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TEST ENZIMAS

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TEST ENZIMAS
fanitatou
Quiz by fanitatou, updated more than 1 year ago
fanitatou
Created by fanitatou about 7 years ago
7423
11

Resource summary

Question 1

Question
La parte proteica de un enzima recibe el nombre de apoenzima
Answer
  • True
  • False

Question 2

Question
enzimas aumentan la energía de activación del proceso en el que participan
Answer
  • True
  • False

Question 3

Question
Los enzimas son muy abundantes en la célula por el consumo de los mismos durante las reacciones metabólicas
Answer
  • True
  • False

Question 4

Question
La unión enzima-sustrato se realiza mediante enlaces covalentes
Answer
  • True
  • False

Question 5

Question
Las ligasas Catalizan la unión de moléculas mediante la energía del ATP
Answer
  • True
  • False

Question 6

Question
A mayor valor de Km, mayor afinidad de una enzima por su sustrato
Answer
  • True
  • False

Question 7

Question
Km es una constante que equivale a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción se hace el doble de su valor máximo
Answer
  • True
  • False

Question 8

Question
La parte proteica de un enzima recibe el nombre de holoenzima
Answer
  • True
  • False

Question 9

Question
Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales en los enzimas, pero no afectan a su actividad
Answer
  • True
  • False

Question 10

Question
Oxido reductasas Separan átomos de hidrógeno del sustrato o aceptan sus electrones
Answer
  • True
  • False

Question 11

Question
Una enzima puede experimentar un cambio de conformación cuando se fija al sustrato
Answer
  • True
  • False

Question 12

Question
las enzimas se consumen en el transcurso de la reacción
Answer
  • True
  • False

Question 13

Question
Los enzimas alostéricos, son enzimas con una gran susceptibilidad de ser reguladas
Answer
  • True
  • False

Question 14

Question
La inhibición de tipo no competitivo se revierte aumentando la [S]
Answer
  • True
  • False

Question 15

Question
Todos los enzimas actúan a un pH óptimo en torno a 7,5
Answer
  • True
  • False

Question 16

Question
Hidrolasas Rompen enlaces añadiendo una molécula de agua
Answer
  • True
  • False

Question 17

Question
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar juntos en la estructura primaria de la enzima
Answer
  • True
  • False

Question 18

Question
Los inhibidores irreversibles de las enzimas forman enlaces débiles con cadenas laterales de los sitios activos de los residuos de las enzimas
Answer
  • True
  • False

Question 19

Question
Los sustratos se unen a los enzimas por fuerzas relativamente débiles
Answer
  • True
  • False

Question 20

Question
Muchas enzimas alostéricas se encuentran al final de vías metabólicas
Answer
  • True
  • False

Question 21

Question
En 1958, Koshland propuso la hipótesis de la llave-cerradur
Answer
  • True
  • False

Question 22

Question
Isomerasas Catalizan cambios de posición de grupos de una parte a otra de la misma molécula
Answer
  • True
  • False

Question 23

Question
El sustrato queda ligado a una región específica del enzima que se denomina sitio alostérico
Answer
  • True
  • False

Question 24

Question
Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente
Answer
  • True
  • False

Question 25

Question
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de ordenadas me permite calcular la Km
Answer
  • True
  • False

Question 26

Question
Los cambios de pH alteran la actividad enzimática
Answer
  • True
  • False

Question 27

Question
Transferasas Pasan radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento los radicales queden libres
Answer
  • True
  • False

Question 28

Question
Todos los residuos aminoácidos de un enzima están en contacto con el sustrato
Answer
  • True
  • False

Question 29

Question
En la inhibición de tipo competitivo el valor de Km no se modifica, pues el sustrato reacciona con la enzima igual que en ausencia del inhibidor.
Answer
  • True
  • False

Question 30

Question
La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=7, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12 F
Answer
  • True
  • False

Question 31

Question
Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato
Answer
  • True
  • False

Question 32

Question
Liasas Separan grupos sin intervención de agua, generando dobles enlaces
Answer
  • True
  • False

Question 33

Question
El sitio activo de un enzima es plano, compuesto de grupos R que proceden de diferentes aminoácidos
Answer
  • True
  • False

Question 34

Question
En 1894, Emil Fischer propuso el modelo del ajuste inducido
Answer
  • True
  • False

Question 35

Question
El inhibidor acompetitivo se une a la enzima libre al mismo sitio que el sustrato y son estructuralmente similares al sustrato
Answer
  • True
  • False

Question 36

Question
Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato
Answer
  • True
  • False

Question 37

Question
La asociación de una molécula proteica y de otra no proteica en un enzima recibe el nombre de holoenzima
Answer
  • True
  • False

Question 38

Question
Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar separados en la estructura primaria de la enzima
Answer
  • True
  • False

Question 39

Question
Las enzimas alostéricas presentan la clásica de Michaelis-Menten, apareciendo una sigmoide
Answer
  • True
  • False

Question 40

Question
Todos los inhibidores se unen al enzima por el centro activo
Answer
  • True
  • False

Question 41

Question
Los zimógenos son enzimas que se sintetizan inactivos y que requieren un cambio posterior para ser activos
Answer
  • True
  • False

Question 42

Question
Hipótesis del Estado Estacionario: establece que [ES] se mantiene casi constante durante gran parte de la reacción
Answer
  • True
  • False

Question 43

Question
Una gráfica de datos cinéticos V0/(S) que produce una curva sigmoide nos indica la ocurrencia de interacciones cooperativas entre las subunidades de la enzima
Answer
  • True
  • False

Question 44

Question
Un inhibidor competitivo reacciona irreversiblemente con el enzima para formar un complejo enzima-inhibidor
Answer
  • True
  • False

Question 45

Question
El inhibidor no competitivo no modifica la Vmax
Answer
  • True
  • False

Question 46

Question
Muchas fármacos son inhibidores de la actividad enzimática
Answer
  • True
  • False

Question 47

Question
El sustrato es la molécula que va a transformar el enzima
Answer
  • True
  • False

Question 48

Question
El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de las ordenadas me permite calcular la Km
Answer
  • True
  • False
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