Estructura de las proteínas

Estructura de las proteínas

1. Estructura terciaria

   • Disposición tridimensional de la cadena polipeptídica. Se estabiliza mediante enlaces que se establecen entre determinados grupos de las cadenas laterales. Aquí las estructuras secundarias están interactuando.
   • Estructura terciaria de tipo fibroso
     • Características:
       • 2.- Una de las dimensiones en ella es mucho mayor que las otras dos.
       • 1.- Relacionadas con el soporte, la estructura y la biomecánica celular.
       • 3.-Presentan ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
     • Ejemplo:
       • QUERATINA: Presente en células epiteliales. Ayuda en la formación de los tejidos de cabello, uñas y capa externa de la piel.
   • Estructura terciaria de tipo globular
     • Características
       • 2.- Tienen una conformación tridimencional del tipo esférico.
       • 3.- Contienen regiones con estructuras al azar, α-hélice, láminas β, acodamientos y estructuras supersecundarias.
       • 1.- No existe una dimensión que predomine sobre las demás.
     • Ejemplo:
       • MIOGLOBINA: Hemoproteína muscular, funcional y estructuralmente parecida a la hemoglobina. Su funcion es el almacenamiento y transporte de oxígeno.

2. Estructura primaria

   • Secuencia lineal de aminoacidos que integran una proteina. Indica cantidad, tipo y orden de unión de los mismos.

3. Estructura secundaria

   • Plegamiento regular, local y ordenado de la cadena polipectídica.
   • α-hélice
     • Características:
       • 2.- Establecimiento de puentes de hidrógeno intracatenarios entre el grupo –CO de un aminoácido y el grupo –NH del aminoácido situado cuatro residuos después.
       • 3.- Hay 3’6 aminoácidos por vuelta de hélice, cada aminoácido gira 100º respecto al anterior.
       • 4.-Los grupos R de los aminoácidos estan localizados hacia fuera de la hélice
       • 1.-El giro en las hélices α que se encuentran en las proteínas es dextrógiro.
   • Lámina β
     • Características:
       • 1.- Se establecen puentes de hidrógeno intercatenarios, entre grupos –NH y –CO de filamentos polipeptídicos diferentes.
       • 2.- Los grupos R de los aminoácidos se orientan hacia ambos lados de la hoja, de forma alterna.
       • 3.- Se pliega de manera que los planos de los enlaces peptídicos se disponen en forma de zig-zag.
       • 4.- Las cadenas adyacentes en una lámina plegada β pueden orientarse en la misma dirección (hojas β paralelas) o en direcciones opuestas (hojas β antiparalelas).

4. Estructura cuaternaria

   • Asociación de varias cadenas polipeptídicas para formar una unidad biológicamente activa.
   • Clasificación según el número de subunidades:
     • DÍMERO: Formado por 2 subunidades. Ejemplo: β-queratina
     • TRÍMERO: Formado por 3 subunidades. Ejemplo: Colágeno
     • TETRÁMERO: Formado por 4 subunidades. Ejemplo: Hemoglobina
     • POLÍMERO: Formado por varias subunidades. Ejemplo: Subunidades de actina
   • Clasificación dependiendo de si son idénticas o no
     • HOMÓMERO: Aquí todas las subunidades son idénticas.
     • HETERÓMERO: Aquí las subunidades son distintas.

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