PROTEÍNA

Anotações:

• Son las unidades más simples de la estructura química común a todas las proteínas. 

Anotações:

• En las proteínas la desnaturalización implica un cambio en la estructura alejandose de la forma nativa provocado por un cambio en la conformación tridimensional, que se produce por los movimientos en los diferentes dominio de la proteína y conlleva a un aumento en la entropía de las moléculas.

1. Desnaturalización por cambios de temperatura
   1. por frío

      Anotações:

      • con frecuencia se puede creer que si una proteína se mantiene a bajas temperaturas se podrá conservar mejor su estructura. muy al contrario, existen casos con un comportamiento opuesto. ejemplos:  la carboxipeptidasa A cuando se almacena a bajas temperaturas se inactiva y la mioglobina cuya estabilidad es máxima a 30°C, los cambios temperatura disminuye se desestabiliza Esto se conoce como desnaturaliza por frío. 
   2. por calor

      Anotações:

      • La aplicación de calor es uno de los agentes desnaturalizantes que se utilizan con mayor frecuencia en alimentos ya que facilita la digestión de las proteínas, y logra desnaturalizar los inhibidores de proteasas que frecuentemente se hallan en alimentos basados en proteínas de leguminosas. 
2. Desnaturalización por cambios de pH

   Anotações:

   • Un cambio en el pH del ambiente natural o fisiológico de las proteínas puede acarrear modificacionesimportantes en su conformación debido a cambios en la ionización de las cadenas laterales cargadasporque se afecta el número de los puentes salinos que estabilizan la estructura nativa. 
3. Desnaturalización por urea y cloruro de guanidinio
4. Desnaturalización con detergentes
5. Desnaturalización con disolventes orgánicos

Anotações:

• El procesamiento de los alimentos frecuentemente induce cambios en las proteínas a través de las operaciones que involucran la aplicación de calor para cocer, evaporar, secar, pasteurizar o esterilizar, o bien en las operaciones de fermentación, irradiación, entre otros 

1. Tratamientos térmicos moderados

   Anotações:

   • Estos tratamientos son benéficos y deseables debido a que la desnaturalización de las proteínas facilita su digestión y mediante el escaldado se logran inactivar enzimas como la polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento no deseable como sucede con los champiñones, las papas, etcéte- ra, y con el escaldado se inactivan las lipoxigenasas.
2. Pirólisis
3. Racemización y formación de aminoácidos modificados
4. Entrecruzamientos

   Anotações:

   • Pueden ser considerados como interacciones proteína-proteína causadas por modificaciones químicas.
5. Reacciones de las proteínas con agentes oxidantes
6. Reacciones con nitritos
7. Reacciones con sulfitos
8. Reacciones carbonil amino
9. Formación de acrilamida en altas temperaturas
10. Pérdida de aminoácidos por fraccionamiento (fraccionación)

    Anotações:

    • Los aislados proteínicos son de gran importancia en la industria alimentaria, generalmente se obtienen a partir de tratamientos alcalinos que solubilizan una buena porción de las proteínas vegetales y posteriormente se someten a operaciones como evaporación, ultrafiltración, precipitación isoeléctrica y otros procesos, para obtener una concentración de la proteína.  Ejemplo, 90 % de proteína de soya.

Anotações:

• La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad, nutricional o no, que interviene en su utilización.

1. Propiedades de hidratación

   Anotações:

   • La capacidad para absorber agua de las proteínas se expresa como los gramos de agua por gramo de proteína.  Se relaciona con la composición de aminoácidos, por lo que, a mayor concentración de aminoácidos cargados mayor es la capacidad de absorción de agua. 
   1. Solubilidad

      Anotações:

      • La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y solvente-proteína, que a su vez dependen de la hidrofobicidad y naturaleza iónica de las mismas.
   2. Solubilidad y pH

      Anotações:

      • El punto isoeléctrico las proteínas presentan una solubilidad mínima, en los valores de pH por arriba y por debajo del pH isoeléctrico, las proteínas tienen una carga neta positiva o negativa, respectivamente.
   3. Solubilidad y fuerza iónica

      Anotações:

      • La solubilidad disminuye para las proteínas que contienen una alta incidencia de zonas no polares y se incrementa para las proteínas que no. 
   4. Solubilidad y temperatura

      Anotações:

      • A un pH y fuerza iónica constante, la solubilidad de muchas proteínas generalmente se incrementa sometiéndola a una temperatura entre 0 y 40C. 
   5. Solubilidad y solventes orgánicos

      Anotações:

      • La adición de solventes orgánicos, como el etanol o acetona, incrementa las fuerzas electroestáticas intra e intermoleculares. Las interacciones electroestáticas intramoleculares repulsivas provocan que la molécula proteínica se despliegue, estado en el que se promueve la formación de puentes de hidrógeno intermoleculares entre los péptidos expuestos; además se promueven interacciones electroestáticas intermoleculares que son, por el contrario, atractivas entre los grupos con cargas opuestas. Estas interacciones intermoleculares polares favorecen la precipitación de la proteína en solventes orgánicos o reducen la solubilidad en un medio acuosos.
2. Propiedades interfaciales de las proteínas

   Anotações:

   • Las proteínas en la interfase forman películas altamente viscosas porque se concentran en esa zona y confieren resistencia a la coalescencia de las partículas de la emulsión durante el almacenamiento y el manejo, lo que no puede lograrse cuando se emplean surfactantes de bajo peso molecular; por esta razón las proteínas son ampliamente utilizadas para este propósito.
   1. Propiedades emulsificantes

      Anotações:

      • Las proteínas como surfactantes son las preferidas para formular emulsiones alimenticias (aceite-agua), debido a que su superficie es activa y favorece la resistencia a la coalescencia.
      1. Métodos para determinar las propiedades emulsificantes
         1. Medición del tamaño de gota

            Anotações:

            • Técnica Microscopía óptica y de fluorescencia, contador Coulter, espectroturbidimetría.
         2. Actividad Emulsificante (EA)

            Anotações:

            • Técnica  Tamaño de partícula, conductividad diferencial, turbidimetría.
         3. Índice de Actividad Emulsificante (IAE)

            Anotações:

            • Ténica Turbidimetría.
         4. Capacidad Emulsificante (EC)

            Anotações:

            • Técnica Cambio en la viscosidad, resistencia eléctrica y apariencia de la emulsión por su ruptura.
         5. Estabilidad de emulsión (ES)

            Anotações:

            • Técnica Centrifugación, calentamiento.
         6. Hidrofobicidad superficial

            Anotações:

            • Técnica HPLC, unión de ligandos hidrófobos, fluorescencia intrínseca, pruebas espectrofluorométricas.
   2. Propiedades espumantes

      Anotações:

      • Las espumas consisten de una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire). Muchos alimentos procesados son productos tipo espumas: crema batida, helados de crema, pasteles, merengues, pan, soufflés, mousses y malvaviscos. 
3. Interacciones termodinámicas de las proteínas y los sabores

   Anotações:

   • El mecanismo de unión del sabor a las proteínas depende del contenido de humedad de la muestra de proteína, estas interacciones son normalmente no covalentes. Las proteínas en polvo se ligan a los sa- bores mediante interacciones de Van der Waals, puentes de hidrógeno e interacciones electroestáticas. 
4. Viscosidad

   Anotações:

   • La viscosidad, que se define como la resistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla.
5. Gelación

   Anotações:

   • La gelación de proteínas se refiere a la transformación de una proteína en el estado “sol” a unestado “gel”, que se facilita por calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas yque inducen la formación de una estructura de red, cuyos mecanismos de formación pueden diferir considerablemente.