17914856
Description
Mind Map by Ronald Mendonça , updated more than 1 year ago
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Created by Ronald Mendonça
almost 5 years ago
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ENZIMAS INTRODUÇÃO
- A manutenção da vida celular depende da contínua ocorrência de um conjunto de reações químicas,que devem atender DUAS exigências fundamental.
- 1 - Devem ocorrer em velocidade adequada à fisiológia celular - a insuficiência na produção ou na remoção de metabolismo pode levar a condições patológicas. 2 - Precisam ser altamente específica, de modo a gerar produtos definidos.
- OBS: Como catalisadores, as enzimas aumentaram de várias ordens de grandeza a velocidade das ações que catalisar.
- ENERGIA DE ATIVAÇÃO:. As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuírem sua ENERGIA DE ATIVAÇÃO
- ▪Em uma relação espontânea, a energia dos produtos é menor do que a dos reagentes. ▪Para se transformar no produto, o reagente deve passar por um estado intermediário, de maior energia. ▪Assim para reagir, as moléculas devem ter uma quantidade de energia que lhes permita atingir o estado reativo, chamado ESTADO DE TRANSIÇÃO.
- É.A - Em população de moléculas nem todas têm o mesmo conteúdo energético; ▪Algumas têm conteúdo muito pequeno,outras muito grande e a maioria apresenta um conteúdo médio médio; ▪Quando se eleva a temperatura de um sistema, a moléculas, no seu no seu conjunto, adquirem um conteúdo energética maior.
- ▪A velocidade de reação pode ser aumentada de três maneiras diferentes diferentes; ▪Aumenta a temperatura,pois um número maior de moléculas atinge a energia de ativação; ▪Elevando a temperatura, pois um número maior de moléculas atinge a energia de ativação: b ▪Diminuindo a energia de ativação.
- ▪A redução do valor da energia de ativação pode ser obtido pela presença de catalisadores; ▪É o processo empregado pelos seres vivos para acelerar suas reações químicas; ▪Os catalisadores aceleram a velocidade da reação, sem alterar a proporção entre reagentes e produtos encontrados no final da reação; ▪É sem serem consumidos no processo.
- ▪A redução do valor da energia de ativação pode ser obtido pela presença de catalisadores; ▪É o processo empregado pelos seres vivos para acelerar suas reações químicas; ▪Os catalisadores aceleram a velocidade da reação, sem alterar a proporção entre reagentes e produtos encontrados no final da reação; ▪É sem serem consumidos no processo.
- ▪A velocidade de reação pode ser aumentada de três maneiras diferentes diferentes; ▪Aumenta a temperatura,pois um número maior de moléculas atinge a energia de ativação; ▪Elevando a temperatura, pois um número maior de moléculas atinge a energia de ativação: b ▪Diminuindo a energia de ativação.
- É.A - Em população de moléculas nem todas têm o mesmo conteúdo energético; ▪Algumas têm conteúdo muito pequeno,outras muito grande e a maioria apresenta um conteúdo médio médio; ▪Quando se eleva a temperatura de um sistema, a moléculas, no seu no seu conjunto, adquirem um conteúdo energética maior.
- ▪Em uma relação espontânea, a energia dos produtos é menor do que a dos reagentes. ▪Para se transformar no produto, o reagente deve passar por um estado intermediário, de maior energia. ▪Assim para reagir, as moléculas devem ter uma quantidade de energia que lhes permita atingir o estado reativo, chamado ESTADO DE TRANSIÇÃO.
- ENERGIA DE ATIVAÇÃO:. As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuírem sua ENERGIA DE ATIVAÇÃO
- OBS: Como catalisadores, as enzimas aumentaram de várias ordens de grandeza a velocidade das ações que catalisar.
- 1 - Devem ocorrer em velocidade adequada à fisiológia celular - a insuficiência na produção ou na remoção de metabolismo pode levar a condições patológicas. 2 - Precisam ser altamente específica, de modo a gerar produtos definidos.
- LIGAÇÃO ENZIMA-SUBSTRATO
- ▪O sítio ativo constitui uma cavidade com forma definida; ▪Revestida por cardeais laterais de aminoácido, algumas das quais ajudam a ligar o substrato; ▪A estrutura do sítio ativo responsável pela grande especificidade das das enzimas,pois permite à enzimas "Reconheço" seu substrato.
- ▪Uma molécula,para ser aceita como substrato, deve ter uma forma complementar à do sítio ativo; ▪A ligação do substrato induz uma mudança na conformação de enzimas; ▪Amoldando sua forma à do substrato e fazendo uma nova configuração, ideal para a catalise.
- ▪Uma molécula,para ser aceita como substrato, deve ter uma forma complementar à do sítio ativo; ▪A ligação do substrato induz uma mudança na conformação de enzimas; ▪Amoldando sua forma à do substrato e fazendo uma nova configuração, ideal para a catalise.
- ▪O sítio ativo constitui uma cavidade com forma definida; ▪Revestida por cardeais laterais de aminoácido, algumas das quais ajudam a ligar o substrato; ▪A estrutura do sítio ativo responsável pela grande especificidade das das enzimas,pois permite à enzimas "Reconheço" seu substrato.
- INIBIDORES ENZIMÁTICAS:
- ▪ A atividade enzimáticas pode ser diminuída pela ação de substâncias, genericamente chamadas de inibidores; ▪Os inibidores enzimáticas encontrados nas celulas que cumprem um papel regulador importante são designados alostéricos; ▪Muitas medicamentos de uso corrente na prática terapêutica baseiam suas propriedades na inibição específica de certas enzimas; ▪Pode-se agrupar os inibidores em duas grandes categorias, IRREVERSÍVEL e REVERSÍVEL, segundo a estabilidade de sua ligação com a molécula de enzima.
- ▪Os inibidores irreversíveis reagem com as enzimas, levando a uma inativacão praticamente definitiva; ▪Alguns exemplos são os compostos organofosforasos, que constituem o princípio ativo de muitos inseticidas. ▪ Está tipo de inibidores é muito tóxico para os organismos, devido não só à irreversibilidade da sua ligação às enzimas, mas também em virtude virtude de sua incapacidade.
- ▪Outros inibidores irreversíveis têm propriedades terapêuticas; ▪A aspirina ( ácido acetilsalicílico) é empregado como agente anti inflamatório, antipirético e analgésico; ▪Ele transfere seu grupo aceito para o grupo OH de um resíduo de seringa da molécula de cicloxigenase, inaativando-a. Está enzima participa da via de síntese de prostaglandinas.
- ▪Outros inibidores irreversíveis têm propriedades terapêuticas; ▪A aspirina ( ácido acetilsalicílico) é empregado como agente anti inflamatório, antipirético e analgésico; ▪Ele transfere seu grupo aceito para o grupo OH de um resíduo de seringa da molécula de cicloxigenase, inaativando-a. Está enzima participa da via de síntese de prostaglandinas.
- ▪Os inibidores irreversíveis reagem com as enzimas, levando a uma inativacão praticamente definitiva; ▪Alguns exemplos são os compostos organofosforasos, que constituem o princípio ativo de muitos inseticidas. ▪ Está tipo de inibidores é muito tóxico para os organismos, devido não só à irreversibilidade da sua ligação às enzimas, mas também em virtude virtude de sua incapacidade.
- ▪ A atividade enzimáticas pode ser diminuída pela ação de substâncias, genericamente chamadas de inibidores; ▪Os inibidores enzimáticas encontrados nas celulas que cumprem um papel regulador importante são designados alostéricos; ▪Muitas medicamentos de uso corrente na prática terapêutica baseiam suas propriedades na inibição específica de certas enzimas; ▪Pode-se agrupar os inibidores em duas grandes categorias, IRREVERSÍVEL e REVERSÍVEL, segundo a estabilidade de sua ligação com a molécula de enzima.
- INIBIDORES COMPETITIVOS
- ▪O inibidores competitivos(IC), por apresentarem configuração especial semelhante à do substrato, são capazes de ligarem-se ao centro ativo da enzima, produzindo um complexo enzima-inibidores (EIC); ▪O complexo EIC jamais gera produto e a atividade enzimática diminuída proporcionalmente a fração de enzima que estiver ligada ao inibidor; ▪ Uma vez que este tipo de inibidor se liga ao mesmo sítio onde se liga substrato; ▪ A ligação do inibidor e a ligação do substrato a uma dada molécula de enzima São eventos mutuamente exclusivos.
- ▪Quando a molécula da enzima é liberada, ela irá associar -se a novas moléculas de substrato ou inibidor; ▪ Com uma probabilidade que dependerá de suas concentrações e das afinidades entre a enzima e o substrato e entre a enzima e o inibidor; ▪Em concentração baixas de substrato, pode se encontrar uma fração das enzimas associada ao substrato (gerando produto) e uma fração ligada ao inibidor; ▪ ▪A velocidade de reação ficará reduzida.
- Se a concentração do substrato for muito grande em relação à concentração do inibidor competitivo; ▪A probabilidade de formação de complexo ES é praticamente 100%; ▪Se a concentração do inibidor competitivo for exageradamente alta em relação à concentração do substrato; ▪A probabilidade da enzima livre ligar se ao substrato será, praticamente, nula e velocidade da reação será zero.
- Se a concentração do substrato for muito grande em relação à concentração do inibidor competitivo; ▪A probabilidade de formação de complexo ES é praticamente 100%; ▪Se a concentração do inibidor competitivo for exageradamente alta em relação à concentração do substrato; ▪A probabilidade da enzima livre ligar se ao substrato será, praticamente, nula e velocidade da reação será zero.
- ▪Quando a molécula da enzima é liberada, ela irá associar -se a novas moléculas de substrato ou inibidor; ▪ Com uma probabilidade que dependerá de suas concentrações e das afinidades entre a enzima e o substrato e entre a enzima e o inibidor; ▪Em concentração baixas de substrato, pode se encontrar uma fração das enzimas associada ao substrato (gerando produto) e uma fração ligada ao inibidor; ▪ ▪A velocidade de reação ficará reduzida.
- ▪O inibidores competitivos(IC), por apresentarem configuração especial semelhante à do substrato, são capazes de ligarem-se ao centro ativo da enzima, produzindo um complexo enzima-inibidores (EIC); ▪O complexo EIC jamais gera produto e a atividade enzimática diminuída proporcionalmente a fração de enzima que estiver ligada ao inibidor; ▪ Uma vez que este tipo de inibidor se liga ao mesmo sítio onde se liga substrato; ▪ A ligação do inibidor e a ligação do substrato a uma dada molécula de enzima São eventos mutuamente exclusivos.
- cofatores enzimaticos
- ▪A maioria das enzimas necessita da associação com outras moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico; ▪Esses componentes da reação enzimática são genericamente chamadas COFATORES; ▪Os coautores podem ser íons metálicos; ▪Ou moléculas orgânicas, não PROTEICAS, de complexidade variadas, que recebem o nome de coenzimas.
- Regulação da atividades enzimáticas: ▪Certas enzimas, cuja local de ação é intracelular (plasma, trato digestivo), São sintetizadas na forma de precursores inativos.
- ▪Chamadas ZIMOGÊNIOS; ▪Para que zimogênios; ▪Para que um zimogênios adquira propriedades de enzima, é necessária a hidrólise de determinadas ligações peptídicas; ▪Com a consequente remoção de um segmento da cadeia de aminoácido.
- ▪Várias enzimas proteolíticas, como a pepsina, são sintetizadas como zimogênios; ▪É assim mantidas enquanto estão armazenadas em suas células de origem, sem risco de haver digestão das proteínas celulares; ▪ A transformação zimogênios.....enzima processa-se fora destas células, no local onde a atividade digestiva deve ser exercida; ▪Este é caso de PEPSINOGÊNIO, que origina pepsina na cavidade gástrica, por remoção de 42 resíduos de aminoácido, sob a ação de íons H+.
- Cinética: O estudo das reações enzimáticas e de uma série de propriedades das enzimas baseia-se em medidas da velocidade da ação
- ▪Que é diretamente proporcional à concentração do reagente; ▪A medida que a reação se processa a concentração do reagente diminui e a velocidade da reação também; ▪Ou seja, a velocidade da reação várias ao longo do tempo.
- ▪Que é diretamente proporcional à concentração do reagente; ▪A medida que a reação se processa a concentração do reagente diminui e a velocidade da reação também; ▪Ou seja, a velocidade da reação várias ao longo do tempo.
- Cinética: O estudo das reações enzimáticas e de uma série de propriedades das enzimas baseia-se em medidas da velocidade da ação
- ▪Várias enzimas proteolíticas, como a pepsina, são sintetizadas como zimogênios; ▪É assim mantidas enquanto estão armazenadas em suas células de origem, sem risco de haver digestão das proteínas celulares; ▪ A transformação zimogênios.....enzima processa-se fora destas células, no local onde a atividade digestiva deve ser exercida; ▪Este é caso de PEPSINOGÊNIO, que origina pepsina na cavidade gástrica, por remoção de 42 resíduos de aminoácido, sob a ação de íons H+.
- ▪Chamadas ZIMOGÊNIOS; ▪Para que zimogênios; ▪Para que um zimogênios adquira propriedades de enzima, é necessária a hidrólise de determinadas ligações peptídicas; ▪Com a consequente remoção de um segmento da cadeia de aminoácido.
- Regulação da atividades enzimáticas: ▪Certas enzimas, cuja local de ação é intracelular (plasma, trato digestivo), São sintetizadas na forma de precursores inativos.
- ▪A maioria das enzimas necessita da associação com outras moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico; ▪Esses componentes da reação enzimática são genericamente chamadas COFATORES; ▪Os coautores podem ser íons metálicos; ▪Ou moléculas orgânicas, não PROTEICAS, de complexidade variadas, que recebem o nome de coenzimas.
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