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Criado por Alberto Medina Caballero
quase 6 anos atrás
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| Questão | Responda |
| ¿Que es la cinética enzimática? | Es el estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas |
| Factores qué modifican la velocidad de las reacciones | Enzima Sustrato Temperatura |
| Que dice la cinética de Michaelis-Menten | Es necesario conocer concentración de sustrato durante la reacción, para entender actividad enzimática. |
| Grafica hipérbola | Grafica de Michaelis-Menten Es característico de las enzimas no alostéricas |
| Ecuación Michaelis - Menten | E + S = ES - E + P Nos dice la afinidad de la enzima por el sustrato |
| Km (constante de Michaelis) baja | Tiene una buena afinidad de la enzima al sustrato |
| Cuando la Km es grande | Poca afinidad de la enzima con el sustrato |
| Factores que afectan la velocidad de la reacción | TEMPERATURA El promedio es de 36º-37º Mayor a 50º la mayoría de las enzimas comienza a desnaturalizarse PH Es específica para cada enzima |
| Tipos de inhibición enzimática no alostérica | •Inhibición reversible (une y despega el inhibidor enzimático) •Inhibición irreversible (se inactiva, “se muere la enzima”) |
| INHIBICIÓN COMPETITIVA | •Dentro de la inhibición reversible Se encuentra una molécula parecida al sustrato, compitiendo con el. Se une al sitio activo, cambiando la km aumentándola, y manteniendo su Vmax |
| INHIBICIÓN ACOMPETITIVA | Dentro del grupo de inhibidores reversibles Un Inhibidor acompetitivo se une al complejo ES. Disminuye Km y Vmax |
| INHIBICIÓN MIXTA O NO COMPETITIVA | (Inhibidor reversible) Se une a la enzima como al complejo ES Aumenta la Km y disminuye la Vmax |
| ¿Como se da la Inhibición irreversible? | El Inhibidor reacciona con residuos del sitio activo mediante unión covalente |
| ¿Como se llaman las enzimas que tienen sitio activo y también sitio alostérico? | ENZIMAS ALOSTÉRICAS O REGULATORIAS |
| ¿Que hacen las enzimas regulatorias? | Regulan el flujo a través de las rutas metabólicas. |
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