ENZIMAS

ENZIMAS

1. 1833

   • A primeira hidrólise enzimática do amido

2. Classificação das Enzimas

   • 1. Oxirredutases – Reações de oxidação/Redução
     • 2. Transferases - Transferência de grupos
       • 3. Hidrolases - Reações de Hidrólise
         • 4. Liases – Adição ou remoção de grupos (H2O, NH4+, CO2).
           • 5. Isomerases – Transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros
             • 6. Ligases – catalisam a ligação de duas moléculas com hidrólise da ligação pirofosfato na molécula de ATP (ou uma semelhante, igualmente trifosfatada)
               • Exemplo: Piruvato carboxilase
             • Exemplo: Triose Fosfato Isomerase
           • Exemplo: Fumarase
         • Exemplo: Lactase
       • Exemplo: Hexoquinase
     • Exemplo: Lactato desidrogenase

3. Nomenclatura

   • Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato
     • * gorduras (lipo - grego) – LIPASE
     • * amido (amylon - grego) – AMILASE
     • Nomes arbitrários:
       • * Tripsina e pepsina
       • *proteases

4. Outras formas de classificar

   • Endoenzimas
     • Exoenzimas
       • Enzimas intracelulares
         • Enzimas extracelulares
           • atuam fora da célula
           • executando as alterações necessárias à penetração dos nutrientes para o interior das células.
           • Enzimas habituais ou constitutivas
             • Enzimas indutivas
               • Isoenzimas
                 • Enzimas que têm a mesma função, ou seja, catalisam uma mesma reação, porém apresentam estruturas diferentes
               • As células só as sintetizam quando estão na presença do substrato da enzima
             • As células sempre as sintetizam
         • atuam no interior da célula
         • sintetizam o material celular
         • realizam reações catabólicas que suprem as necessidades energéticas da célula.
       • Agem nas extermidades das molécula
       • Ex: exoamilases, que hidrolisam,sucessivamente, ligações glicosídicas a partir da extremidade não redutora das mesmas.
     • Agem dentro das moléculas
     • Ex: endoamilases, que hidrolisam ligações glicosídicas ao acaso ao longo das cadeias de amilose

5. Propriedades Gerais

   • RNA - ribozimas
     • “A vida começou com uma molécula de RNA”
   • Condições reacionais mais brandas
   • A reação enzimática ocorre em duas etapas:
     • – Modelo chave-fechadura duzido
       • Emil Fischer em 1894
       • Relação estérica entre enzima e substrato
     • – Modelo do ajuste induzido
       • Koshland em 1958
       • Prevê um sítio de ligação não totalmente préformado.
   • Mecanismo de Ação
     • Teoria da Colisão:
       • As reações químicas acontecem quando ligações são quebradas ou formadas.
       • Todos os átomos, íons e moléculas estão em constante movimento e portanto colidindo constantemente.
     • Energia de ativação:
       • Quantidade de en. requerida para romper a configuração eletrônica estável de qualquer molécula específica para que os elétrons possam ser reorganizados.
     • Taxa de reação:
       • A frequência de colisões contendo energia suficiente para que a reação aconteça.
     • Reações Catalisadas por Enzimas
       • Ex: Decomposição do H2O2
       • Embora a enzima participe da seqüência da reação, ela não sofre nenhuma transformação.
       • Fatores que Influenciam a Ação Enzimática
         • pH
           • Temperatura
             • Concentração da Enzima
               • Concentração do Substrato
                 • A quantidade de reagente é o suficiente grande para saturar todos os sítios catalíticos enzimas
               • A velocidade máxima da reação é uma função da quantidade de enzima disponível (existindo substrato em excesso)
             • A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas;
             • – A estabilidade da proteína decresce devido a desativação térmica.
           • A ionização de aa pode provocar modificações na conformação da enzima. O substrato pode ver-se afetado.
         • Inibição enzimática
           • Substâncias que reduzem a atividade de uma enzima de forma a influenciar a ligação do substrato.
           • Classificação:
             • Irreversível
               • O inibidor liga-se tão fortemente à enzima que a dissociação é muito lenta.
               • Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para a atividade enzimática.
               • A enzima não retoma a sua atividade normal.
             • Reversível
               • Competitiva
                 • Uma substância que compete diretamente com o substrato pelo sitio de ligação de uma enzima.
                 • Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo que se liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do substrato por não poder reagir com ele.
                 • O inibidor liga-se á enzima formando o complexo EI cataliticamente inativo
               • Não Competitiva
                 • O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima.
                 • Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico ineficiente
             • Inibição Mista
               • Inibidores mistos ligam-se a sítios separados , mas podem tanto ligarem-se a Enzima quanto ao complexo ES
         • Cofatores
           • Quase 1/3 das enzimas requerem um componente não proteico para sua atividade, denominado cofator
           • Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
           • Classificação
             • – transportadoras de hidrogênio
             • – transportadoras de grupos químicos
           • Regulação da Atividade Enzimática
             • Controle da disponibilidade da enzima
               • A quantidade de uma enzima em uma célula depende
                 • - velocidade de síntese
                 • - velocidade de degradação.
             • Controle da atividade da enzima
               • A atividade pode ser regulada por meio de alterações estruturais que influenciem a afinidade da ligação do substrato à enzima.
                 • Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back”.