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Pequeñas moleculas
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- 1Pequeñas moleculasSon los sillares estructurales a partir de los cuales se construyen las moleculas organicas complejas y se denominan monomeros cuando la molecula se genera x polimerizacion de ellos como en el caso de macromoleculas.
- 2MonomerosGeneran polimeros, aa, ac nucleicos, azucares simples.
- 3AminoacidosSon moleculas compuestas q se combinan p formar proteinas.
Estan compuestos por un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo atomo de carbono. Difieren unos de otros en sus cadenas laterales o grupos R, q varian en estructura, tamaño y carga electrica ; y q influyen en la solubilidad en agua de los aa. - 4Enlace peptidicoUn peptido es el producto de union de dos o mas aa. El enlace peptidico es el enlace covalente tipo amida q se forma entre el grupo a-carboxilo de un aa y el a-amino de otro.
Su reaccion es una condensacion con eliminacion de una molecula de agua. - 5Residuos de aaAa q conforman el peptido
- 6Centro quiralEn todos los aa estandares (a excepcion de la glicina) el carbono alfa esta unido a 4 grupos diferentes: un grupo carboxilo, grupo amino, grupo R y un atomo de H.
- 7Residuo amino terminalResiduo aa del extremo de un peptido q tiene un grupo alfa-amino libre.
- 8Residuo carboxilo terminal o C terminalResiduo del otro extremo, q tiene un grupo carboxilo.
- 9La union de aa x enlaces peptidicos genera peptidos...Oligopeptidos: union de 2 a 10 aa.
Polipeptidos: > 10 aa y < 10000
Proteina: >10000 - 10AA no polares o hidrofobicosLos grupos R de esta clase son apolares e hidrofobicos..
Glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenialalanina. - 11AA cargados negativamente o acidosA ph 7 presentan carga neta negativa y tienen un pl <7..
Aspartato, glutamato - 12AA polares sin cargaLos grupos R de estos son solubles en agua o hidrofilicos, debido a q contienen grupos funcionales q pueden formar puentes de H con agua..
Serina, treonina, cisteina, asparagina, glutamina, tirosina, triptofano. - 13AA cargados positivamente o basicosA ph 7 presentan carga neta positiva y tienen pl>7..
Lisina, arginina, histidina. - 14ProteinasMacromoleculas lineales cuyos monomeros constituyentes son los aa.
Su esqueleto covalente tipico se compone de centenares de enlaces individuales. Pueden adoptar un numero ilimitado de conformaciones, sin embargo cada una tiene una funcion quimica o estructura especifica, sugeriendo q cada proteina posee una estructura tridimensional unica. - 15Conformacion nativaEs la conformacion energeticamente mas favorable y biologicamente activa. Estabilizada fundamentalmente por una gran numero de interacciones debiles (no covalente) intramoleculares y con el agua circundante. Aquella q permita el mayor numero de interacciones posibles.
- 16Interacciones debiles q estabilizan a la conformacion nativaInteracciones electrostaticas
Fuerzas de van der waals
FUerzas de London
Puentes de H
Interacciones hidrofobicas
En gral, la conformacion proteica de menor energia libre (osea la mas estable) es aquella q posee el mayor numero de interacciones debiles. - 17Como la secuencia de aa determina la conformacion de las proteinas y x lo tanto su funcion?Conformacion:: Distribucion q adoptan en el espacio los grupos sustituyentes con la libertad de adquirir otras posiciones sin romper los enlaces covalentes, gracias a la libre rotacion del enlace q los une. Etructura tridimensional.
Esto quiere decir q una simple rotacion de 2 grupos de atomos a traves de un enlace simple ocasiona un cambio conformacional. - 18Como se clasifican las proteinasSegun numero de sub unidades: monomericas, multimericas.
Composicion quimica: simples, conjugadas.
Forma: fibrosas, globulares. - 19Proteinas simplesContienen solo residuos de aa y ningun otro grupo quimico adicional.
- 20Proteinas conjugadasContienen componentes quimicos diferentes a los aa asociados permanentemente.
- 21Proteinas fibrosasSus cadenas polipeptidicas se ordenan paralelamente, forman fibras o laminas extendidas, en gral, son insolubles, en medios acuosos.
Participan en constitucion de estructuras de sosten. Ej: pelos, uñas, plumas. - 22Proteinas globularesSus cadenas polipeptidicas se pliegan sobre si mismas, poseen forma ovoide o esferoide, en gral, son solubles en medio acuoso (el plegamiento de la cadena permite ocultar los restos hidrofobicos en el interior.
Poseen gran actividad funcional. Ej: enzimas, anicuerpos, hemoglobina. - 23Niveles jerarquicos de organizacion crecientesClasicamente se describen 4 niveles estructurales:
Estructura primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria. - 24Estructura primaria de la proteinaEs una desripcion de todos los enlaces covalentes peptidicos, q unen los residuos aa de una cadena polipeptidica, el elemento mas importante es la secuencia de los residuos de aa.
Estructura estabilizada por enlaces peptidicos. - 25Estructura secundaria de la proteinaSe refiere a una disposicion particularmente mas estable de los a q dan lugar a patrones estructurales repetitivos.
Ocurre un plegamiento de la estructura primaria a lo largo de un eje.
Estructura estabilizada por puentes de H intracatenarios entre el grupo carbonilo y el unido al amino de otro aa 4 restos mas arriba. - 26Estructura terciaria de la proteinaDescribe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un polipeptido. Resulta del plegamiento tridimensional de una cadena polipeptidica sobre si misma (en globulares)
Es estabilizada fundamentalmente por interacciones hidrofobicas y otras interacciones debiles como: interacciones electrostaticas, puentes de H, fuerzas de van der waals. El unico enlace covalente q puede estabilizar esta estructura es el puente disulfuro. - 27Estructura cuaternaria de la proteinaCuando una proteina posee 2 o mas subunidades polipeptidicas.
- 28DesnaturalizacionPerdida de la conformacion nativa por ruptura de los enlaces debiles que la estabilizan.
Se pierde la estructura cuaternaria, terciaria y/o secundaria pero no la primaria (para eso rompen los enlaces peptidicos por HIDROLISIS. - 29Consecuencias de la desnaturalizacionPerdida de la funcion biologica
Insolubilizacion en agua de las proteinas globulares
En muchos casos la desnaturalizacion es reversible y removiendo el agente desnaturalizante la proteina recupera su conformacion nativa. - 30Agentes desnaturalizantesAltas temperaturas
Ph extremos
Detergentes - 31NucleotidosSillares estructurales de los acidos nucleicos. Basicamente formados por 1. azucar simple (aldopentosa 5) ribosa o desoxiribosa
2. Base nitrogenada
3. Grupos fosfato - 32Acidos nucleicosMacromoleculas lineales cuyos monomeros constituyentes son los nucleotidos, segun su tipo de nucleotido constituyente:
ADN- acido desoxirribonucleico
ARN- acido ribonucleico - 33Funciones de los nucleotidosAlmacenan energia liberada durante los procesos catabolicos de forma utilizable para la celula y transportacion hasta los lugares donde va a ser utilizada.
Transportan poder reductor.
Actuan como segundos mensajeros.
Actuan como coenzimas. - 34Azucares simples o monosacaridosFormula molecular general: (CH2O)n
Se las nombra utilizando el sufijo -osa
Constituidos por una cadena de 3-7 atomos de C unidos entre si por enlace simple.
Cada C posee un grupo -OH excepto uno q presenta doble enlace con un atomo de O generando un grupo carbonilo.
Si un grupo carbonilo esta en el extremo de la cadena tendremos un ALDEHIDO, de lo contrario una CETONA.
"Los azucares simples son polihidroxialdehidos o polihidrocetonas de entre 3-7 atomos de C" - 35Clasificiacion de monosacaridosPor su numero de carbonos:
Triosas 3
Tetrosas 4
Pentosas 5
Hexosas 6
Heptosas 7
Por su grupo funcional:
Aldosas- grupo aldehido R-C-H
Cetoas- grupo cetona R-R - 36DisacaridosCompuestos por 2 residuos de monosacaridos unidos por un enlace O-glicosidico.
Mas comunes son:: Maltosa, lactosa, sacarosa. - 37PolisacaridosCadenas de cientos o miles de monosacaridos unidos por enlaces O-glicosidicos.
Se clasifican por composicion en: homopolisacaridos cuando son formados por el mismo tipo de monosacarido, y en heteropolisacarido cuando son formados por diferentes.
Y segun su funcion: de reserva, q proporcionan energia y estructurales, q proporcionan soporte y proteccion. - 38Homopolisacaridos de reservaAlmidon y glucogeno
Ambos polimeros de glucosa, pero difieren en el tipo de organismos en el q se encuentran y en su estructura. - 39Homopolisacaridos estructuralesCelulosa: polimero de glucosa presente en paredes celulares de plantas.
Quitina: Polimero de N-Acetil-D-glucosamina presente en el exoesqueleto animal. - 40Acidos grasosAcidos carboxilicos q tienen una cadena hidrocarbonada de 4 a 36 atomos de C.
Los mas abundantes en la naturaleza son lineales y entre 12 y 24 atomos de C. En algunos, los atomos de C de las cadenas hidrocarbonadas se unen por enlaces simples denominados ac. grasos saturados. Mientras q otros presentan uno o mas enlaces dobles denominados insaturados. - 41LipidosLos lipidos incluyen a un grupo heterogeneo de moleculas organicas complejas q presentan como caract. comun su insolubilidad al agua.
Los ac grasos forman parte de algunos lipidos.
Segun la presencia o ausencia de ac. grasos los lipidos se clasifican en: Saponificables o Insaponificables. - 42Lipidos saponificablesContienen acidos grasos formando parte de su molecula.
Por hidrolisis alcalina con NaOH y KOH producen jabones (sales sodicas o potasicas de ac. grasos) Se pueden dividir en lipidos neutros (hidrofobicos) y lipidos polares (anfipaticos) - 43Lipidos insaponificablesNo presentan acidos grasos formando parte de su molecula.
Se dividen en 3 grupos:
Isoprenoides: derivados del isopreno 5c
Eicosanoides: derivados del acido araquinodico (20:4)
Esteroides: derivados del hidrocarburo tetraciclico perhidrociclopentanofenantreno. - 44GlicerofosfolipidosTambien llamados "fosfoacilgliceridos" son los fosfolipidos mas abundantes y principales constituyentes de las membranas biologicas.
- 45ColesterolUno de los esteroides mas importantes y abundantes del organismo. Es un componente de las membranas celulares en animales (ausente en vegetales)
Precursos a partir del cual se sintetizan la vit D, hormonas esteroideas, sales biliares. - 46FosfolipidosSon moleculas q van a tener un grupo R, un grupo Fosfato, un glicerol y 2 ac. grasos.
- 47Propiedades de los azucares simplesTienen propiedades fisicas: Son solidos, blancos, cristalinos, hidrosolubles, con sabor dulce.
Y quimicas: Son capaces de oxidarse (capacidad de ceder electrones)
El grupo carbonilo se oxida y se convierte en grupo acido Esta capacidad, se utiliza para identificar su presencia y medir la concentracion. - 48Caracteristica del CarbonoComponente mayoritario de las biomoleculas.
Capacidad de formar enlaces covalentes fuertes con otros atomos de carbono, permitiendo la formacion de cadenas lineales, ramificadas, ciclicas o en celdas.