ENZIMAS

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enzima
Eduarda Nardi
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Eduarda Nardi
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ENZIMAS
  1. Enzimas são moléculas protéicas essencias ao metabolismo dos seres vivos.
    1. São proteínas biocatalisadoras que regulam a velocidade de todos os processos fisiológicos e não são alteradas no processo químico.
      1. Para que ocorra a reação enzimática é necessário que o centro ativo da enzima se ajuste perfeitamente ao substrato, para permitir elétrons, prótons e grupamentos.
        1. Reações enzimáticas envolvem enzima(E), substrato (S), enzima substrato (ES) e produto.
          1. Durante uma reação enzimática, o substrato vai desaparecendo
            1. e o produto vai aumentanto de concentração, até que a reação chegue ao estado de equilíbrio.
            2. Ligações enzimáticas podem ser podem ser do tipo: iônica, hidrofóbica,
              1. ligações covalentes, pontes de hidrogênio e forças de Van der Walls.
              2. Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações quiímicas com a enzima
                1. de modo a inibir sua ação catalítica.
                2. As enzimas, possuem uma especificidade, ou seja, a propriedade da enzima de catalisar exclusivamenre um grupo de reações, ou em alguns casos uma única reação.
                  1. São algumas das enzimas digestivas: a amilase(ptialina), .um PH ótimo de 6,8, subtrato é o amido, glicogênio e dextrinas
                    1. A pepsina têm PH de 1,5-2,5 seu substrato são as proteínas.
                      1. A lipase, também é uma enzima digestiva, seu substrato são os glicídeos, possuem PH de 7,00 -8,8.
                        1. Tripsina PH de 7,0-8,0. Substrato: proteínas
                          1. Fosfatase PH 8,6, substrato fosfatos orgânicos.
                            1. As enzimas são capazes de acelerar velocidades de reações nas condições do ambiente celular, ou seja, a uma temperatura de 37o C
                              1. São algumas das enzimas metabólicas e seu PH: Pepstisa 1,5, Tripsina 7,7, Catalase 7,6, Arginas 9,7, Fumarase 7,8.
                    2. Inibidores enzimáticos, são moléculas que inibem ou interrompem reações enzimáticas. Podem ser:
                      1. Reversível competitiva: o inibidor competitivo têm estrutura semelhante ao substrato, impedindo dessa forma que o substrato se ligue ao mesmo local .
                        1. Reversível não competitiva: o inibidor e o substrato podem, ao mesmo tempo ligar-se a uma enzima, em diferentes locais
                          1. Na inibição irreversível existe uma ligação covalente com a enzima, causando modificação definitiva na ligação.
                            1. Alguns antimicrobianos, como a penicilina, agem através de ligação covalente alterando a enzima transpeptidase impedindo a formação da parede celular da bactéria.
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