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Descrição
Mapa Mental por Karenth Aponte, atualizado more than 1 year ago
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Criado por Karenth Aponte
mais de 4 anos atrás
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Degradación de aminoácidos
- Los aminoácidos se encuentran fundamentalmente formando parte de las proteínas, las cuales
representan la mayor parte del peso seco del cuerpo humano. Muchos de los aminoácidos que se
incorporan a las proteínas humanas proceden de las proteínas de la dieta a través de su absorción por
el intestino.
- Clasificación
- Aminoácidos esenciales: Un aminoácido esencial es aquel que el organismo no es
capaz de sintetizar por sí mismo y, por esto, debe tomarlo
necesariamente desde el exterior a través de la dieta.
Además, son aminoácidos necesarios para el correcto
desarrollo de algunas funciones en el organismo. Los
aminoácidos esenciales son: leucina, isoleucina, valina,
metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina,
arginina.
- Aminoácidos no esenciales: no esencial significa que nuestros cuerpos
pueden producir el aminoácido, aun cuando no lo obtengamos de los
alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen:
alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico,
glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
- En situaciones de enfermedad o estrés, la
síntesis de algunos aminoácidos que
normalmente el cuerpo sintetiza puede verse
comprometida, y por tanto, es necesaria su
ingesta . Ejemplos de
aminoácidos condicionales: arginina, cisteina,
glutamina, tirosina, glicina, prolina, serina.
- Según las propiedades de su cadena: Los
aminoácidos se clasifican habitualmente según las
propiedades de su cadena lateral: -Neutros polares,
polares o hidrófilos : Serina , Treonina , Cisteína ,
Asparagina, Glutamina y Tirosina -Neutros no
polares, apolares o hidrófobos: Glicina Alanina ,
Valina, Leucina , Isoleucina , Metionina , Prolina,
Fenilalanina y Triptófano. - Con carga negativa, o
ácidos: Ácido aspártico y Ácido glutámico. -Con
carga positiva, o básicos: Lisina , Arginina e
Histidina. -Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina y
Triptofano
- Aminoácidos esenciales: Un aminoácido esencial es aquel que el organismo no es
capaz de sintetizar por sí mismo y, por esto, debe tomarlo
necesariamente desde el exterior a través de la dieta.
Además, son aminoácidos necesarios para el correcto
desarrollo de algunas funciones en el organismo. Los
aminoácidos esenciales son: leucina, isoleucina, valina,
metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina,
arginina.
- Reacciones
- Transaminación: Durante el proceso de Transaminación, un aminoácido le transfiere su grupo
funcional amino al Cetoglutarato para formar Glutamato y en el proceso se obtiene un cetoácido.
Existe una gran variedad de enzimas Transaminasas, prácticamente una para cada aminoácido.
Existen dos Transaminasas de importancia médica que sirven como indicador de daño hepático: la
Glutamato-Oxaloacetato Transaminasa, GOT ( Aspartato Aminotransferasa, AST) y la
Glutamato-Piruvato Transaminasa, GPT ( Alanina Aminotransferasa, ALT). Estas dos enzimas lleva a
cabo las siguentes reacciones: GOT: Glutamato + Oxaloacetato ←→ α-Cetoglutarato + Aspartato
GPT: Glutamato + Piruvato ←→ α-Cetoglutarato + Alanina
- Desanimación: una vez en la mitocondria, el
Glutamato se desprenderá de su
grupo amino mediante el proceso
de Desaminación. Esta reacción
es catalizada por la enzima
Glutamato Deshidrogenasa
mediante una reacción
formalmente denominada
Desaminación Oxidativa. Esta
enzima puede ser activada por
ADP y GDP miestras que es
inhibida por ATP, GTP y NADH.
- Ciclo de la urea: el catabolismo de los aminoácidos da lugar a la
liberación de nitrógeno en forma de amonio. Este
exceso de nitrógeno es transportado al hígado y a los
riñones y eliminado del organismo en forma de urea a
través de la orina. El ciclo de la urea (o ciclo de la
ornitina) ocurre principalmente en el hígado y
comprende la síntesis de urea a partir de amonio, CO2,
aspartato y bicarbonato. El ciclo implica 1 reacción de
alimentación para incorporar el amonio y 4 reacciones
en el ciclo. Previene los niveles de hiperamonemia
citotóxica.
- Degradación del esqueleto carbonado α-oxoácido: El
catabolismo del esqueleto hidrocarbonado va a generar
dos tipos de moléculas: aquellas cuyo destino final es la
oxidación en el ciclo de Krebs (acetil-CoA o
acetacetil-CoA) o moléculas de naturaleza anfibólica
(algunos intermediarios del ciclo de Krebs) capaces de
generar glucosa. Aunque cada uno de los veinte
aminoácidos tiene su propia ruta para ser catabolizado,
sus esqueletos hidrocarbonados se canalizan
únicamente hacia siete moléculas que son piruvato,
acetil-CoA, acetacetil-CoA, -cetoglutarato, succinil-CoA,
fumarato y oxalacetato.
- Transaminación: Durante el proceso de Transaminación, un aminoácido le transfiere su grupo
funcional amino al Cetoglutarato para formar Glutamato y en el proceso se obtiene un cetoácido.
Existe una gran variedad de enzimas Transaminasas, prácticamente una para cada aminoácido.
Existen dos Transaminasas de importancia médica que sirven como indicador de daño hepático: la
Glutamato-Oxaloacetato Transaminasa, GOT ( Aspartato Aminotransferasa, AST) y la
Glutamato-Piruvato Transaminasa, GPT ( Alanina Aminotransferasa, ALT). Estas dos enzimas lleva a
cabo las siguentes reacciones: GOT: Glutamato + Oxaloacetato ←→ α-Cetoglutarato + Aspartato
GPT: Glutamato + Piruvato ←→ α-Cetoglutarato + Alanina
- Enzimas participantes
- La enzima Glutamato
deshidrogenasa cataliza
la reacción de oxidación
del glutamato a
2-oxoglutarato
desprendiéndose
amoníaco.
- La glutamina sintetasa (GS) es una enzima
astrocítica clave en el metabolismo de los
monómeros nitrogenados, y está
involucrada en el balance metabólico y el
reciclaje de aminoácidos para el normal
funcionamiento del cerebro.
- Las aminotransferasas son un conjunto de
enzimas del grupo de las transferasas, pues
transfieren grupos amino desde un metabolito a
otro, generalmente aminoácidos.
- La enzima Glutamato
deshidrogenasa cataliza
la reacción de oxidación
del glutamato a
2-oxoglutarato
desprendiéndose
amoníaco.
- Coenzimas participantes
- NAD+: es una coenzima que se halla en las células
vivas y que está compuesta por un dinucleótido, es
decir, por dos nucleótidos, unidos a través de grupos
fosfatos: uno de ellos es una base de adenina y el otro,
una nicotinamida. Su función principal es el
intercambio de electrones y protones y la producción
de energía de todas las células.
- NADP+: es una coenzima esencial que se reduce
a NADPH principalmente por la vía de la pentosa
fosfato para proporcionar poder reductor en
procesos biosintéticos como la biosíntesis de
ácidos grasos y la síntesis de nucleótidos.
- NAD+: es una coenzima que se halla en las células
vivas y que está compuesta por un dinucleótido, es
decir, por dos nucleótidos, unidos a través de grupos
fosfatos: uno de ellos es una base de adenina y el otro,
una nicotinamida. Su función principal es el
intercambio de electrones y protones y la producción
de energía de todas las células.
- Puntos de regulación
- La retrorregulación o regulación feed-back es
un sistema común en las vías biosintéticas de
los aminoácidos, de tal forma que el producto
final bloquea la enzima inicial de la ruta,
deteniéndose el proceso cuando la demanda
del producto disminuye y su concentración
aumenta. En rutas divergentes, se requiere el
aumento de concentración de todos los
productos finales para bloquear la primera
enzima, en un tipo de regulación denominado
inhibición concertada. En rutas compartidas,
la regulación ha de estar muy bien coordinada
para evitar la detención de la síntesis de un
aminoácido escaso debido a la
sobreproducción de otro. Para evitar estas
situaciones, la célula dispone de varias
estrategias de inhibición concertada que
aseguran la perfecta coordinación de las
síntesis necesarias.
- La retrorregulación o regulación feed-back es
un sistema común en las vías biosintéticas de
los aminoácidos, de tal forma que el producto
final bloquea la enzima inicial de la ruta,
deteniéndose el proceso cuando la demanda
del producto disminuye y su concentración
aumenta. En rutas divergentes, se requiere el
aumento de concentración de todos los
productos finales para bloquear la primera
enzima, en un tipo de regulación denominado
inhibición concertada. En rutas compartidas,
la regulación ha de estar muy bien coordinada
para evitar la detención de la síntesis de un
aminoácido escaso debido a la
sobreproducción de otro. Para evitar estas
situaciones, la célula dispone de varias
estrategias de inhibición concertada que
aseguran la perfecta coordinación de las
síntesis necesarias.
- Compartimiento celular
- La degradación de aminoácidos se
realiza en la membrana celular
mediante la síntesis de la urea
- La degradación de aminoácidos se
realiza en la membrana celular
mediante la síntesis de la urea
- Clasificación
- Yessica Aponte
Bioquímica Grupo
colaborativo
201103_60
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