Zusammenfassung der Ressource
CARACTERISTICAS
FUNCIONALES DE
LAS PROTEINAS
- Interacción Proteina-Proteina
- Precipitación
- Gelificación
- La proteína gracias al calor se convierten en un excelente agente
gelificante. Un gel es un material formado por una red sólida
tridimensional continua que embebe agua (solvente) y los otros
componentes y los inmoviliza.
- Algunas proteínas no presentan poder gelificante, pero
pueden cogelificar con aquellas que si lo hacen, por ejemplo,
con la gelatina o la caseína
- conssite en la agregación ordenada de moléculas
desnaturalizadas, para dar origen a una red continua
- Influyen: la temperatura,el pH, la fuerza iónica y la concentración proteica.El
calentamiento desnaturaliza y despliega las moléculas proteicas y facilita el
intercambio disulfuro, formandose así nuevos enlaces cruzados de este tipo.
- Las caracteríticas del gel vienen esencialmente impuestas por el tipo y la naturaleza
de los enlaces cruzados intra o intermoleculares, implicados en su formación
(covalentes y puentes disulfuro)
- Un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y
desorganiza la estructura de la proteína, se produce la agregación y
precipitación de la proteína desnaturalizada.
- Si la concentración de las sales neutras es superior a 1.0
M, la solubilidad de las proteínas decrece y puede
conducir a una precipitación.
- Este efecto resulta de la competencia entre la
proteína y los iones salinos por las moléculas de
agua necesarias para su solvatacion respectiva
- Saltin -out, desalado
- Capacidad de retención de agua
(Interacciones Agua-Proteina)
- Solubilidad
- Viscocidad (µ)
- Hinchamiento
- Adsorción
- Sorción
- Retención de agua
- se refiere a la fuerza en contra de la gravedad que puede presentar
el material para no perder el agua que contiene
- Variación de pH
- se modifica el estado de ionización y la carga neta de la molécula proteica, esto
genera una una alteración de las fuerzas atractivas y repulsivas entre las cadenas
laterales de los aminoácidos de las proteínas.
- Esta pérdida de fuerzas conduce a una pérdida de la
capacidad de asociarse con las moléculas de agua.
- Indica la actitud del material de adsorber agua espontáneamente
cuando se expande a una atmósfera de HR constante.
- Estudios de los procesos de sorción utilizan las isotermas de
sorción y desorción en las que suelen observarse histérisis.
- Cuando la proteína absorbe agua liquida,
el sistema alcanza un equilibrio.
- Es una propiedad muy importante en el estudio de proteínas
carnicas y en los procesos de panadería porque afecta
directamente la textura y viscosidad del producto.
- El pH afecta la capacidad de absorción de agua (CAA) de una proteína. Cerca al
punto isoelectrico (pI), la CAA disminuye y la velocidad de absorción.
- Industrialmente es importante tener en cuenta este punto, ya
que primero se debe hacer los procesos de hidratación y luego
agregar el azúcar o las sales de formulación
- En el punto isoeléctrico las interacciones Proteína- Proteína son máximas.
Las proteínas se asocian y se replegan sobre ellas mismas manifestando el
mínimo de hidratación o hinchamiento.
- Es la medida del grado de hinchamiento que
sufre la proteina frente a un exceso de agua a
temperatura ambiente.
- Influye el diámetro aparente de las
moléculas o partículas dispersas
- Masa, tamaño, volumen, estructura,
asimetría molecular,cargas
electricas,facilidad de deformación.
- Factores ambientales de pH, fuerza iónica o la
temperatura pueden modificar las caracteristicas
debido al desdoblamiento de la molécula.
- Es la relación entre la fuerza de corte
o cizallamiento y la velocidad relativa
de corte o cizallamiento
- Depende en gran parte e la interacción proteína-agua, la proteína
que es muy poco soluble o que es insoluble, no se puede adicionar a
bebidas o a alimentos que para su consumo se deban dispersar.
- Para evaluar la solubilidad de una proteína es necesario
tener en cuenta: el efecto del pH, la fuerza iónica y de los
tratamientos térmicos previos a que ha sido sometida.
- El conocer las características de solubilidad es muy útil para la
determinación de las condiciones óptimas de extracción y purificación
y como una indicación de los usos potenciales de una proteína
- la solubilidad de las proteínas aumenta, cuando la temperatura se eleva de 0
a 40 - 50ºC. Por encima de 40 - 50ºC el movimiento de las moléculas es
suficiente para romper los enlaces implicados en la estabilización de las
estructuras secundaria y terciaria.
- Ion-dipolo: unión a
grupos cargados
- Dipolo inducido -dipolo:
restos no polares
- Dipolo-dipolo:grupos peptidicos,
grupos OH, grupos amida
- De Superficie
- Propiedades Emulsionantes
(interacción Proteina-Lipido)
- Propiedades
Espumantes
- Son dispersiones de gotitas de gas en
una fase continua liquida o semilíquida
que contiene un surfactante soluble
(tensoactivo).
- La tensión superficial y viscosidad de la
fase líquida, el aporte de enrgía.
Aumento de la dispersión y
perceptibilidad de aromas.
- La formación de la espuma depende de la
solubilidad de las proteinas. Las proteinas que
comúnmente se emplean como agentes de interfase
son caseínas, gluten, clara de huevo y soya.
- La molécula proteica debe ser
flexible, pequeña y es preferible que
posea alta hidrofobicidad superficial.
- Las buenas propiedades espumantes han sido
sometidas a una etapa previa de eliminación o
separación de los lípidos, Ejem. los aislados
protéicos del suero de leche pobre en lípidos
- Los tratamientos térmicos moderados pueden mejorar
las propiedades espumantes de algunas proteínas como
la de la soya (60° a 70°C), suero de leche (40° a 60° C)
- La preparación de espumas alimentarias se efectúa usualmente a
pH diferentes al punto isoeléctrico de las proteínas presentes, lo
cual permite obtener un producto más estable.
- La cantidad de proteína empleada en este tipo de
productos es generalmente entre el 2 y el 8% con lo
cual se logran espumas estables y de buen volumen.
- Cuando los azúcares se adicionan a las dispersiones antes de formar la
espuma, el volumen obtenido es menor pero su estabilidad es mayor.
- Hay una fase continua de capas líquidas delgadas, llamadas
laminillas, que separan las burubujas de aire, estas burbujas de una
espuma tienen un tamaño, oscilando diámetro de 1 µm a varios cms,.
- Son dispersiones en dos líquidos no miscibles,
de los cuales uno se encuentra bajo la forma de
pequeñas gotitas dispersas y el otro bajo la
formade una fase continua dispersante
- Ejemplos (leche, cremas, helados,
mantequilla, queso fundido, mayonesa, carnes
finamente picadas para salchichas,
- Los procesos emulsificación y de estabilidad de las emulsiones se ven
favorecidas con la utilización de proteínas solubles,.
- En las salchichas donde el pH y la fuerza iónica favorecen la
solubilidad de las proteínas miofibrilares y el desdoblamiento o
disminución de la estructura secundaria o terciaria, la aptitud
emulsificante de las proteínas de la carne es mayor.
- La influencia del pH sobre las emulsiones : pH es cercano al punto isoeléctrico,
la solubilidad disminuye, por lo tanto la capacidad emulsificante disminuye
pero de otro lado la disminución de cargas eléctricas en el medio hace que las
fuerzas de repulsiones se hagan menores.
- El uso de Moléculas tensoactivas (como las proteínas),
de estructura anfipolar (sustancias que poseen en sus
estructuras extremos hidrófobos e hidrófilos)
proporcionan estabilidad a la emulsiones.
- Las sustancias anfipolarers se orientan de tal forma
que colocan sus extremidades hidrófobas e
hidrófilas a los dos lados de la interfase aceite / agua
- las emulsiones son inestables y se pueden
separar debido a: Floculación,
Descremado, y la Coalescencia
- DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEINAS
- EFECTOS DESEABLES
- En los helados: Al batir y congelar la mezcla, las proteínas forman películas
de proteínas desnaturalizadas alrededor de las celdas de aire, reteniéndolos.
- En los nevados: La albúmina desnaturalizada por la
agitación forma una película alrededor de las celdas de aire.
- Gelatina: Por acción del calor se desnaturalizada la molécula formando una
red tridimensional que sostiene la fase acuosa interna ( GEL
- Cualquier modificación de su conformación (a nivel de su estructura
secundaria, terciaria y cuaternaria) que no vaya acompañada de la
ruptura de los enlaces peptidicos implicados en la estructura primaria
- EFECTOS INDESEABLES
- LECHE
- -Coagulación de las proteínas séricas en leche fluida - Sabor a cocido en
productos lácteos diversos - Perdida de la solubilidad de la leche en polvo .
- CARNE
- Desnaturalización durante la congelación Ocasiona contracción muscular y
aumenta perdida de líquidos mayor al congelar
- PESCADO
- Aumenta la dureza ( rigidez cadavérica )