Enzimas

Enzimas

1. A manutenção da vida celular depende da contínua ocorrência de um conjunto de reações químicas, que devem atender duas exigências fundamentais:

   • Devem ocorrerem velocidades adequadas à fisiologia celular
   • Precisam ser altamente específicas, de modo a gerar produtos definidos

2. A presença de proteínas com função catalítica, as enzimas, dirigindo todas as reações celulares permite atender as duas exigências inicialmente a presentadas

3. Como catalisadores, as enzimas aumentam de várias ordens de grandeza a velocidade das reações que catalisam

4. As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuírem sua ENERGIA DE ATIVAÇÃO

5. Assim, para reagir, as moléculas devem ter uma quantidade de energia que lhes permita atingir o estado reativo, chamado estado de transição

6. Para levar todas as moléculas de um mol de uma substância até o estado de transição, necessita-se de uma quantidade de energia definida como energia livre de ativação

7. Em uma população de moléculas, nem todas têm o mesmo conteúdo energético Algumas têm conteúdo muito pequeno, outras, muito grande, e a maioria apresenta um conteúdo médio

8. Quando se eleva a temperatura de um sistema, as moléculas, no seu conjunto, adquirem um conteúdo energético maior

9. A velocidade de reação pode ser aumentada de três maneiras diferentes: aumentando a concentração do reagente; Elevando a temperatura, pois um número maior de moléculas atinge a energia de ativação; Diminuindo a energia de ativação

10. A redução do valor da energia de ativação pode ser obtida pela presença de catalisadores

    • Os catalisadores aceleram a velocidade da reação, sem alterar a proporção entre reagentes e produtos encontrada no final da reação

11. Geralmente há uma grande diferença de tamanho entre as moléculas de enzimas e as de seus substratos

12. A estrutura do sítio ativo é responsável pela grande especificidade das enzimas, pois permite à enzima “reconhecer” seu substrato

13. Uma molécula, para ser aceita como substrato, deve ter uma forma complementar à do sítio ativo

    • Além de conter grupos químicos capazes de estabelecer ligações precisas com cadeias laterais de aminoácidos do sítio ativo

14. A atividade enzimática pode ser diminuída pela ação de substâncias, genericamente chamadas de inibidores

15. Os inibidores enzimáticos encontrados nas células que cumprem um papel regulador importante são designados alostéricos

16. Os inibidores irreversíveis reagem com as enzimas, levando a uma inativação praticamente definitiva

17. Os inibidores competitivos (IC), por apresentarem configuração espacial semelhante à do substrato, são capazes de ligarem-se ao centro ativo da enzima, produzindo um complexo enzima-inibidor (EIC)

18. Os inibidores pertencentes a classe não competitiva não guardam qualquer semelhança estrutural com o substrato da reação que inibem

19. A maioria das enzimas necessita da associação com outras moléculas ou íons para exercer seu papel catalítico

20. Os cofatores podem ser íons metálicos

    • Ou moléculas orgânicas, não proteicas, de complexidade variada, que recebem o nome de COENZIMAS

21. Certas enzimas, cujo local de ação é extracelular (plasma, trato digestório), são sintetizadas na forma de precursores inativos