20964405
Description
Mind Map by RAFAEL CONTRERAS, updated more than 1 year ago
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Created by RAFAEL CONTRERAS
about 4 years ago
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HEMOGLOBINA
- TRANSPORTE DE
HEMOGLOBINA
Y OXÍGENO
- La desoxihemoglobina se carga
con oxígeno para formar
oxihemoglobina en los capilares
pulmonares, y una porción de la
oxihemoglobina descarga su
oxígeno en los capilares de la
circulación sistémica.
- La fuerza del enlace entre la
hemoglobina y el oxígeno y,
así, la magnitud de la
descarga, cambian en
situaciones diferentes.
- oxigeno
- PO2 a 100 mmhg. o
20 ml x cda 100 ml
de sangre.
- 1 gr de homglobin libera 1.31
ml de 02 si tenemos 15 gr s x
100 mls de sangre cuanto O2
se liber /15 X 1.34) - 20 ML X
100 MLS
- 1 gr de homglobin libera 1.31
ml de 02 si tenemos 15 gr s x
100 mls de sangre cuanto O2
se liber /15 X 1.34) - 20 ML X
100 MLS
- PO2 a 100 mmhg. o
20 ml x cda 100 ml
de sangre.
- oxigeno
- Si los pulmones funcionan de manera
apropiada, la sangre que sale en las
arterias pulmonares y viaja en las
arterias sistémicas tiene una PO2 de
alrededor de 100 mm Hg, lo que
indica una concentración plasmática
de oxígeno de aproximadamente 0.3
ml de O2 por 100 ml de sangre
- El contenido total de oxígeno no
sólo depende de la PO2 sino
también de la concentración de
hemoglobina. La sangre arterial
puede transportar 1.34 ml de
oxígeno por cada gramo de
hemoglobina.
- Si la PO2 y la concentración de
hemoglobina de la sangre
arterial son normales, esta
sangre transporta alrededor de
20 ml de O2 por 100 ml de
sangre
- Si la PO2 y la concentración de
hemoglobina de la sangre
arterial son normales, esta
sangre transporta alrededor de
20 ml de O2 por 100 ml de
sangre
- CONTENIDO DE
OXÍGENO EN SANGRE
- El plasma y la sangre entera que se
llevan hacia equilibrio con la misma
de gas tienen la misma PO2 y, así,
el mismo número de moléculas de
oxígeno disueltas (que se muestran
como puntos de color azul).
- No obstante, el contenido de
oxígeno de la sangre entera es
mucho mayor que el del plasma
debido a la unión del oxígeno a la
hemoglobina, que normalmente
sólo se encuentra en los eritrocitos
(que no se muestran).
- No obstante, el contenido de
oxígeno de la sangre entera es
mucho mayor que el del plasma
debido a la unión del oxígeno a la
hemoglobina, que normalmente
sólo se encuentra en los eritrocitos
(que no se muestran).
- REACCIONES
DE CARGA Y
DESCARGA
- La desoxihemoglobina y el oxígeno
se combinan para formar
oxihemoglobina; esto se llama la
reacción de carga.
- La oxihemoglobina, a su
vez, se disocia para dar
desoxihemoglobina y
moléculas de oxígeno
libre; ésta es la reacción
de descarga.
- La reacción de carga ocurre en
los pulmones, y la de descarga
en los capilares sistémicos.
- La reacción de carga ocurre en
los pulmones, y la de descarga
en los capilares sistémicos.
- La oxihemoglobina, a su
vez, se disocia para dar
desoxihemoglobina y
moléculas de oxígeno
libre; ésta es la reacción
de descarga.
- ¿COMÓ SE FORMA
LA HEMOGLOBINA
- La desoxihemoglobina y el oxígeno
se combinan para formar
oxihemoglobina; esto se llama la
reacción de carga.
- El plasma y la sangre entera que se
llevan hacia equilibrio con la misma
de gas tienen la misma PO2 y, así,
el mismo número de moléculas de
oxígeno disueltas (que se muestran
como puntos de color azul).
- El contenido total de oxígeno no
sólo depende de la PO2 sino
también de la concentración de
hemoglobina. La sangre arterial
puede transportar 1.34 ml de
oxígeno por cada gramo de
hemoglobina.
- La fuerza del enlace entre la
hemoglobina y el oxígeno y,
así, la magnitud de la
descarga, cambian en
situaciones diferentes.
- La desoxihemoglobina se carga
con oxígeno para formar
oxihemoglobina en los capilares
pulmonares, y una porción de la
oxihemoglobina descarga su
oxígeno en los capilares de la
circulación sistémica.
- HEMOGLOBINA
- Casi todo el oxígeno en la
sangre está contenido
dentro de los eritrocitos,
donde está enlazado
químicamente a la
hemoglobina.
- Cada molécula de hemoglobina
consta de cuatro cadenas
polipeptídicas llamadas
globinas, y cuatro moléculas de
pigmento orgánicas en forma de
disco, que contienen hierro,
llamadas hem.
- La parte proteínica de la
hemoglobina está
compuesta de dos cadenas
α idénticas.
- Cada una de 141
aminoácidos de largo, y dos
cadenas β idénticas, cada
una de 146 aminoácidos de
largo.
- El gen normal contiene
hierro en la forma
reducida (Fe2+, o hierro
ferroso).
- La parte proteínica de la
hemoglobina está
compuesta de dos cadenas
α idénticas.
- Cada molécula de hemoglobina
consta de cuatro cadenas
polipeptídicas llamadas
globinas, y cuatro moléculas de
pigmento orgánicas en forma de
disco, que contienen hierro,
llamadas hem.
- Casi todo el oxígeno en la
sangre está contenido
dentro de los eritrocitos,
donde está enlazado
químicamente a la
hemoglobina.
- ESTRUCTURA
DE LA
HEMOGLOBINA
- La estructura tridimensional
de la hemoglobina, en la
cual se muestran las dos
cadenas polipeptídicas α y
las dos cadenas
polipeptídicas β.
- Los cuatro grupos hem están
representados como
estructuras planas con
átomos de hierro (esferas) en
el centro. b) La fórmula
estructural para el hem.
- Los cuatro grupos hem están
representados como
estructuras planas con
átomos de hierro (esferas) en
el centro. b) La fórmula
estructural para el hem.
- El gen normal contiene
hierro en la forma
reducida (Fe2+, o hierro
ferroso).
- OXIOHEMOGLOBINA
- El hierro puede
compartir electrones
y unirse con el
oxígeno.
- DESOXIHEMOGLOBINA
O HEMOGLOBINA
- Cuando la oxihemoglobina se
disocia para liberar oxígeno
hacia los tejidos, el hierro
hem aún se encuentra en la
forma reducida (Fe2+), y la
hemoglobina
- METAHEMOGLOBINA
- Tiene hierro en el estado oxidado
(Fe3+, o férrico). De este modo, la
metahemoglobina carece del
electrón que necesita para
formar un enlace con oxígeno, y
no puede participar en el
transporte de oxígeno.
- Tiene hierro en el estado oxidado
(Fe3+, o férrico). De este modo, la
metahemoglobina carece del
electrón que necesita para
formar un enlace con oxígeno, y
no puede participar en el
transporte de oxígeno.
- METAHEMOGLOBINA
- CARBOXIHEMOGLOBINA
- Otra forma
anormal de
hemoglobina, el
hem reducido está
combinado con
monóxido de
carbono en lugar de
con oxígeno.
- Otra forma
anormal de
hemoglobina, el
hem reducido está
combinado con
monóxido de
carbono en lugar de
con oxígeno.
- Cuando la oxihemoglobina se
disocia para liberar oxígeno
hacia los tejidos, el hierro
hem aún se encuentra en la
forma reducida (Fe2+), y la
hemoglobina
- DESOXIHEMOGLOBINA
O HEMOGLOBINA
- El hierro puede
compartir electrones
y unirse con el
oxígeno.
- OXIOHEMOGLOBINA
- La estructura tridimensional
de la hemoglobina, en la
cual se muestran las dos
cadenas polipeptídicas α y
las dos cadenas
polipeptídicas β.
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