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Test en 1., creado por Leyre Molina Humanes en 26/05/2018.
Leyre Molina Humanes
Quiz by Leyre Molina Humanes, updated more than 1 year ago
Leyre Molina Humanes
Created by Leyre Molina Humanes almost 6 years ago
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Resource summary

Question 1

Question
Hoja B
Answer
  • Es dextrógira
  • Conforma la estructura cuaternaria de las proteínas
  • Se establece mediante puentes disulfuro
  • Es fundamental en la estructura barril

Question 2

Question
El enlace peptídico
Answer
  • Está formado por dos grupos de carboxilo
  • Permite unir a los aminoácidos entre sí
  • Es un enlace éster
  • Está en posición cis

Question 3

Question
La prolina
Answer
  • Es un aminoácido polar con carga
  • Es el aminoácido más sencillo
  • Es importante para la estructura secundaria de las proteínas
  • Es un aminoácido ácido

Question 4

Question
Los aminoácidos que forman las proteínas
Answer
  • No son quirales
  • Son enantiómeros D
  • No están constituidos por grupos aminos
  • Pertenecen a la familia α-aminoácidos

Question 5

Question
La pérdida de la estructura tridimensional de una proteína
Answer
  • Se denomina precipitación
  • Es habitualmente irreversible
  • No ocurre nunca
  • Es lo que debe suceder para que una proteína realice su función

Question 6

Question
La estructura cuaternaria
Answer
  • Se presenta en todo tipo de proteínas
  • Se presenta solo en proteínas con varias cadenas polipeptídicas
  • No se presenta en ninguna proteína
  • No solo la encontramos en proteínas estructurales

Question 7

Question
Los plegamientos o motivos
Answer
  • Son disposiciones estables de estructuras secundarias
  • Pueden ser de cualquier tipo
  • Deben tener los grupos hidrofóbicos hacia el exterior
  • Constituyen la denominada estructura primaria

Question 8

Question
Las biosíntesis del colágeno
Answer
  • Ocurre en el núcleo celular
  • Es un proceso en el cual no interviene el retículo endoplasmático
  • Tiene una etapa de glicosilación
  • Es un mecanismo poco conocido

Question 9

Question
Para la estabilización de las tres hebras de colágeno se necesita la participación de
Answer
  • Ser
  • Lys
  • Phe
  • Gly

Question 10

Question
La estructura general del colageno
Answer
  • Contiene prolina
  • Forma una doble hélice levógira
  • Forma fibras de 200nm de longitud
  • Posee una unidad básica Glu-X-Y

Question 11

Question
La mioglobina
Answer
  • Está formada por 4 subunidades
  • Solamente un 10% de su estructura secundaria es en hélice α-dextrógira
  • Posee muy baja afinidad por el oxígeno
  • El grupo hemo se encuentra en un bolsillo hidrofóbico formado por aminoácidos apolares

Question 12

Question
Respecto a la hemoglobina
Answer
  • Al aumentar la concentración de CO2 , la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno aumenta
  • El 2,3 bisfosfoglicerato solamente se une a la forma R de la hemoglobina
  • Al aumentar la concentración de H+, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye
  • Presenta cooperativistas negativa en su unión a oxigeno

Question 13

Question
Sobre los enzimas
Answer
  • Todas son lipoproteínas
  • Pueden requerir la acción de un coenzima para su actividad
  • Su actividad enzimática es independientemente del pH la temperatura
  • Modifican la constante de equilibrio de la reacción catalizada

Question 14

Question
Sobre el centro activo de un enzima
Answer
  • En el no reside la especificidad de cada enzima ni sus propiedades catalíticas
  • Los aminoácidos que los componen solamente funcionan como restos de unión sustrato
  • Proporciona un ambiente adecuado dentro del cual las reacciones pueden tener lugar
  • Está formado por un pequeño número de aminoácidos siempre de marcado carácter ácido

Question 15

Question
La catálisis enzimática
Answer
  • Existen solo dos mecanismos: vivamente y ácido-base
  • En la catálisis covalente se requiere la accion de un grupo nucleófilo que permita establecer un enlace covalente transitorio
  • Las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo sólo pueden funcionar como aceptores de protones en la catálisis ácido-base general
  • Siempre sucede a través de un solo mecanismo

Question 16

Question
Sobre la cinética enzimática monosustrato
Answer
  • En el estado estacionario la velocidad de formación del complejo ES tiene un valor negativo
  • En condiciones de saturación del sustrato, todo el enzima está en forma de enzima libre
  • Según Michaelis-Menten, el paso limitante de velocidad en las reacciones enzimaticas es la descomposición del complejo ES para formar el producto y el enzima libre
  • Según Michaelis-Menten, la reacción enzimática nunca alcanza el estado estacionario

Question 17

Question
Con respecto a los parámetros cinéticos Km y Vmax
Answer
  • Se puede definir Vmax=Km [EP]
  • En los enzimas michaelianos, Km coincide con la constante de disociación del complejo ES
  • Km también se conoce con el nombre de numero de recambio
  • En los enzimas michaelianos a menos Km, menos afinidad del enzima por el sustrato

Question 18

Question
Sobre las inhibiciones enzimaticas
Answer
  • La inhibición competitiva aumenta la Vmax
  • La inhibición competitiva disminuye la Km
  • La inhibición no competitiva es realmente un caso especial de inhibición mixta
  • Los inhibidores suicidas producen inhibiciones totalmente reversibles

Question 19

Question
Sobre los enzimas alostéricos
Answer
  • Los enzimas alostéricos con modulación heterotópica, están formados por varias subunidades donde el sustrato funciona como tal y como modulador
  • El tripsinógeno representa un ejemplo típico de modulación heterotópica
  • La unión de su modulador alostérico no induce ningún cambio conformacional en el enzima
  • Los enzimas alostéricos homotrópicos son aquellos en los que el sustrato es a la vez modulador

Question 20

Question
Sobre la regulación de fosforilación
Answer
  • Implica la incorporación de un grupo polar muy voluminoso donde tan solo había un grupo alcohol
  • Es totalmente irreversible
  • Las fosfotasas solo actúan ante determinadas secuencias consenso por las que tienen preferencia
  • Ocurre en los aminoácidos Lys y Arg

Question 21

Question
Sobre los peoteoglicanos y glucoproteínas
Answer
  • La integrina es una proteína trimerica
  • La lámina es una proteína dimerica
  • Los proteoglicanos de elevado peso molecular tienen una cadena larga de ácido hialurónico
  • El hisluronsto es un polimero de ácido hialuronico y N-acetil murámico

Question 22

Question
Sobre los lípidos
Answer
  • Los ácidos grasos disminuyen su solubilidad con la longitud de su cadena
  • Los triacilgliceroles están formados por tres ácidos grasos y la esfingosina
  • Los glicerofosfolípidos están formados por tres ácidos grasos y glicerol
  • Los esfíngolípidos están formados por tres ácidos grasos y la esfingosina

Question 23

Question
Sobre los lípidos
Answer
  • En los plasmalógenos, la unión de ácidos grasos se hace por enlace ester
  • La esfingomielina es el principal tipo de líquido de las vainas de mielina
  • Los globósidos tienen carga neta negativa a pH 7
  • Los globoesfingolípidos se ubican en la cara interna de las membranas

Question 24

Question
Los terpenos y esteroides
Answer
  • Los ácidos libres derivan del colesterol por modificaciones en C-1 y C-2
  • En las hormonas esteroídicas presentan un grupo hidroxilo en el C-3
  • El percursor de la vitamina A es un monoterpeno
  • El colesterol está formado por 4 anillos fusionados

Question 25

Question
Sobre las membranas
Answer
  • La difusión flip-flop d ellos lípidos está favorecida energéticamente
  • Las proteínas permanecen quietas en la membrana plasmática
  • Tienen siempre la misma composición de lípidos
  • Son bicapas lipídicas donde se insertan proteínas

Question 26

Question
Sobre las membranas
Answer
  • Las proteínas están formadas por hojas B que se disponen formandonun cilindro
  • Los lípidos son moléculas antipáticas
  • Las proteínas integrales se asocian a la membrana mediante interacciones débiles
  • Los gly Isis contribuyen a la simetría de la membrana

Question 27

Question
Sobre las membranas
Answer
  • Las lectinas son lípidos con afinidad y especificidad por glucidos
  • La lectina del virus de la gripe es la proteína hemaglutinina
  • En la infección de VIH participan 1 glicoproteina del virus y 3 proteínas de la célula del huésped
  • La bacteria H pylori se adhiere a las células huésped mediante el anclaje GPI

Question 28

Question
Sobre los ácidos nucleicos
Answer
  • Eran formados por elementos sencillos denominados nucleosomas
  • Se dividen en ADN, ARN y ATN
  • Las bases nitrogenadas pueden ser pirimidínicas o púricas
  • Las bases nitrogenadas se unen a los azúcares por enlaces O-Glucosídicos

Question 29

Question
Sobre el ADN de Watson y Crick
Answer
  • Las leyes de Chargaff indican que la composición de bases de ADN es igual de una especie a otra
  • Es una doble hélice levógira
  • Las cadenas de azúcar-fosfato están en el núcleo de la helice
  • Está constituido por dos hebras antiparalelas

Question 30

Question
Sobre los ácidos nucleicos
Answer
  • El ARN forma estructuras exclusivamente helicoidales
  • La forma H de ADN está constituido por 4 hebras
  • Las secuencias palindrómicas permiten la formación de “horquillas” o “cruces”
  • Los apareamientos de Hoogsteen permiten la formación de ADN duplex

Question 31

Question
Los transportadores glut
Answer
  • Transportan glucosa hacia el citoplasma mediante un transporte pasivo sin gasto de energía
  • Tienen 8 dorminios transmembranales
  • Presentan 12 dominios transmembranales y participan en el transporte de glucógeno hacia el interior de las células
  • Lleva a cabo el transporte activo de la glucosa al interior de las células y se gasta ATP

Question 32

Question
En la relación catalizada por la piruvato quinasa
Answer
  • Tiene lugar en la fase preparatoria y se gasta ATP
  • Se produce una fosforilacion a nivel de sustrato al ceder el fosfato de elevada energía desde el fosfoenolpirúvico al ADP y se forma piruvato
  • El ADP cede un fosfato al fosfoenolpirúvico
  • Se produce la descarboxilacion oxidativa del fosfoenolpirúvico

Question 33

Question
La fructosa 1,6 bifosfato
Answer
  • Es un inhibidor alostérico de la hexoquinasa
  • Inhibidor alostérico de la fructosa 1,6 bifosfatasa y de la fosfofructoquinasa 2
  • Es el sustrato que se une al centro activo de la fosfofructoquinasa 1
  • Se forma en la fase preparatoria de la glucólisis tras la fosforilación de la fructosa 6-fosfato

Question 34

Question
La fermentación láctica
Answer
  • Se produce en condiciones aeróbicas en células que no tienen mitocondrias
  • Permite la regeneración del NADH+H+ procedente de la glucólisis mediante sistemas lanzaderas
  • Tiene llegar en células que tienen mitocondrias y en células eucariotas en condiciones anaeróbicas
  • Permite la obtención de acetilCoA a partir de piruvato

Question 35

Question
La lanzadera malato
Answer
  • Está presente en células nerviosas y en células musculares esqueléticas
  • Lleva a cabo la regeneración del NADH+H+ que se obtiene en la formación acetilCoA
  • Permite la obtención de 2ATP en la mitocondria y la regeneración del NAD+ en el citoplasma
  • Funciona en condiciones anaerobicas dentro de la mitocondria

Question 36

Question
La tiamina pirofosfato
Answer
  • Es un coenzima soluble
  • Está unido al E1 de la piruvato deshidrogenasa y de la α- cetoglutarato deshidrogenasa
  • Forma parte de la isocitrato deshidrogenasa y de la succionato deshidrogenasa
  • Forma parte de la vitamina B2

Question 37

Question
El ciclo de los ácidos tricarboxílicos
Answer
  • Es solo una ruta anabólica
  • Son todas las reacciones reversibles y da lugar a la formación de acetilCoA
  • Es una ruta anfibótica
  • Conlleva un gasto de 24 ATP

Question 38

Question
La reacción catalítica por la aconitasa
Answer
  • Es una reacción de óxido-reducción y da lugar a la formación de citrato
  • Tiene lugar en el citoplasma de los eritocitos
  • Da lugar a la formación de FADH2
  • Es una reacción estereoespecifica y solo se forma uno de los 4 isomeros del isocitrato

Question 39

Question
Si una neurona tiene elevadas concentraciones de ATP y no necesita gastar más energia
Answer
  • El ADP actúa como modulador alostérico positivo de la piruvato deshidrogenasa quinasa, de la contrato sintasa y de la isocitrato deshidrogenasa
  • Se degrada glucógeno mediante el proceso de glucogenesis
  • Pasa NADH+H+ desde el citoplasma al interior de la mitocondria
  • El ATP actúa como modulador alostérico negativo de la curraron sintasa y de la isocitrato deshidorgenasa y como modulador alostérico positivo de la piruvato deshidrogenasa quinasa la cual inactiva al encima E1 de la PDH mediante modificación covalente

Question 40

Question
La hélice α
Answer
  • Es dextrogira
  • Conforma la estructura cuaternaria de las proteinas
  • Se establece mediante puentes disulfuro
  • Puede formarla todos los polipéptidos

Question 41

Question
El enlace peptídico
Answer
  • Está formado por 2 grupos carboxilo
  • No forma parte de las proteínas
  • Es un enlace amida sustitutivo
  • Está en posición cis

Question 42

Question
La glicina
Answer
  • Es un aminoácido polar con carga
  • Es el aminoácido más sencillo
  • Establece puentes disulfuro
  • Es un aminoácido aromático

Question 43

Question
Los aminoácidos que formas las proteínas
Answer
  • Son enantiómeros L
  • Son enantiómeros D
  • No están constituidos por dos grupos amino
  • Pertenecen a la familia B- aminoácidos

Question 44

Question
La pérdida de la estructura tridimensional de una proteína
Answer
  • Se denomina desnaturalización
  • Es irreversible
  • No ocurre nunca
  • Es los eu debe suceder para un una proteína realice su función

Question 45

Question
Los plegamientos o motivos
Answer
  • Son disposiciones estables de estructuras primarias
  • Pueden ser de cualquier tipo
  • Deben tener los grupos hidrofóbicos hacia el exterior
  • Constituyen las denominadas estructuras supersecundarias

Question 46

Question
La biosíntesis del colágeno
Answer
  • Ocurre en el núcleo celular
  • Es un proceso en el cual no interviene el retículo endoplasmático
  • Tiene una etapa de exocitosis de procolágeno
  • Es un mecanismo poco conocido

Question 47

Question
El colágeno de tipo IV
Answer
  • Es el constituyente de las membranas basales
  • Pertenece a los colagenos fibrosos
  • Su distribución en los tejidos es escasa
  • Tiene la triple hélice interrumpida

Question 48

Question
La estructura general del colageno
Answer
  • No contiene ninguna prolina
  • Forma una doble hélice levógira
  • Forma fibras de 200nm de longitud
  • Posee una unidad básica Gly-X-Y

Question 49

Question
El colageno
Answer
  • Es una proteína globular
  • Está formado por subunidades α-hélices
  • Es la proteína corporal más abundante
  • No es una proteína

Question 50

Question
La enfermedad que se caracteriza por la presencia de eritrocitos en forma de hoz es la
Answer
  • Anemia falciforme
  • Anemia de fanconi
  • Anemia ferropenica
  • No existe esa enfermedad

Question 51

Question
La hemoglobina
Answer
  • Presenta una cinética exponencial
  • No es una proteína alosterica
  • No puede unir CO2
  • Es la proteína transportadora de O2

Question 52

Question
La hemoglobina minoritaria en el adulto es la
Answer
  • Hba2
  • HbE
  • Hba1
  • HbF

Question 53

Question
Le grupo hemo
Answer
  • Forma parte de las proteínas transportadoras de Na+
  • Contiene hierro en estado ferroso
  • Contiene hierro en estado férrico
  • No contiene estructuras en forma de anillo

Question 54

Question
La proteína que actúa como reservorio de oxígeno es la
Answer
  • Hemoglobina
  • Transferrina
  • Ferritina
  • Mioglobina

Question 55

Question
La regulación por fosforilacion
Answer
  • La realizan las proteínas fosfatasas
  • Afecta a Tyr, Ser y Thr fundamentalmente
  • Ocurre en residuos Cys del centro activo del enzima
  • No requiere de secuencias específicas de fosforilacion

Question 56

Question
Los enzimas alostericos
Answer
  • Siguen siempre el modelo secuencias
  • Presentan cinéticas Michaelianas
  • Son fundamentales en el control de las rutas metabólicas
  • Siguen exclusivamente el modelo concertado

Question 57

Question
Los enzimas
Answer
  • Son un poco sensibles a la temperatura
  • Nunca funcionan a pH bajo
  • Modifican su actividad según el pH y la temperatura
  • Resisten muy bien temperaturas elevadas

Question 58

Question
La inhibición enzimática
Answer
  • De tipo comotetitiva varía su Km y su Vmax
  • La de tipo no competitivo varía solamente la Km
  • La de tipo mixto varía solamente Vmax
  • No competitiva genera líneas paralelas en la representación de dobles inversas

Question 59

Question
Todos los enzimas
Answer
  • Siguen la cinética descrita por Michaelis y Menten
  • Tienen como parámetros característicos la Km y la Vmax
  • Se inhiben de forma irreversible
  • Tienen Km comparables

Question 60

Question
Los enzimas con
Answer
  • NAD o NADP como enzimas participan en reacciones de oxidación reducción
  • FAD participan en reacciones de transferencia de CO2
  • prioridad fosfato participan en reacciones de carboxilacion
  • Derivados de ácido folico participan en transaminaciones

Question 61

Question
Los enzimas
Answer
  • Llamados transferasas canalizan reacciones de isomerizacion
  • Las oxido-reductasas transfieren grupos de un sustrato a otro
  • Nunca necesitan de cofactores para su funcionamiento
  • Que usan AcetilCoA catalizan la transferencia de grupos acilo

Question 62

Question
La catálisis enzimatica
Answer
  • Puede ser ionica
  • Cuando es covalente ocurre con cualquier aminoácido
  • Suele suceder combinando diversos mecanismos
  • No requiere de la unión del sustrato al enzima

Question 63

Question
El centro activo de un enzima
Answer
  • Es el complementario del estado de transición
  • Está formado por aminoácidos básicos
  • Tienen poca especificidad por el sustrato
  • Funcionan como una llave-cerradura

Question 64

Question
Los enzimas
Answer
  • Sin siempre proteínas
  • Están formados por un número pequeño de aminoácidos
  • Modifican el equilibrio de las reacciones
  • Aumentan la velocidad de las reacciones

Question 65

Question
Las glicoproteinas de membrana
Answer
  • Tienen funciones desconocidas
  • Como la laminina es una proteína dimerica
  • Como la integrina permite a las células reconocerse entre si
  • Como la fibronectina se acopla a otras moléculas de la matriz extracelular

Question 66

Question
Sobre las glucoproteinas y peptidoglicanos
Answer
  • Los peptidoglicanos de las paredes bacterianas tienen aminoácidos de la forma D
  • Los proteoglicanos se unen por un puente formado por 4 azúcares a la proteína
  • Los proteoglicanos tienen cadenas cortas de ácido hialuronico
  • El hialuronato es un polimero de ácido hialuronico y N-acetil muramico

Question 67

Question
Los glucosaminoglucanos
Answer
  • Son heteropolisacaridos lineales formados por repeticiones de disacaridos
  • Son moléculas de pequeño tamaño
  • Como el sulfato de condroitina tiene ácido hialuronico
  • La heparina tiene ácido hialuronico

Question 68

Question
Los polisacaridos
Answer
  • Son siempre agrupaciones lineales de monosacaridos
  • Como el almidón está formado por amilosas y amilopectina
  • La amilopectina son enlaces de tipo α (1->4)
  • Glucógeno es el azúcar de reserva en las plantas

Question 69

Question
Los monosacaridos
Answer
  • De importancia biológica son una mezcla racemica (D y L)
  • Se ciclan en formas con 5 lados llamados piranos
  • Se ciclan gracias a la formación de un enlace amida
  • Se unen entre sí por un enlace denominado glucosídico

Question 70

Question
Los glucidos
Answer
  • Son polialcoholes con grupos cetonas
  • Forman estructuras cíclicas de 5 átomos de carbono
  • Cuando son aldosas tienen un grupo carbonizo de la forma aldehido
  • Todos los monosacaridos tienen al menos un centro quiral

Question 71

Question
Los terpenos y esteroides
Answer
  • Los sesquiterpenos están formados por 4 isoprenos
  • La vitamina A se forma por la escisión del B-caroteno, un tetraterpeno
  • Losa cidos biliares derivan del colesterol por modificaciones en C7 y C15
  • Los cortecoides se sintetizan en la médula adrenal

Question 72

Question
Sobre los lípidos
Answer
  • Los ácidos grasos aumentan su solubilidad con la longitud de la cadena
  • Los triacilgliceroles están formados por tres ácidos grasos y la esfingosina
  • Los glicerofosfolipidos tienen glicerol 2 ácidos grasos y un fosfato en el carbono 3
  • Los glucoesfingolipidos se ubican en la cara interna de las membranas

Question 73

Question
Sobre el ARN
Answer
  • En el ARN la timina es un nucleotido esencial
  • El ARNm no se suele procesar tras su transcripción
  • Los ARNt unen diferentes aminoácidos de modo específico
  • El ARN forma estructuras exclusivamente helicoidales

Question 74

Question
Sobre el ADN
Answer
  • Las leyes de Chargaff indican que A=T y C=G
  • La doble hélice de Watson y Crick es levógira
  • El A-DNA se encuentra en la materia viva
  • El ADN tetraplexse forma fundamentalmente con adenosinas

Question 75

Question
Sobre los ácidos nucleicos
Answer
  • Están formados por elementos sencillos denominados núcleosidos
  • Las bases nitrogenadas se unen a los azúcares por enlaces O glucosídicos
  • El sentido de los ácidos nucleicos es 3’ -> 5’
  • Las bases pueden sufrir tautomerias ceto-enolicas

Question 76

Question
Sobre los lípidos de las memebranas
Answer
  • Forman estructuras como bicapas, micelas y liposomas
  • Las membranas tienen una composición lípidos semejante
  • El colesterol es el lípido de membrana más numeroso
  • Los lípidos permanecen quietos en la membrana plasmatica

Question 77

Question
Sobre las membranas
Answer
  • Las proteínas de las membranas no pueden desplazarse a través de ella
  • Las proteínas extrínsecas tienen parte de su estructura dentro de la bicapa
  • Los dominios transmembrana de las proteínas son siempre del tipo α-hélice
  • Las lectinas participan en el reconocimiento intracelular y la adherencia

Question 78

Question
La glucolisis
Answer
  • Es una ruta metabólica para generar FADH2
  • Solo está presente en las bacterias
  • Era formada por cuarto etapas
  • No funciona sin NAD+

Question 79

Question
En la glucolisis
Answer
  • El eproducto final es el fosfoenopiruvato
  • Se generan 4 moléculas de ATP
  • Es una ruta poco regulada
  • La fructosa 1,6 difisfato se rompe a gliceraldehido 3P y dihdroxiacetona-P

Question 80

Question
Los enzimas de la glucolisis
Answer
  • Podrían formar complejos multienzimaticos
  • Fundamentales para el control de esta vía son la enolasa, aldolasa y fosfohexosa imerasa
  • Son todos michaelianos
  • Necesitan ATP para poder funcionar

Question 81

Question
La regulación de la glucolisis
Answer
  • Depende exclusivamente de la hexoquinasa
  • Tiene a la fosfofructoquinasa-1 como principal enzima regulador
  • Solo se realiza a nivel de piruvatoquinasa
  • No depende de la carga energética de la célula

Question 82

Question
La glucosa
Answer
  • Se obtiene directamente de la fructosa
  • Se forma directamente del gliceraldehido 3P
  • Se obtiene glucógeno por un proceso de fósforolisis
  • Se obtiene directamente y en una sola reacción a partir de la galactosa

Question 83

Question
Las fermentaciones
Answer
  • Valen bioquimicamente para producir etanol
  • Se emplea para generar lactato
  • Son fundamentales para obtener NAD+
  • Valen para obtener NADH+H+

Question 84

Question
La fermentación alcoholica
Answer
  • Ocurre en un sol paso
  • Necesita de dos enzimas piruvato descarboxilasa y alcohol deshidrogenasa
  • Necesita la participación del NAD+
  • Desprende 02

Question 85

Question
El piruvato en condiciones aeróbicas
Answer
  • Se transforma solo en lactato
  • Se degrada directamente en CO2 y H2O
  • Va a entrar en el ciclo del glioxilato
  • Será catabolizado por el complejo piruvato deshidrogenasa

Question 86

Question
El complejo piruvato deshidrogenasa
Answer
  • Tiene 3 actividades enzimaticas distintas
  • Necesita 3 coenzimas diferentes
  • No funciona cuando hay lipoato
  • Es un enzima de pequeño tamaño

Question 87

Question
La regulación del complejo piruvato deshidrogenasa
Answer
  • Es siempre de tipo rapido
  • Es de tipo inhibitorio en presencia de AMP
  • Es de tipo activador cuando actúa la piruvato deshidrogenasa fosfatasa
  • Es de tipo activador cuando actúa la piruvato deshidrogenasa

Question 88

Question
El ciclo de Krebs se caracteriza por ser una ruta de tipo
Answer
  • Catabolico
  • Anabolico
  • Anfibolico
  • Fotosintético

Question 89

Question
El ciclo de Krebs por cada molécula de acetil-CoA se obtiene:
Answer
  • 32 NADH
  • 2 moléculas de CO2, 3 de NADH, 1 de FADH2 y 1 ATP (o GTP)
  • 1 molécula de CO2, 1 de NADH, 1 de FADH2 y 3 de ATP (o GTP)
  • 3 moléculas de NADH, 1 de FADH2 y 1 ATP

Question 90

Question
¿Cuál de las siguientes afirmaciones del ciclo de Krebs es correcta?
Answer
  • El acetilCoA y el oxoalacetato reaccionan para formar citrato
  • El CO2 formado en una vuelta del ciclo procedente de los 2 átomos de carbono del grupo acetilo del acetilCoA
  • Solo funcionan en condiciones anaerobicas
  • Parte del mismo tiene lugar en el citoplasma y parte de las mitocondrias

Question 91

Question
Todas las secuencias metabólicas siguientes corresponden al ciclo de Krebs, excepto una:
Answer
  • Fumarato -> succinato -> α cetoglutarato
  • Malato -> oxalacetato
  • Fumarato -> malato
  • Citrato -> isocitrato -> α cetoglutarato

Question 92

Question
¿En cuál de las siguientes reacciones del ciclo de Krebs se produce FADH2?
Answer
  • En la catalizada por la citrato sintasa
  • En la catalizada por la isocitrato deshidrogenasa
  • En la catalizada por la succinato deshidrogenasa
  • En la catalizada por la malato deshidrogenasa

Question 93

Question
La cadena de transporte de electrones
Answer
  • Ocurre en el citoplasma de la celula
  • Ocurre en la membrana interna de la miotcondria
  • Ocurre en la membrana externa de la mitocondria
  • Solo sucede en procariotas

Question 94

Question
Los elementos fundamentales del transporte de electrones
Answer
  • Son los citromos, Quinoa, proteínas ferrosulfuradas, NAD y FAD
  • Solo las proteínas ferrosulfuradas de Rieske
  • Se trasnfieren los electrones cuando E es decreciente
  • Son todos muy difusibles en la membrana

Question 95

Question
Sobre los complejos de la cadena de tranaporte
Answer
  • El complejo III es el primero en recibir electrones
  • El complejo I tiene varios citrocromos
  • En el complejo II se transfieren 4H+
  • El complejo VI transfiere los electrones y H+ al O2 para formar H2O

Question 96

Question
La síntesis de ATP en la mitocondria
Answer
  • La realiza la ATP sintasa, que tiene una subunidad F1 y otra F0
  • Es un mecanismo de transporte activo
  • No requiere flujo del H+
  • No depende De la Vega energética de la célula

Question 97

Question
Sobre la producción de ATP
Answer
  • Se generan unos 25 ATP por cada glucosa
  • Se produce ATP en un proceso de catálisis rotacional
  • En la subunidad F1 hay sitio para 4 moleculas de ATP
  • Se sintetiza el ATP exclusivamente por la existencia de un gradiente químico

Question 98

Question
El agua
Answer
  • Tiende a intercambiarse por enlaces de puentes de hidrógeno internos
  • Tiene solo afinidad por las sustancias cargadas
  • Con sus estructura de 3 átomos forma un tripolo
  • Presenta afinidad por los hidrocarburos alifaticos

Question 99

Question
En el enlace puente de hidrogeno
Answer
  • Ocurre solo entre grupos hidroxilo
  • Solo ocurre con las moléculas de agua
  • Son importantes en el fenómeno de la osmosis
  • Ocurren entre hidroxilos, grupos amino y entre ambos grupos funcionales

Question 100

Question
El pH
Answer
  • No tiene relevancia en los sistemas biológicos
  • Tiene una escala que va de 0 a 16
  • En los medios biológicos ronda la neutralidad
  • No se relaciona con el Kw

Question 101

Question
Los aminoaciodos que forman las proteínas y peptidos
Answer
  • Son siempre de la serie L
  • Son siempre de la serie D
  • Tienen un grupo amino y ácido en el primer carbono
  • Siempre tienen carga

Question 102

Question
El aminoácido cisteina
Answer
  • Tiene un grupo carboxilo extra
  • Forma enlaces disulfuro
  • Tiene el grupo guanidino
  • Absorbe La Luz ultravioleta

Question 103

Question
Los aminoácidos polares con carga
Answer
  • Tienen 3pK en las curvas de valoración
  • Tienen 2pK en las curvas de valoración
  • Tienen un pI (punto isotérmico)
  • Carecen de pK en las curvas de valoracion

Question 104

Question
El enlace peptídico
Answer
  • Sucede entre dos aminoácidos a través de sus grupos amino
  • Sucede entre dos aminoácidos empleando sus grupos -SH
  • Tiene 3 ángulos de enlace característico
  • No tiene propiedades de enlace sencillo

Question 105

Question
La alfa hélice
Answer
  • Es levógira
  • Tiene 3 aminoácidos por vuelta
  • Se puede interrumpir cuando hay una prolina
  • Es característico del colageno

Question 106

Question
Un motivo en una proteína
Answer
  • Carece de estructura secundaria definida
  • Está formado por varios dominios
  • Es un grupo de estructuras secundarias que se repiten
  • Se suele especializar en una función de la proteína

Question 107

Question
La estructura cuaternaria de una proteína
Answer
  • Es típica en proteínas monoméricas
  • Esta presente en todas las proteínas
  • Es característica de las proteínas que tienen fenómenos de cooperatividad
  • Consiste en los aminoácidos que forman la proteína y como estos se agrupan

Question 108

Question
El colageno
Answer
  • Es rico en metionina
  • Solo forma estructuras en lamina
  • Esta formado por una doble hélice de aminoacidos
  • Tiene cadenas independientes que son levogiras

Question 109

Question
El grupo hemo
Answer
  • Es capaz de unir el oxigeno y el dióxido de carbono
  • Tiene un núcleo central de cobre
  • Puede almacenar y transportar oxígeno, según la proteína que lo porte
  • Tiene cooperatividad positiva

Question 110

Question
El efecto Bohr
Answer
  • Ocurre en la molécula de mioglobina
  • Es el responsable del cambio de forma R a forma T en la hemoglobina
  • Es el responsable de la unión del dióxido de carbono a la mioglobina
  • Es el responsable del intercambio de oxígeno entre la hemoglobina de la madre y del feto

Question 111

Question
Los azúcares o carbohidratos
Answer
  • Pueden ir solos o asociarse a proteínas y lipidos
  • Se unen entre sí por enlaces peptídicos
  • Son poco polares
  • En el caso de los disacaridos se unen siempre por los carbonos anomericos

Question 112

Question
Los polisacaridos
Answer
  • Como el glucógeno tienen ramificaciones cada 24 horas
  • Como la celulosa forma puentes de hidrógeno intra e intercatenarios
  • Como los glucosaminoglicanos, están por un sol tipo de azucar
  • Como el ácido hialuronico tiene ácido iduronico y N acetilglucosamina

Question 113

Question
Sobre los peptidoglicanos, proteoglicanos y glicoproteinas
Answer
  • Los peptidoglicanos de las bacterias tienen aminoácidos de tipo D
  • Los proteoglicanos de alto peso molecular tienen una parte central de la proteína
  • Las glicoproteinas unen los azúcares por aminoácidos como la leucina
  • Las proteínas cristalinas tienen función exclusivamente estructural

Question 114

Question
Los lipidos
Answer
  • Como los ácidos grasos se funden a temperaturas más bajas cuánto más largos son
  • Solo tienen función estructural y excepcionalmente de reserva energetica
  • Como los de membrana siempre tienen la glicerina como alcohol
  • Como los plasmalogenos tiene un enlace éster en el carbono 3

Question 115

Question
Los derivados del isopropeno
Answer
  • Como los sesquiterpenos tienen 4 moléculas de isopropeno
  • Como los carotenos son precursores de vitaminas como la C y la B
  • Como el colesterol está presente en las membranas de las células vegetales
  • Pueden tener papel estructural, hormonal y emulsionante

Question 116

Question
Las membranas biológicas
Answer
  • Tienen los azúcares orientados hacia la parte externa de la misma
  • Son simétricas
  • Tienen bastante rigidez
  • Tienen proteínas que se llaman extrínsecas porque están en el interior de la membrana

Question 117

Question
Respecto a los enzimas
Answer
  • Todas las proteínas
  • Aumentan a velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación
  • Aumentan la velocidad de la reacción al aumentar la energía de activación
  • Modifican la constante de equilibrio de la reacción catalizada

Question 118

Question
Sobre el centro activo de un enzima
Answer
  • Existen al menos dos centros activos por molécula de enzima
  • El centro activo es una entidad bidimensional
  • El centro activo supone una pequeña porción del volumen total del enzima
  • Los centros activos tienen siempre un marcado carácter basico

Question 119

Question
La catálisis enzimática
Answer
  • Siempre de requiere la accion de un cofactor
  • Suele suceder a través de un solo mecanismo
  • Cuando es covalente participa un grupo nucleofilo
  • Las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo sólo pueden funcionar como dadores de protones en la catálisis ácido-base general

Question 120

Question
Las membranas
Answer
  • Tienen los lípidos distribuidos aleatoriamente
  • Tienen proteínas con una movilidad absoluta
  • Tienen proteínas unidas a lípidos solamente en la cara externa de la celula
  • Tienen proteínas cuya estructura se puede estudiar por su índice hidropatico también llamado perfil de hidrofobicidad

Question 121

Question
Sobre la cinética enzimática monosustrato
Answer
  • En el estado estacionario la velocidad de desaparición del complejo ES es superior a la velocidad de formación de ES
  • La concentración de enzima libre es igual a la de enzima total más la enzima unida al sustrato
  • En condiciones de saturación de sustrato todo el enzima está en forma de enzima libre
  • La Km es igual a (k1+k2)/k1

Question 122

Question
Con respecto a la Km
Answer
  • Es la concentración del sustrato a la cual V0= 2 Vmax
  • En los enzimas michaelianos cuánto más alta sea menos afinidad tiene el enzima por el sustrato
  • No se modifica en presencia de un inhibidor competitivo
  • Es la constante de velocidad de la etapa limitante de la velocidad de la reacción

Question 123

Question
Sobre las inhibiciones enzimaticas
Answer
  • La inhibición no competitiva disminuy la Vmax y la Km
  • La inhibición competitiva modifica la Vmax
  • La inhibición acompetitiva solo modifica la Km
  • No se producen nunca inhibiciones irreversibles

Question 124

Question
Los enzimas alostericos
Answer
  • Generalmente son proteínas monoméricas
  • Presentan gráficas de velocidad de reacción sigmoideas
  • La unión de su modulador alosterico no induce ningún cambio conformacional en el enzima
  • Las heterotropicos son aquellos en los que el sustrato es a la vez modulador

Question 125

Question
Respecto a la modulación por fosforilacion
Answer
  • Ocurre en los aminoácidos Asp y Glu
  • Las fosfatasas son los enzimas que catalizan la unión de fosforilo a los aminoácidos
  • Es irreversible
  • Las quijadas tienen preferencia por determinadas secuencias consenso

Question 126

Question
La regulación por escisión proteolitica
Answer
  • La realizan las fosfatasas
  • Permite transformar un zimogeno en un enzima activa
  • Es totalmente reversible
  • La asparto transcarbamilasa se regula de esta manera

Question 127

Question
Respecto a los ácidos nucelicos
Answer
  • La diferencia entre el ADN y ARN se encuentra en el tipo de enlace entre la base y el azucar
  • El azúcar y el fosfato se encuentran en la periferia mientras que las bases quedan en el interior de la hélice
  • La distancia entre dos bases adyacentes es de 20 armstrongs
  • La composición de bases varía entre los distintos tejidos del organismo

Question 128

Question
¿Que afirmación es correcta con respecto al ADN?
Answer
  • Las dos hebras de ADN son antiparalelas
  • Los apareamientos de bases son siempre A-G y T-C
  • Las dos hebras están unidas entre sí por enlaces covalentes
  • El punto de fusión de un ADN con un alto contenido en A-T es mayor que el de un ADN con alto contenido en G-C

Question 129

Question
La secuencia de bases de una hebra de ADN es 5’-ATGCGC-3’ ¿cuál es la secuencia de bases de la hebra complementaria?
Answer
  • 5’-ARGCGC-3’
  • 5’-CCGCGC-3’
  • 5’-GCGCAU-3’
  • 5’-TACGCG-3’

Question 130

Question
Los ARNs mensajeros de eucariotas
Answer
  • Son policistronicos
  • Se sintetizan en los ribosomas
  • Sirven como molde para especificar la secuencia de aminoácidos de las proteínas
  • A diferencia de los otros ARNs contiene timina en lugar de uracilo como base nitrogenada

Question 131

Question
El transporte de glucosa hacia el citoplasma
Answer
  • Es un transporte activo y se gasta ATP
  • Se realiza sin ninguna proteína transportadora
  • Es a través de los transportadores GLUT mediante transporte pasivo y se gasta ATP
  • Es un transporte pasivo a través de los transportadores GLUT y sin gasto de energia

Question 132

Question
Cuando la glucosa pasa al citoplasma
Answer
  • Es fosforilada y no se puede pasar a través de las membranas
  • Es activada y no puede salir al espacio extracelular pero si a la mitocondria
  • Es fosforilada para ser transformada dentro de la mitocondria
  • Es fosforilada en la fase de beneficios y no puede salir por la membrana plasmatica

Question 133

Question
En la fase preparatoria de la glucolisis
Answer
  • Se transporta glucosa en 2 triosas fosfato
  • Se generan dos moleculas de piruvato
  • La glucosa se transforma dihideoxiacetona fosfato y gliceraldehido 3 fosfato
  • Se genera NADH+H+

Question 134

Question
La transformación de glucosa a piruvato
Answer
  • Se produce solo en condiciones anaerobicas y se genera ATP
  • Da lugar a 2 ATP y 2NADH+H+ y se produce en condiciones aeróbicas y anaerobicas
  • Se da en ausencia o en presencia de O2 y el balance energético total son 4 ATP
  • Da lugar a la formación de ATP y FADH2 en presencia de O2

Question 135

Question
Durante la fase de beneficios de la glucolosis
Answer
  • Se producen 2 fosforilaciones a nivel de sustrato a partir de Pi
  • Se transfiere un grupo fosfato desde el 2,3-bisfosfoglicerato y desde el fosfoenolpiruvato
  • Se genera 4 ATP en 2 etapas mediante 2 fosforilaciones a nivel de sustrato
  • Tiene lugar la fosforilacion oxidativa

Question 136

Question
En la regulación de la glucolisis
Answer
  • Solo se regula la hexoquinasa y la piruvato quinasa
  • Se regulan 3 reacciones reversibles de la glucolisis
  • La hexoquinasa, la PFK-1 y la piruvato quinasa presentan una regulación alosterica
  • Solo se regula la etapa de la formación del piruvato

Question 137

Question
Si se produce más ATP que el que se consume en la célula
Answer
  • El ATP actúa como inhibidor alosterico de la PFK-1 y de la piruvato quinasa
  • La hexoquinasa cambia de conformación y disminuye su afinidad por la glucosa 6P
  • La glucosa continúa transformandose en piruvato
  • No se produce más ATP pero si se genera NADH+H+

Question 138

Question
La fermentación lactica
Answer
  • Se produce la teansformacion del AcetilCoA en los erictrocitos
  • Se genera ácido láctico en la reacción catalizada por piruvato quinasa
  • Tiene lugar en las células eucariotas que no tienen mitocondrias
  • Da lugar a mayor cantidad de ATP que en la glucolisis

Question 139

Question
En el ciclo de cori
Answer
  • Se acopla 2 rutas: la glucolisis en el músculo y La glucógeno Lídia en el higado
  • Hay dos rutas acopladas: la fermentación láctica y la glucogenesis
  • Se llevan a cabo 2 procesos catabolicos
  • El aporte de O2 es insuficiente y el piruvato es metabolizado en las mitoncondrias de las células musculares

Question 140

Question
En la fermentación acoholica
Answer
  • El aporte de O2 es insuficiente en los hepatocitos y se produce etanol
  • Se produce etanol,CO2 y se regenera el NAD+ reducido durante la glucolisis
  • Es necesario que el NAD+ se reduzca
  • Se genera ATP

Question 141

Question
En los sistemas lanzadera
Answer
  • Se transportan equivalentes de reduccion hacia el espacio extracelular
  • El NADH+H+ que se genera en la glucolisis pasa al interior de las mitocondrias
  • Está presente en las células eucariotas que no tienen mitocondrias
  • Se genera el NADH+H+ que se produce durante la glucolisis y siempre en condiciones aeróbicas

Question 142

Question
La piruvato deshidrogenasa
Answer
  • Es un complejo multienzimatico presente en el citoplasma de las células eucariotas
  • Cataliza la oxidación del piruvato a oxalacetato
  • Está formada por la E1, E2 y E3, dos enzimas reguladoras y 5 coenzimas
  • Tiene coenzima A unido a la enzima E1

Question 143

Question
La regulación de la transformación del piruvato a ActilCoA
Answer
  • Es una regulación rápida (alosterica) y lenta (modificación covalente)
  • Solo se regula a los enzimas reguladores del complejo piruvato deshidrogenasa
  • Se lleva a cabo únicamente en condiciones de anaerobiosis
  • El ATP activa de manera alosterica a la encima E1 e inhibe a la piruvato deshidrogenasa quinasa

Question 144

Question
Si se produce menos ATP que el que necesita la celula
Answer
  • Se detiene la glucolisis, la transformación de piruvato a AcetilCoA y el ciclo de Kreps
  • Se produce la fermentación láctica en la célula
  • El ADP potencia la actividad de la PFK1 y de la fosfatasa del complejo piruvato deshidrogenasa
  • La glucosa se utiliza para la síntesis de glucógeno

Question 145

Question
En el ciclo de Kreps
Answer
  • Se reduce el ActilCoA para dar de nuevo piruvato
  • Se lleva a cabo en el citoplasma de células eucariotas cuando se produce mucho piruvato
  • Solo se produce en condiciones anaerobicas
  • Se oxida por completo el AcetilCoA y se genera NADH+H+, FADH2 y GTP

Question 146

Question
El colageno
Answer
  • Es una proteína fibrosa
  • Está formado por subunidades α-hélice
  • Es la proteína corporal menos representariva
  • No es una proteína

Question 147

Question
La mioglobina
Answer
  • Une oxígeno de manera cooperativa
  • Solamente un 10% de su estructura secundaria es en hélice dextrogira
  • Posee alta afinidad por el oxigeno
  • El grupo hemo en un bolsillo formado por aminoácidos polares y con carga negativa

Question 148

Question
Respecto a la mioglobina
Answer
  • Al aumentar la concentración de H+ la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno aumenta
  • La afinidad de la mioglobina por el oxígeno depende de la pCO2
  • El 2,3 bifosfoglicerato solamente se une a la forma R de la hemoglobina
  • La unión de 2,3 bisfosfoglicerato disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno

Question 149

Question
Respecto a la hemoglobina
Answer
  • La hemoglobina fetal tiene menor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina materna
  • En la hemoglobina mutada responsable de la anemia falciforme se produce un cambio en la posición 6 de las cadenas B donde un Glu es sustituido por un Val
  • En ausencia de oxigeno su estado ma setable es el R
  • En la hemoglobina mutada responsable de la anemia falciforme se produce un cambio en la podían 6 en las cadenas B donde un Glu es sustituido por un ASP

Question 150

Question
Sobre los enzimas
Answer
  • Los cambios de pH nunca afectan a la cribosas enzimática
  • Su centro activo representa aproximadamente el 5% del tamaño total del enzima
  • Su actividad enzimática siempre requiere al menos un cofactor
  • La unión del sustrato ocurre siempre a través de interacciones fuertes de tipo covalente

Question 151

Question
Los enzimas
Answer
  • Llamados ligasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos
  • Las oxidoredcutasas catalizan reacciones de isomeracion
  • Las ligasas o sintetasas catalizan reacciones que requieren la energía procedente de la hidrolisis del ATP
  • La parte proteica de la enzima es el llamado grupo prostetico

Question 152

Question
Con respecto a los enzimas y sus reacciones
Answer
  • Los enzimas aumentan la velocidad de la reaccion al aumentar la energía de activacion
  • Según el modelo de catálisis enzimática propuesto por Haldane y Pauling el total de interacciones evites posibles entre el sustrato y el enzima de alcanza en el estado de transición
  • Las reacciones enzimaticas bissustrato únicamente sucede a través de un mecanismo de doble desplazamiento
  • Según Michaelis-Meten la reacción enzimática nunca alcanza el estado estacionario

Question 153

Question
Sobre la regulación por fosforilacion
Answer
  • La realizan las enzimas fosfatasas generando una escision proteolitica irreversible
  • Es reversiblw
  • Las quijadas no muestran preferencias por secuencias consenso
  • Ocurre en los aminoácidos Lys y Asp

Question 154

Question
Para la formación de dos triosas al final de la fase preparatoria de la glucolisis es necesario
Answer
  • La isomerizacion de la glucosa a fructosa
  • La rurptura de la glucosa 1,6 bifosfato
  • El grupo carbonilo del C1 de la glucosa 6P cambia de posición al C2 para que se forme fructosa 6P
  • La insomerizacion de la fructosa 3,3 bifosfato a fructosa 1,5 bifosfato

Question 155

Question
El AcetilCoA
Answer
  • Participa en reaccionas de transaminacion y transporta grupos acetilo
  • Es una vitamina soluble
  • Participa en reacciones de insomerizacion y transporta grupos acilo
  • Es un coenzima soluble que transporta grupos acetilo y succinilo

Question 156

Question
Glucosa en sangre son muy bajos ( <5mM )
Answer
  • Índice la síntesis de ácidos grasos para producir más energía
  • Activa la regulación lenta por modificación covalente de la fosfofructoquinasa 1
  • Aumenta la concentración de fructosa 2,6 bifosfato para que se active la glucolisis en las neuronas
  • Disminuye la concentración de fructosa 2,6 bifosfato lo cual provoca la activación de la activación de la gluconeogenesis y la glucogenolisis en el hígado

Question 157

Question
El ciclo de los ácidos tricabroxilicos
Answer
  • Se realiza en la matriz mitocondrial y está acoplado a la fosforilación oxidativa
  • Se realiza en condiciones aeróbicas en la membrana mitocondrial externa
  • Se lleva a cabo en las mitocondrias de los eritrocitos
  • Son todas las reacciones reversibles y da lugar a la formación de acetilCoA

Question 158

Question
La reacción catalizada por la aconitasa del ciclo de los ácidos tricarboxilicos
Answer
  • Es una reacción de óxido reducción y da lugar a la formación de citrato
  • Tiene lugar en el citoplasma de los eritrocitos
  • Da lugar a la formación de FADH2
  • Es una reacción esteroespecifica y solo se forma uno de los cuatro isomeros del isocitrato

Question 159

Question
La succinato deshidrogenasa
Answer
  • Participa en el ciclo de los ácidos tricarboxilicos y en la cadena de transporte de electrones
  • Tiene un nido el coenzima NAD+ y está unida a la membrana mitocondrial
  • Cataliza la oxidación de succinato amalato en condiciones aeróbicas
  • Está unida a la membrana plasmatica y cataliza la formación del citrato

Question 160

Question
Los 6 NADH+H+ y los 2 FADH2 que se producen en el ciclo de los acuerdo tricarboxilicos a partir de dos moleculas de acetilCoA
Answer
  • Permite obtener 10 ATP
  • Permiten la formación de 24 ATP mediante los sistemas lanzadera
  • Se regentan en el citoplasma en conciones anaerobicas
  • Dan lugar a 24 ATP al ceder sus equivalentes de reducción a la cadena de transporte de electrones

Question 161

Question
Respecto a las proteinas
Answer
  • Las proteínas fibrosas desempeñan papeles biológicos muy diversos pudiendo funcionar como enzimas, proteína de transporte, anticuerpos...
  • Las proteínas globulares contienen únicamente un tipo de estructura secundaria repetida
  • Las α queratinas son un ejemplo de proteínas fibrosas
  • El colágeno es una proteína globular

Question 162

Question
En la unidad del tropocolageno
Answer
  • Las tres hélices dextrogiras se enrollan formando una superhelice dextrogira
  • Las tres hélices levogiras se enrollan formando una superhelice dextrogira
  • Las tres hélices levogiras se enrollan formando una superhelice levogira
  • Las tres hélices dextrogiras se enrollan formando una superhelice levogira

Question 163

Question
El colágeno
Answer
  • Es rico en glutamina
  • Todos los colagenos sin excepción forman fibras
  • la degradación completa del colágeno lo llevan a cabo las procolageno peptidasas
  • En la degradación del colágeno participan las colágenasas y diversas proteasas extracelulares y lisosomales

Question 164

Question
El colágeno de tipo IX
Answer
  • Interacciones con el colágeno de tipo II q trabes de un dominio no colagenoso
  • Interacciones con un proteoglicano a través de un dominio no colagenoso
  • Interacciona con el colágeno de tipo I a través de un dominio colagenoso
  • Forma redes tridimensionales

Question 165

Question
Sobre la mioglobina y la hemoglobina
Answer
  • El Fe del grupo hemo forma 4 enlaces de coordinación con 4 residuos de His
  • El grupo hemo de la hemoglobina contiene un núcleo central de cobre
  • Flanqueando el dueño hemo hay dos His: His F8 o proximal que forma un puente de hidrógeno con el oxígeno e His E7 o distal coordinada con el hierro
  • Flanqueando el grupo hemo hay dos His:His F8 o proximal coordinada con el hierro e His E7 o distal que forma un puente de hidrógeno con el oxígeno

Question 166

Question
Sobre la mioglobina y la hemoglobina
Answer
  • La curva de saturación de oxígeno de la mioglobina es sigmoidea, indicando su comportamiento cooperativo
  • La curva de saturación de oxígeno de la hemoglobina es hiperbólica, indicando su comportamiento cooperativo
  • La curva de saturación de oxígeno de la hemoglobina es sigmoidea, indicando su comportamiento cooperativo
  • El coeficiente de Hill de la hemoglobina es igual a 4, lo que indica su comportamiento cooperativo

Question 167

Question
¿Que consecuencia tiene el efecto de Bohr producido por protones y CO2 en la mioglobina?
Answer
  • Disminuye la afinidad por el O2
  • Aumenta la afinidad por el O2
  • Disminuye la afinidad por el 2,2-BPG
  • No se produce ninguna consecuencia

Question 168

Question
Respecto a la anemia falciforme
Answer
  • También se conoce como porfiria y es debida a una síntesis incompleta del grupo hemo
  • Se debe a una mutación en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina: en lugar de un residuo de Glu existe un Asp en la posición 6 de las cadenas beta
  • Se debe a una mutación en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina: en lugar de un residuo de Glu existe una Val en la posición 6 de las cadenas beta
  • Se debe a una mutación en la secuencia de aminoácidos de la mioglobina: en lugar de un residuo de Glu, existe un Asp en la posición 6 de las cadenas beta

Question 169

Question
El captopril, un inhibidor competitivo de la enzima de conversión de la angiotensina, puede utilizarse como agente terapéutico para la hipertensión. Los inhibidores competitivos cambian:
Answer
  • La Vmax de la reaccion
  • La Km de la reaccion
  • La Vmax y la Km de la reacción
  • La especificidad del sustrato de la enzima

Question 170

Question
Respecto a las macromoléculas
Answer
  • Las proteínas se forman exclusivamente a partir de subunidades monoméricas de carbohidratos
  • Las subunidades monoméricas que las constituyen no pueden desarrollar ninguna función específica por si mismas
  • Los ácidos nucleicos se forman a partir de nucleotidos unidos por enlaces fosfodiester
  • Los ácidos nucleicos se forman a partir de nucleotidos unidos por enlaces peptídicos

Question 171

Question
Respecto a las células y sus macromoléculas
Answer
  • La célula se mantiene en un estado estacionario dinamico
  • Las células son incapaces de extraer energía de su entorno
  • Según el dogma central de la biología molecular: la secuencia de bases de ARN mensajero se transcribe en la secuencia de bases del ADN, que se traduce en la secuencia de aminoácidos de una proteina
  • Las células eucariotas no tienen lípidos en sus membranas

Question 172

Question
Respecto a las células
Answer
  • Las células procariotas son más complejas que las eucariotas
  • Las células para llevar a cabo todas sus reacciones bioquímicas no emplean ningún catalizador biológico como las enzimas
  • No existe compartimentalizacion en el citoplasma de las células eucariotas
  • Los flagelos facilitan el desplazamiento de las bacterias

Question 173

Question
Respecto a los organulos subcelulares
Answer
  • El retículo endoplasmático es el lugar donde se encuentra la mayor parte del DNA de la celula
  • En las mitocondrias se adicionan carbohidratos a las proteínas
  • El núcleo es el lugar de la célula donde se produce la fotosíntesis en las células vegetales
  • Los lisosomas contienen enzimas digestivas

Question 174

Question
Respecto a las interacciones en el medio intracelular
Answer
  • Los compuestos apolares forman fácilmente puentes de hisdrogeno con el agua
  • Las fuerzas de Van ser Waals son más fuertes que los enlaces covalentes
  • Las interacciones hidrofobicas ocurren entre regiones apolares de las moleculas
  • Los puentes de hidrógeno se forman entre un elemento electropositivo y el hidrógeno

Question 175

Question
Un acudo
Answer
  • Tiene tendencia a captar protones
  • Es más fuerte cuánto mayor sea su valor de pKa
  • No puede ser un componente de un sistema tampon
  • Es más fuerte cuánto menor sea su valor de pKa

Question 176

Question
Respecto a la osmosis
Answer
  • Cuando la célula está en un ambiente isotonico, el agua tiende a salir de la celula
  • Cuando la célula está en un ambiente hipotonico, el agua tiende a salir de la celula
  • Los sistemas tampon regulan la osmolaridad de las células
  • Cuando la célula está en un ambiente hipertonico, el agua tiende a salir de la celula

Question 177

Question
Respecto a los aminoácidos
Answer
  • Todos contienen sin excepción un carbono α de naturaleza quiral
  • El pH al que un aminoácido tiene carga neutra es el llamado punto isoelectrico
  • El pKr indica la tendencia a ceder un protón de un grupo carboxilo que no está en la cadena lateral del aminoácido
  • La mayor parte de aminoácidos que forman las proteínas son del tipo D

Question 178

Question
Respecto a los aminoacidos
Answer
  • El ácido glutaminico es un ejemplo típico de aminoácido aromatico
  • Dos cisteinas pueden formar un puente disulfuro
  • La serina es un aminoácido polar con carga
  • La alanina contiene un grupo carboxilo en su cadena lateral

Question 179

Question
Sobre el enlace peptídico
Answer
  • Sucede entre dos aminoácidos a través de sus grupos amino
  • Sucede entre dos aminoácidos empleando sus grupos -SH
  • Sucede entre dos aminoácidos empleando sus grupos -COOH
  • No tiene propiedades de enlace sencillo

Question 180

Question
La hélice alfa
Answer
  • Es levogira
  • Tiene 3,6 aminoácidos por vuelta
  • Únicamente contiene como aminoácidos Gly y Ala
  • Es característica de la fibroina de la seda

Question 181

Question
Sobre la lámina beta y los giros beta
Answer
  • La confirmación beta es antiparalela siemore
  • Los giros beta suelen encontrarse en la parte más interna de la molecula
  • Los giros beta contienen Pro, ya que en su configuración cis, este aminoácidos permite realizar giros con un ángulo muy cerrado
  • Es característica de las α-queratinas

Question 182

Question
Sobre la estructura cuaternaria de una proteína
Answer
  • E típica en proteínas monomericas
  • Está presente en todas las proteínas
  • Las subunidades se pueden unir mediante interacciones tanto de tipo covalente como no covalente
  • Consiste en los aminoácidos que forman la proteína y como estos se agrupan

Question 183

Question
La pérdida de la estructura tridimensional de una proteína
Answer
  • Se denomina precipitación
  • Aunque es habitualmente irreversible, bajo ciertas condiciones puede ser reversible
  • No ocurre nunca
  • Es lo que debe suceder para que una proteína realice su función

Question 184

Question
Respecto a las proteínas
Answer
  • Las proteínas fibrosas desempeñan papeles biológicos muy diversos pudiendo funcionar como enzimas, proteínas de transporte, anticuerpos...
  • Las proteínas globulares contienen únicamente un tipo de estructura secundaria repetitivo
  • Las α-queratinas son un ejemplo de proteínas fibrosas
  • El colágeno es una proteína globular

Question 185

Question
En la unidad del tropocolageno
Answer
  • Las tres hélices dextrogiras se enrollan formando una superhelice dextrogira
  • Las tres hélices levogiras se enrollan formando una superhelice dextrogira
  • Las tres hélices levogiras se enrollan formando una superhelice levogira
  • Las tres hélices dextrogiras se enrollan formando una superhelice levogira

Question 186

Question
El colageno
Answer
  • Es rico en glutamina
  • Todos los colagenos sin excepción forman fibras
  • La degradación completa del colágeno la llevan a cabo las procolageno peptidasas
  • En la degradacion del colágeno participan las colagenasas diverasas proteasas extracelulares y lisosomales

Question 187

Question
El colágeno de tipo IX
Answer
  • Interacciona con el colágeno de tipo II a través de un dominio no colagenoso
  • Interacciona con un proteoglicano a través de un dominio no colagenoso
  • Interacciona con el colágeno de tipo I a través de un dominio colagenoso
  • Forma redes tridimensionales

Question 188

Question
Respecto a los enzimas
Answer
  • Si desnaturalización no afecta a su actividad enzimatica
  • Aumentan la velocidad de la refracción al disminuir la energía de activacion
  • Aumentan la velocidad de la reacción al aumentar la energía de activacion
  • Es imposible cristalizarlas

Question 189

Question
Sobre el centro activo de un enzima
Answer
  • Siempre existen al menos dos centros activos por molécula de enzima
  • El centro activo es una entidad bidimensional
  • El centro activo supone una pequeña porción del volumen total del enzima
  • Los centros activos siempre tienen unidos cofactoews del tipo ion inorganico como Fe+2, Mg+2

Question 190

Question
Los enzimas
Answer
  • Llamados ligasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos
  • Las oxido-reductasas catalizan reacciones de isomerizacion
  • Las ligasas o sintetasas catalizan reacciones que requieren la energía peocedente de la hidrolisis del ATP
  • La parte proteica del enzima es el llamado grupo prostetico

Question 191

Question
Con respecto a los enzimas y sus reacciones
Answer
  • En los enzimas michaelianos la Km es igual a la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de Vmax
  • Las reacciones bisustrato transcurren exclusivamente a través del mecanismo de desplazamiento secuencias ordenado
  • En los enzimas michaelianos la Km es igual a la Vmax
  • Las reacciones del metabolismo nunca incluyen más de un sustrato

Question 192

Question
El captopril, un inhibidor competitivo de la enzima de conversión de la angiotensina, puede utilizarse como agente terapéutico para la hipertensión. Los inhibidores competitivos cambian:
Answer
  • La Vmax de la reaccion
  • La Km de la reaccion
  • La Vmax y la Km de la reacción
  • La especificidad del sustrato de la enzima
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