Estructura de proteinas

Estructura de proteinas

1. terciarias

   • La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
     • Proteínas fibrosas:
       • Polipéptidos con forma de largas hebras
         • Insolubres en agua (alta concentración de aminoácidos hidrofóbicos)
           • Flexibles
             • Proteínas estructurales (queratina y colágeno)
               • Se ensamblan en complejos macromoleculares y se forman enlaces covalentes entre cadenas polipeptídicas y entre las cadenas adyacentes en los ensambles supramoleculares.
       • Caracteristicas
     • Proteínas globulares:
       • La cadena polipeptídica se pliega sobre si misma generando una forma más compacta que en las proteínas fibrosas. Contiene diversos tipos de estructura secundaria Diversas funciones (enzimas, proteínas reguladoras)
         • ejemplos:
           • fibrinas
           • hemoglobina
           • albuminas
     • La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas
       • Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.

2. primarias

   • La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas
     • Caracteristicas:
       • Proteínas con diferentes funciones tienen diferente composición de aminoácidos
         • Proteínas con funciones similares de diferentes especies tienen secuencias aminoacídicas similares.
           • Un cambio en un aminoácido en la proteína puede volverla no funcional
             • Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.

3. secundarias

   • La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico
     • Las cadenas de aminoácidos se pliegan formando estructuras regulares repetidas y la forma tridimensional de la estructura va a venir determinada por los ángulos phi y psi.
     • La estructura formada se va a mantener plegada debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos que forman la proteína α- hélices Conformaciones β
       • Hélice alfa En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue
       • Las estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras β de distintas zonas de una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.

4. cuartenarias

   • La estructura cuaternaria aparece cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero, monómero o subunidad.
     • se clasifican:
       • 1- El tipo de subunidades que las conforman Todas las subunidades idénticas: Homómero Subunidades diferentes: Heterómero
       • 2- El numero de subunidades que las conforman : 2 subunidades : Dímero 3 subunidades: Trímero 4 subunidades: Tetrámeros
     • modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro

5. bibliografias

   • M. Victoria Luque Guillén. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
   • Ferrer T. (2021) ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEÍNAS. https://drive.google.com/file/d/1Y4HoZWwR1vR97OTSD550QcV4Etq03nNX/view

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