GoConqr hat ein neues Design! Sag uns, wie es dir gefällt.

Karteikarten

enzimas 2 black box

Nicole Daphne Portugiesisch 9 Karten

Karten in diesem Stapel (9)

  1. 1Quais são os principais objetivos da cinética enzimática?Compreender os princípios da cinética enzimática.
    Identificar fatores que influenciam a velocidade das reações enzimáticas.
    Reconhecer tipos de inibição enzimática e seus efeitos.
    Entender mecanismos de regulação enzimática.
  2. 2Quais fatores influenciam a atividade enzimática?pH: Alterações na ionização da enzima; fora do pH ótimo, a enzima pode perder a conformação correta.
    Temperatura: A temperatura afeta a velocidade das reações enzimáticas.
  3. 3O que é a Equação de Michaelis-Menten?Descreve a cinética das reações enzimáticas.
    Define a relação entre a velocidade da reação, a concentração de substrato e as constantes enzimáticas.
  4. 4O que representa a constante Km?É a concentração de substrato na qual a velocidade da reação é metade da máxima.
    Interpretação:
    Km baixo → alta afinidade da enzima pelo substrato.
    Km alto → baixa afinidade da enzima pelo substrato.
  5. 5O que é a constante de turnover (kcat)?Número de moléculas de substrato convertidas por segundo por cada molécula de enzima em saturação.
    Exemplo: Catalase tem um kcat de 40.000.000 s⁻¹, mostrando alta eficiência.
  6. 6Como se mede a eficiência de uma enzima?A eficiência é medida pela razão kcat/Km.
    Alta eficiência indica que a enzima trabalha bem em baixas concentrações de substrato.
  7. 7Quais são os tipos de inibição enzimática?Inibição Competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo.
    Inibição Não Competitiva: O inibidor se liga a um local diferente, alterando a atividade da enzima.
    Inibição Irreversível: O inibidor se liga covalentemente à enzima, inibindo permanentemente sua atividade.
  8. 8O que são enzimas alostéricas?Enzimas que possuem sítios alostéricos onde moduladores (ativadores ou inibidores) podem se ligar.
    Respondem a sinais celulares, como níveis de ATP e NADH.
  9. 9Quais são os tipos de modificação covalente que regulam a atividade enzimática?Fosforilação: Pode ativar ou inibir a enzima.
    Acetilação e Metilação: Também podem regular a atividade enzimática.
    Clivagem: Ativação de enzimas inativas (ex: tripsinogênio em tripsina).

Informationen

Beschreibung
Karteikarten am enzimas 2 black box, erstellt von Nicole Daphne am 31/03/2025.
Erstellt von
Nicole Daphne
Aufrufe
0
Bewertung

Mehr zu Cinética e fatores da atividade enzimática

Feedback

Worum geht es?

Wie gefällt dir das neue Design?

Dein Eindruck