Proteinas

Proteinas

Estructura de las Proteinas
1. Primaria
  1. La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadena proteica. Existen 20 AA diferentes Las estructuras posibles vienen dadas por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de AA que componen la molécula proteica. Si los grupos R tienen la misma carga ó si son muy ramificados
  2. Generalmente, el número de AA que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces son covalentes: son los enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua. Siempre hay un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal.
  3. El establecimiento de enlaces peptídicos forman una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los AA. Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo amino, el Ca y el C del grupo carboxilo.
2. Secundaria
  1. Estructura característica representa el 60% de las estructuras de proteínas.3.6 aa por cada vuelta 360°
  2. La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:
    1. La a(alfa)-hélice
      1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. Ya que la hélice da un giro de 360° cada 3.6 residuos, la distribución final de los aa hidrofóbicos es hacia la parte inferior.
    2. La conformación beta
      1. En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zig-zag, denominada disposición en lámina plegada. Compuesta de segmentos cortos 5-8 residuos conectados lateralmente por puentes de hidrógeno. Paralelas y antiparalelas. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
3. Terciaria
  1. Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica, la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener. La estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura primaria). Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
    1. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.
    2. Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos.
  2. Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.
    1. Covalentes
      1. La formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys.
      2. La formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
    2. No Covalentes
      1. Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto.
      2. Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares.
      3. Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares.
      4. Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
  3. Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular:
    1. Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico.
    2. Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en disolución.
4. Cuaternaria
  1. Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La estructura cuaternaria debe considerar:
    1. El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero.
    2. La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero
  2. Dímeros:
    1. Homodímeros: Proteína activadora de catabolitos CAP
    2. Filamentos: polímeros de subunidades forman un anillo ó hélice. Protofilamentos de Tubulina ó los filamentos de actina.
    3. Hélice-hélice: Tropomiosina. Heterodímeros: Factor de crecimiento de hepatocitos (HFG) es un heterodímero.
    4. Tetrámeros: cuatro subunidades idénticas: Ej. Neuramidasa
  3. Asociaciones supramoleculares:
    1. Entre proteínas:
      1. Las proteínas a y b-tubulina forman unos dímeros que se ensamblan formando filamentos llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural. La fibrina es otra proteína que forma una asociación supramolecular. Los monómeros de fibrina se unen para formar la malla tridimensional característica del trombo o coágulo sanguíneo.
    2. Con carbohidratos:
      1. Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.
    3. Con lípidos:
      1. Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas biológicas.
    4. Con ácidos nucleicos:
      1. Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.
5. Desnaturalización
  1. La estructura cuaternaria es fundamental para el funcionamiento. Bajo algunas condiciones, la estructura se altera y se pierde la forma de la proteína (desnaturalización) y consecuentemente su función.
    1. Agentes desnaturalizantes: - calor, pH, solventes, detergentes ó cualquier cosa que altere la estructura terciaria y cuaternaria de una proteína.
  2. Renaturalizacion: Al remover el agente desnaturalizantese recupera la actividad biológica al revertir la forma a su estado 3D nativo.
Funciones
1. Función: proteínas estructurales
  1. Constituyen la estructura básica de conexión del tejido conectivo como tendones y ligamentos. Controla la elasticidad de la piel. Componente principal en cirugía cosmética. Colágeno: triple hélice: cada una de 1050 aa, enlazada por múltiples puentes de hidrógeno; Gly-X-pro- o Gy-X- hypro
2. Función: almacenaje Ovoalbúmina
  1. Es la proteína de la clara del huevo. Se utiliza como almacenaje de aminoácidos para el embrión en desarrollo. La caseína es la proteína de la leche y representa la fuente principal de aminoácidos para los bebés de mamíferos. Las plantas tienen proteínas de almacenaje en las semillas.
3. Función: transporte Hemoglobina:
  1. Proteína cuaternaria contiene un núcleo de fierro. Transporta oxígeno de los pulmones a todas las células del cuerpo.
4. Función: coordinación del funcionamiento Hormonas:
  1. Coordinan las funciones de un organismo. Insulina: hormona secretada por el páncreas. Ayuda a regular la concentración de azúcar en la sangre de los vertebrados. Posee 51 aminoácidos fue la primera hormona descrita.
5. Función: receptoras
  1. Responden a estímulos químicos. Los receptores son proteínas que pueden estar interconstruidos en las membranas de las células ó dentro de las células y detectan y transmiten señales químicas: receptores de insulina, receptores de proteínas G, receptores de tirosín-cinasas, etc.
6. Función: movimiento
  1. Proteínas contráctiles cuya función es el movimiento. Actina y miosina son las proteínas responsables del movimiento de los músculos. Otras proteínas contráctiles son responsables del movimiento ondulatorio de cilios y flagelos que proveen de locomoción a las células.
7. Función: defensa
  1. Proteínas que responden ante la invasión de cuerpos/organismos extraños por medio de protección, detección, modificación y destrucción. Sistema inmunológico.
8. Función: acelerar reacciones químicas
  1. Aceleran selectivamente reacciones químicas hasta 107 veces. Ej. Las enzimas digestivas que hidrolizan los polímeros del alimento:

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