proteínas ibmr

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1. ligação peptídica:

   • dipeptídeo (entre 2 aminoácidos)
   • oligopeptídeos e peptídeos (entre 3 e 100 aminoácidos)
   • polipeptídeos ou proteínas (mais de 100 aminoácidos)

2. funções:

   • cada grama fornece 4kcal
   • fornece aminoácidos essenciais e nitrogênio para síntese de aminoácidos não-essenciais
   • Síntese de enzimas, hormônios e fluidos de secreções corpóreas
   • Função imunológica: síntese de anticorpos
   • na forma de lipoproteínas participam no transporte de triglicerídeos,colesterol e fosfolípideos

3. classificação nutricional dos aminoácidos

   • essênciais (adquiridos pela dita)
   • não essênciais (corpo sintetiza)

4. fontes de proteínas

   • Alimentos de origem animal (carnes, aves, peixes, ovos, leite e derivados).
   • Alimentos de origem vegetal (leguminosas, cereais e oleaginosas)

5. digestão e absorção

   • 1) A pepsina secretada pela mucosa gástrica decompõe as proteínas em peptídeos .
   • 2) As proenzimas pancreáticas são ativadas pela enteroquinase do suco intestinal, que transforma o tripsinogênio em tripsina.
   • 3) A tripsina, quimiotripsina e carboxipeptidase pancreática, produzidas pelo suco pancreático, continuam a decomposição das proteínas e polipeptídeos , iniciada no estômago, transformando-as em oligopeptídeos.
   • 4)O produto final da disgestão consiste em aminoácidos e pequenos peptídios . A absorção ocorre na borda em escova como aminoácidos livres, dipeptídios e tripeptídios. Após então são transportados ao fígado, e ofertados a todos os tecidos e órgãos

6. rocomenda-se

   • 0,8 a 1,0 g/kg de peso /dia.