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ENZIMAS

Grupo de substâncias orgânicas, normalmente são de natureza proteica.

A principal função é catalise enzimática

Reação enzimática

E + S [ES] E + P

Enzima(E)

substrato (S)

complexo enzima-substrato (ES)

produto (P).

A equação de Michaelis-Menten descreve como a velocidade da reação varia com a concentração do substrato:

V0= velocidade inicial da reação

Vmáx= velocidade máxima

Km= constante de Michaelis-Menten= (K-1 + K2)/K1

[S]= concentração do substrato

5 - ligações substrato/enzimas

Chave-Fechadura: A enzima encaixa-se perfeitamente ao seu substrato no sitio ativo, de forma que nenhuma outra molécula possa iniciar reação com esta enzima.

Encaixe Induzido: Ocorrem alterações na estrutura da enzima para otimizar a energia de ligação que esta sendo formada.

Ação enzimática

Entende-se por especificidade a propriedade das enzimas que catalisarem exclusivamente um grupo restrito de reações ou, em alguns casos, uma única reação.

Cinco enzimas que participam da digestão

Pepsina

Tripsina

Quimotripsina

Amilopsina

Lípase

atividade máxima em pH ácido;

substrato proteína

Temperatura entre 40 e 45

Atividade máxima em pH alcalino;

substrato proteínas

Temperatura entre 40 e 45

Atividade máxima em pH alcalino;

substrato proteínas e peptonas

Temperatura entre 40 e 45

atividade máxima em pH alcalino;

substrato polissacarídeos

Temperatura entre 40 e 45

atividade máxima em pH alcalino;

substrato lipídeos

Temperatura entre 40 e 45

Cinco enzimas metabólicas

Aminopeptidase

Dipeptidase

Maltase

Sacarase

Lactase

atividade máxima em pH alcalino;

substrato oligopeptídeos

Temperatura entre 40 e 45

atividade máxima em pH alcalino;

substrato dipeptídeos

Temperatura entre 40 e 45

atividade máxima em pH alcalino ;

substrato sacarose

Temperatura entre 40 e 45

atividade máxima em pH alcalino;

substrato lactose

Temperatura entre 40 e 45

Ação dos inibidores ezimáticos

a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. Pode ser de dois tipos:

inibição reversível

as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, podem ser rompidas, e é subdividida em 2 classes:

Inibição competitiva

os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima

Inibição não competitiva

Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.

inibição irreversível

a atividade enzimática é inativada definitivamente. A substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes, ou seja mais estáveis.

O que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente..

Quatro principais propriedades

1 - Aceleram as reações

2 - Não são consumidos na reação

3 - Atuam em pequenas concentrações

4 - Não alteram o equilíbrio das reações

Vo= Vmax'[S]

_______________

km+[S]

atividade máxima em pH alcalino;

substrato maltose

Temperatura entre 40 e 45

Exemplos de medicamentos:

Vários antibióticos combatem infecções por bactérias através da inibição irreversível de enzimas desses microrganismos.

Exemplos como a penicilina e amoxicilina, atuam inibindo enzimas envolvidas na síntese da parede celular bacteriana.