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Karteikarten

Biochemie

Nicole Klaas Agrarwissenschaften Deutsch 22 Karten

Karten in diesem Stapel (22)

  1. 1Kompartimentierung des IntermediärstoffwechselIntermediärstoffwechsel = alle zellulären Stoffwechselprozesse
    1) Speicherung und Gewinnung von Energie aus chemischen Stoffen
    2) Aufbau, Abbau & Regulation von Molekülen, die für den Aufbau & die Regulation von zellulären Strukturen verantwortlich sind
    2) Anpassung des Organismusses an Umweltbedingungen
  2. 2Eigenschaften von Enzymen1. Setzen Aktivierungsenergie nach unten
    2. werden nicht verbraucht
    3. Laufen solang bis Gleichgewichtszustand erreicht ist
    4. sind substrat/gruppenspezifisch
  3. 3exergonische & endergonische Reaktionenexergonisch: Energie wird freigesetzt
    endergonisch: Energie wird verbraucht
  4. 43 Aminosäurereste, die an der bindenden und katalytischen Form von Enzymen beteiligt sind--> sind dafür zuständig um Substrat zu binden
    Arginin/Lysin: stark basische Guanidino-Gruppe (können negtaiv geladene Gruppen aufnehmen)
    Histidin: Imadiazolring an der Seitenkette( kann im neutralen Raum Protonen binden)
    Glutaminsäure, Asparagin: Protonenakzeptor
    Cystein: Elektronendonor
  5. 5Welche Bindungsarten zwischen Peptidfäden kennen sie?1. Wasserstoffbrückenbindungen
    2. Disulfide Bindung
    3. hydrophobe Bindungen
    4. Ionenbeziehungen
  6. 6Was versteht man unter Transaminierung und welche Enzymgruppe zusammen mit welchem Cofaktor?Aminogruppe wird auf alpha-Ketoglutarat übertragen (Entstehung von Glutaminsäure und Ketosäure)
    Entfernung/Übertragung durch Aminotransferasen
    Cofaktor: Phyridoxal-Phosphat
  7. 7Auf welchem Wege können Ammonium-Ionen zur Entgiftung in Leberzellen gelangen?1. L-Glutamat von Cytosol in Lebermitochondrien transportiert. oxidative Desaminierung ( L-Glutamat - Dehydrogenase-Reaktion
    2. L-Glutamin wird aus L-Glutamat gebildet (Glutamin-Synthetase-Reaktion)
    Glutamin gibt Ammonium ab (Glutaminase-Reaktion)
    4. Ammonium wird in nicht toxischer Form als Alanin in Leber transportiert
  8. 8In welchen zellulären Kompartimenten findet der Harnstoffzyklus statt und welche nicht proteiniogenen Aminosäuren sind daran beteiligt?Mitochondrien und letzten drei Schritte im Cytosol
    nichtproteinogene AS: Ornithin & Citrullin
  9. 9Nennen sie zwei Endprodukte des Aminosäureabbaus und in welchem Stoffwechselweg können sie weiter energetisch verwendet werden?1. Acetyl-CoA
    2. Fumarat
    3. Oxalacetat
    3. Succinyl- CoA
    4. alpha - Ketoglutarat
    --> Citratzyklus
  10. 10Wodurch unterscheiden sich Aldosen und Ketosen?Aldosen_ Monosaccharide mit Aldehydgruppe (D - Glucose)
    Ketosen: Monosaccaride mit Ketogruppe (D-Fructose)
  11. 11Nennen sie eine Triose und eine Hexose, in welchem Stoffwechsel sind sie zu finden?Hexose: Glucose (Glykolyse)
    Triose: D- Glyceraldehyd (Fructose-Stoffwechsel)
  12. 12Wie funktionieren regulatorische Enzyme und was unterscheidet sie von denen der Michaelis - Menten - Kinetik?Michaelis Menten: hyperbolde Stättigung. Enzymaktivität hängt mit Substrakkonzentration zusammen & nähert sich Vmax
    regulatorisch: werden durch Effektoren beeinflusst (funktionieren erst durch konformationsänderung)
    Substrat des ersten Enzyms bindet an zweites Enzym & startet es.
  13. 13Was versteht man unter Redox-Reaktion und was passiert dabei?alle zellulären Stoffwechselprozesse sind Redoxreaktionen
    Elektronen & Protonentransport
    Oxidation: Elektronenabgabe
    Reduktion: Elektronenaufname
  14. 14Was entscheidet über Funktion eines Proteins und warum?Primärstruktur - Abfolge der einzelnen AMinosäuren
    Gibt aber noch ( sekundär, tertiär, Quatärstruktur)
  15. 15Protein-turnover--> Gleichgewicht zwischen Proteinsynthese und Proteinabbau
  16. 16Untwe welchen Bedingungen werden Aminosäuren oxidiert?1. Bei normalem Protein-turnover
    2. Bei sehr proteinreicher Nahrungsaufnahme --> Proteinüberschuss
    3. Bei Hunger
  17. 17Welche Aufgabe erfüllt der Citratzyklus bei der Oxidation der Nährstoffe?- zentraler Stoffwechselweg, dient anabolen & katabolen Zwecken
    Lieferung von Vorstufen für Biosynthese
    - Oxidation von Acetyl-CoA
    Einschleusung von Kataboliten des AS Abbaus
  18. 18Durch welche Signase wird der Pyruvat-Dehydrogenase- Komplex gehemmt bzw aktiviert und was ist seine FUnktion?Funktion: Decarboxylierung & Dehydrierung
    Regulation durch:
    -reversible kovalente Modifikation
    - allosterische Modifikation
    ATP/ADP
    NADH+/NAD
    Acteyl-CoA/CoA-SH
    Verstärkung der Hemmung durch langkettige Fettsäuren
  19. 19Was versteht man unter anaplerotischen Reaktionen und in welchem Stoffwechselweg kommen sie vor?Reaktionen, die Intermediate des Citratzyklus nachliefern ( C4-Körper)
    Pyruvat - Carboxylase
  20. 20Was sind reduzierte Coenzyme und wo kommen sie vor?Coenzyme können Wasserstoff aufnehmen und wieder abgeben -> Redoxpartner
    oxidative Decarboxylierung
  21. 21Was ist Ubiquinon und was macht es?Coenzym Q - kann 2 Elektronendonoren & 1 Elektronenakzeptor miteinander verbinden
  22. 22—

Informationen

Beschreibung
Agrarwissenschaften Karteikarten am Biochemie, erstellt von Nicole Klaas am 22/03/2017.
Erstellt von
Nicole Klaas · Mär 2017
Aktualisiert
22 Mär 2017
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