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Description
ENZIMAS
- Proteínas y catalizadores
biológicos
- FUNCIONES
- Aceleran las reacciones celulares de forma efectiva y específica en condiciones fisiológicas
- Aceleran las reacciones celulares de forma efectiva y específica en condiciones fisiológicas
- CLASIFICACIÓN
- DE ACUERDO A SU COMPLEJIDAD
- Simples
- Formadas por una o más cadenas polipeptídicas
- Formadas por una o más cadenas polipeptídicas
- Conjugadas
- Contiene, por lo menos, un grupo no protéico unido a la cadena polipeptídica
- Apoenzima
- Parte polipeptídica de la enzima
- Holoenzima
- Parte polipeptídica de la enzima
- Cofactor
- Parte no protéica de la enzima
- Ej: iones metálicos activadores
- Ej: iones metálicos activadores
- Su combinación forma
- Parte no protéica de la enzima
- Apoenzima
- Contiene, por lo menos, un grupo no protéico unido a la cadena polipeptídica
- Simples
- SEGÚN SU ACTIVIDAD
- Hidrolasas:Realizan hidrolisis en
presencia de agua. Ejemplos:
esterasas, fosfatasas, peptidasas.
- Liasas Catalizan la liberacion de grupos
funcionales diversos. Ejemplo descarboxilasas,
hidratasas, deshidratasas, desaminasas.
- Transferasas Tranfieren grupos
funcionales o radicales de una molecula a
otra. Ejemplos: transcarboxilasas,
trasnsmetilasas, transaminasas..
- Isomerasas: Transforma una molecula en
su isomero. Ejemplo: epimerasas, mutasas.
- Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de
oxido-reduccion por medio del hidrogeno, oxigeno con el
transporte de electrones. Ejemplos: Deshidrogenasas,
oxindsas, oxigenasas, reductasas,peroxidasas.
- Ligasas:Catalizan la formacion de enlaces
entre carbono y O,S y N acoplada con
hidrolisis de fosfatos de alta energia.
Ejemplos: sintetasas carboxilasas.
- Hidrolasas:Realizan hidrolisis en
presencia de agua. Ejemplos:
esterasas, fosfatasas, peptidasas.
- DE ACUERDO A SU COMPLEJIDAD
- ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
- Sustrato
- Sustancia sobre la cual actúa la enzima
- Específico para cada enzima. Especifcidad: dada por el Centro Activo
- Sustancia sobre la cual actúa la enzima
- FACTORES QUE AFECTAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
- Concentración del sustrato: aumento del sustrato después
de la velocidad máxima de la enzima no tiene efecto.
- Concentración de la enzima: aumenta la velocidad enzimática con suficiente sustrato.
- Temperatura: a elevada temperatura, la enzima pierde su actividad (desnaturalización)
- pH: óptimo 7,0. Excepto en enzimas del estómago con pH ácido
- Concentración de cofactores: debe ser igual o mayor que la C. de la
enzima para obtener máxima actividad catalítica
- Concentración del sustrato: aumento del sustrato después
de la velocidad máxima de la enzima no tiene efecto.
- Sustrato
- CINÉTICA ENZIMÁTICA
- REGULACIÓN
- Inhibicion
- Reversible
- Competitiva:Inhibidor se
une al centro activo.
- No competitiva:El
inhibidor se une a
otro sitio.
- Acompetitiva:Union
solo al complejo E-S.
- Competitiva:Inhibidor se
une al centro activo.
- Irreversible
- Por enlace covalente
- Venenos
- Por enlace covalente
- Alosterismo
- Los inhibidores alostericos se
unen a una zona de la y
cambian configuracion del
centro activo.
- Inhibicion
- Nomenclatura
- Nombre comun:Nombre del
sustrato de la reaccion+asa.
- Nombre arbitrario
- Nombre segun el tipo de
reaccion que efectua.
- Nombre comun:Nombre del
sustrato de la reaccion+asa.
- Presentan especifidad
- Son regulables.
- Presentan un sitio de
unon al sustrato(Union
no covalente).
- Necesitan de factores enzimaticos inorganicos(metales) y
organicos(coenzimas)
- Otros
- RibozimasMoleculas de ARN
que adoptan estructuras
terciarias esenciales para la
actividad enzimatica.
- Zimogenos o proenzima:
precursor inactivo de una enzima.
- Isoenzimas:Misma actividad
catalitica, diferentes propiedades
fisioquimicas.
- RibozimasMoleculas de ARN
que adoptan estructuras
terciarias esenciales para la
actividad enzimatica.
