit?	Carboxyl- und Aminogruppen von AS sind ionisiert: Carboxygruppe ist deprotoniert (COO-), während die Aminogruppe ein Proton zur Ammoniumform (NH3+) aufnimmt. Die Ladungen dieser zwitterionischen Form verleihen die gute Wasserlöslichkeit.
was entscheidet bei den AS, ob sie gut oder schlecht wasserlöslich sind?	Eigenschaften der Seitenkette
Aufgrund ihrer Seitenketten unterscheiden sich Aminosäuren in...	...Größe, Form, elektrischer Polarität bzw. Ladung und chemischer Reaktivität.
Einteilung der AS anhand der Polarität ihrer Seitenketten	in 3 große Gruppen: 1. unpolare, aliphatische SK 2. polare, hydrophile SK 3. geladene SK
welche AS haben unpolare, aliphatische SK?	Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin, Prolin
welche AS haben polare, hydrophile SK?	Serin, Threonin, Cystein, Asparagin, Glutamin
welche AS haben unpolare, aromatische SK?	Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan

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	Created by Christina Papst over 6 years ago