Zusammenfassung der Ressource
Proteinas
- Estructura
de las
Proteinas
- Primaria
- La estructura primaria viene determinada por la secuencia de
AA en la cadena proteica. Existen 20 AA diferentes Las
estructuras posibles vienen dadas por las variaciones con
repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el
número de AA que componen la molécula proteica. Si los
grupos R tienen la misma carga ó si son muy ramificados
- Generalmente, el número de AA que forman una proteína
oscila entre 80 y 300. Los enlaces son covalentes: son los
enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace amida
que se forma entre el grupo carboxilo de una AA con el grupo
amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.
Siempre hay un extremo amino terminal y un extremo
carboxilo terminal.
- El establecimiento de enlaces peptídicos forman una cadena
principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas
laterales de los AA. Los átomos que componen la cadena
principal de la proteína son el N del grupo amino, el Ca y el C
del grupo carboxilo.
- Secundaria
- Estructura característica
representa el 60% de las
estructuras de proteínas.3.6 aa por
cada vuelta 360°
- La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo
enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la
estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:
- La a(alfa)-hélice
- Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se
debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de
un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
Ya que la hélice da un giro de 360° cada 3.6 residuos, la
distribución final de los aa hidrofóbicos es hacia la parte
inferior.
- La conformación beta
- En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice
sino una cadena en forma de zig-zag, denominada
disposición en lámina plegada. Compuesta de segmentos
cortos 5-8 residuos conectados lateralmente por puentes de
hidrógeno. Paralelas y antiparalelas. Presentan esta
estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
- Terciaria
- Se llama estructura terciaria a la disposición
tridimensional de todos los átomos que componen la
proteína. Para las proteínas que constan de una sola
cadena polipeptídica, la estructura terciaria es la máxima
información estructural que se puede obtener. La
estructura terciaria está determinada por la secuencia de
AA (estructura primaria). Se distinguen dos tipos de
estructura terciaria:
- Proteínas con estructura terciaria de tipo globular,
más frecuentes, en las que no existe una dimensión
que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de
estructuras se suceden regiones con estructuras al
azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.
- Proteínas con
estructura terciaria de
tipo fibroso en las que
una de las dimensiones
es mucho mayor que
las otras dos.
- Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una
proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales
de los AA que la componen. Los enlaces propios de la
estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y
no covalentes.
- Covalentes
- La formación de un puente
disulfuro entre dos cadenas
laterales de Cys.
- La formación de un enlace amida
(-CO-NH-) entre las cadenas laterales
de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o
Asp).
- No Covalentes
- Fuerzas electrostáticas entre
cadenas laterales ionizadas, con
cargas de signo opuesto.
- Puentes de hidrógeno, entre las
cadenas laterales de AA polares.
- Interacciones hidrofóbicas entre
cadenas laterales apolares.
- Fuerzas de polaridad debidas a
interacciones dipolo-dipolo
- Como resultado de estas interacciones, en las proteínas
con estructura terciaria globular:
- Las cadenas laterales con carácter
apolar se orientan hacia el interior de
la molécula evitando las interacciones
con el disolvente, y forman un núcleo
compacto con carácter hidrofóbico.
- Las cadenas laterales de los aminoácidos
polares se localizan en la superficie de la
molécula, interaccionando con el agua y
permitiendo que la proteína permanezca en
disolución.
- Cuaternaria
- Cuando una proteína consta de más de una cadena
polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína
oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. En
proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la
estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias
hebras para formar una fibra o soga. La estructura
cuaternaria debe considerar:
- El número y la naturaleza de las
distintas subunidades o monómeros
que integran el oligómero.
- La forma en que se asocian en el
espacio para dar lugar al oligómero
- Dímeros:
- Homodímeros: Proteína
activadora de catabolitos CAP
- Filamentos: polímeros de
subunidades forman un anillo ó hélice.
Protofilamentos de Tubulina ó los
filamentos de actina.
- Hélice-hélice: Tropomiosina. Heterodímeros:
Factor de crecimiento de hepatocitos (HFG)
es un heterodímero.
- Tetrámeros: cuatro subunidades
idénticas: Ej. Neuramidasa
- Asociaciones supramoleculares:
- Entre proteínas:
- Las proteínas a y b-tubulina forman unos
dímeros que se ensamblan formando
filamentos llamados microtúbulos, cuya
función es fundamentalmente estructural.
La fibrina es otra proteína que forma una
asociación supramolecular. Los monómeros
de fibrina se unen para formar la malla
tridimensional característica del trombo o
coágulo sanguíneo.
- Con
carbohidratos:
- Cuando las proteínas se asocian con azúcares
pueden originar asociaciones supramoleculares
como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.
- Con lípidos:
- Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar
asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del
plasma sanguíneo y las membranas biológicas.
- Con ácidos nucleicos:
- Cuando las proteínas se asocian con
ácidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los
ribosomas, nucleosomas o virus.
- Desnaturalización
- La estructura cuaternaria es fundamental para el
funcionamiento. Bajo algunas condiciones, la
estructura se altera y se pierde la forma de la
proteína (desnaturalización) y consecuentemente
su función.
- Agentes desnaturalizantes: - calor, pH, solventes,
detergentes ó cualquier cosa que altere la estructura
terciaria y cuaternaria de una proteína.
- Renaturalizacion: Al remover el agente desnaturalizantese
recupera la actividad biológica al revertir la forma a su
estado 3D nativo.
- Funciones
- Función: proteínas estructurales
- Constituyen la estructura
básica de conexión del tejido conectivo como tendones y
ligamentos. Controla la elasticidad de la piel. Componente
principal en cirugía cosmética. Colágeno: triple hélice: cada
una de 1050 aa, enlazada por múltiples puentes de
hidrógeno; Gly-X-pro- o Gy-X- hypro
- Función: almacenaje Ovoalbúmina
- Es la proteína de la clara
del huevo. Se utiliza como almacenaje de aminoácidos para
el embrión en desarrollo. La caseína es la proteína de la
leche y representa la fuente principal de aminoácidos para
los bebés de mamíferos. Las plantas tienen proteínas de
almacenaje en las semillas.
- Función: transporte Hemoglobina:
- Proteína cuaternaria
contiene un núcleo de fierro. Transporta oxígeno de los
pulmones a todas las células del cuerpo.
- Función: coordinación del funcionamiento Hormonas:
- Coordinan las funciones de un organismo. Insulina:
hormona secretada por el páncreas. Ayuda a regular la
concentración de azúcar en la sangre de los vertebrados.
Posee 51 aminoácidos fue la primera hormona descrita.
- Función: receptoras
- Responden a estímulos químicos. Los receptores son
proteínas que pueden estar interconstruidos en las
membranas de las células ó dentro de las células y
detectan y transmiten señales químicas: receptores de
insulina, receptores de proteínas G, receptores de
tirosín-cinasas, etc.
- Función: movimiento
- Proteínas contráctiles cuya función es el movimiento. Actina
y miosina son las proteínas responsables del movimiento de
los músculos. Otras proteínas contráctiles son responsables
del movimiento ondulatorio de cilios y flagelos que proveen
de locomoción a las células.
- Función: defensa
- Proteínas que responden ante la
invasión de cuerpos/organismos
extraños por medio de protección,
detección, modificación y destrucción.
Sistema inmunológico.
- Función: acelerar reacciones químicas
- Aceleran selectivamente reacciones químicas hasta
107 veces. Ej. Las enzimas digestivas que hidrolizan
los polímeros del alimento: