ENZIMAS

ENZIMAS

1. As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores de reações químicas. *Catalisador é uma substância que acelera a velocidade de ocorrência de uma certa reação química. Sendo assim a enzima é uma proteína que realiza reações químicas que não poderia fazer sem sua presença e as que ocorrem sozinhas, ela realiza muito mais rápido (pois exige baixa energia de ativação).

2. As enzimas aceleram a velocidade da reação por diminuírem sua ENERGIA DE ATIVAÇÃO • Em uma reação espontânea, a energia dos produtos é menor do que a dos reagentes • Para se transformar no produto, o reagente deve passar por um estado intermediário, de maior energia • Assim, para reagir, as moléculas devem ter uma quantidade de energia que lhes permita atingir o estado reativo, chamado ESTADO DE TRANSIÇÃO

   • Energia de ativação • Para levar todas as moléculas de um mol de uma substância até o estado de transição • Necessita-se de uma quantidade de energia definida como energia livre de ativação ou ENERGIA DE ATIVAÇÃO (Ea) • Esta energia é, portanto, a “barreira” que separa os reagentes dos produtos • Equivale ao adicional à energia média das moléculas de reagente, necessária para atingir o estado de transição
     • A velocidade de reação pode ser aumentada de três maneiras diferentes: • Aumentando a concentração do reagente • Elevando a temperatura, pois um número maior de moléculas atinge a energia de ativação • Diminuindo a energia de ativação

3. CHAVE-FECHADURA: conceito usado para enzima e seu substrato, pois eles são "feito uma para o outro". A enzima possui o "SITIO ATIVO" que é o local onde o substrato liga-se nela. Assim que ocorre a reação química com os substratos, desfaz-se o complexo enzima-substrato. Liberam-se os produtos e a enzima volta a atrair novos substratos para a formação de outros complexos.

   • Inibidores enzimáticos • A atividade enzimática pode ser diminuída pela ação de substâncias, genericamente chamadas de inibidores • Os inibidores enzimáticos encontrados nas células que cumprem um papel regulador importante são designados alostéricos • Muitos medicamentos de uso corrente na prática terapêutica baseiam suas propriedades na inibição específica de certas enzimas • Pode-se agrupar os inibidores em duas grandes categorias, irreversíveis e reversíveis, segundo a estabilidade de sua ligação com a molécula de enzima
     • Os inibidores competitivos (IC), por apresentarem configuração espacial semelhante à do substrato, são capazes de ligarem-se ao centro ativo da enzima, produzindo um complexo enzima-inibidor (EIC) • O complexo EIC jamais gera produto e a atividade enzimática ficará diminuída proporcionalmente à fração de enzima que estiver ligada ao inibidor
       • Regulação da atividade enzimática • Certas enzimas, cujo local de ação é extracelular (plasma, trato digestório), são sintetizadas na forma de precursores inativos • Chamados ZIMOGÊNIOS • Para que um zimogênio adquira propriedades de enzima, é necessária a hidrólise de determinadas ligações peptídicas • Com a consequente remoção de um segmento da cadeia de aminoácidos

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