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CRÁNEO EN SU CONJUNTO

VISIÓN ANTERIOR

1) Escama del frontal separada de los dos parietales por la sutura coronal. Punto de convergencia entre los tres huesos: bregma.

2) Cavidades orbitarias.

2.1 Techo (de izq a dcha)

- Fosita troclear (músculo oblicuo superior del ojo)

- Porción orbitaria del frontal.

- Cara inferior del ala menor del esfenoides (detrás de porción orbitaria).

- Fosa glándula lagrimal.

2.2 Suelo (de izq a dcha)

- Apófisis orbitaria del palatino

- cara orbitaria del maxilar

- cara orbitaria de la apófisis frontal del cigomático.

Surco infraorbitario--> conducto infraorbitario.

2.3. Pared lateral

- Cara orbitaria del ala mayor del esfenoides.

- Cara orbitaria de apófisis frontal de cigomático.

- Fisura orbitaria superior (separa la pared lateral del techo).

- Fisura orbitaria inferior (separa pared lateral del suelo).

2.4 Pared medial (delante hacia atrás)

- Apófisis frontal.

- Hueso lagrimal.

Canal lacrimal entre ambos separado por crestas lacrimales posterior y anterior). Conducto nasolagrimal

- Lámina orbitaria del etmoides.

Agujero etmoidales anterior y posterior (comunican con fosa craneal anterior).

- Cuerpo del esfenoides (cara lateral)

2.5. Borde orbitario

- Borde supraorbitario del frontal.

Escotadura supraorbitaria.

- Apófisis frontal del cigomático articulada con apófisis cigomática del frontal.

- Borde infraorbitario del frontal.

- Cresta lagrimal anterior.

3) Fosas nasales

3.1 Apertura anterior o piriforme (de arriba a abajo)

- Hueso nasal.

- Apófisis frontal del maxilar.

- Espina nasal anterior.

3.2 Apertura posterior o coana

- cuerpo del esfenoides.

- vómer.

-apófisis pterigoides (ala interna)

- borde posterior de la porción horizontal del palatino.

- Borde posterior de la porción vertical del palatino

3.3. Pared superior o bóveda (de delante a atrás)

-cara posterior huesos nasales

- espinal nasal frontal

- cara inferior lámina cribosa etmoides

orificios olfatorios

orificio etmoidal anterior

orificio de acceso al seno esfenoidal

- cuerpo esfenooides anterior e inferior.

3.4. Suelo nasal. (de delante a atrás)

- Cresta nasal del maxilar.

Orificio conducto incisivo. Se abre a cavidad techo bucal.

- Zona horizontal del palatino.

3.5 Tabique nasal (de arriba abajo)

- Lámina perpendicular etmoides.

Cartílago del tabique

- Vómer

3.6.

4) Arco alveolar formado por las apófisis alveolares.

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TEMA 5. PROTEÍNAS.

1. ESTRUCTURA PRIMARIA.

Base para el resto de estructuras. De ella dependen propiedades químicas, físicas, relación con otras proteínas y mecanismo de acción. POLIMORFISMO (cambio de aa)--> mutación silenciosa (sinónima) o no silenciosa.

- Titina: la proteína más grande. Aporta elasticidad. Estabiliza a miosina.

- Nebulina: ayuda a alinear a la actina.

- Insulina: tres pasos. 1) Pre-pro-insulina. Secretada por el páncreas. Secuencia hidrófoba 108 aa. 2) pro-insulina. Replegada por los extremos finales formando S-S. 3) insulina madura. Se prescinde de la parte no enlazada.

- Sintesis en el ribosoma. Se comienza por el grupo AMINO terminal.

MÉTODOS PARA DETERMINAR SECUENCIA PEPTÍDICA:

1) Código genético

2) Secuencia de Edman (no puede actual si el N-terminal está bloqueado).Fenilisotiocianato corta primer aa con tratamento ácido y determina cromatográficamente.

3) Proteasas específicas para proteínas de bajo PM

4) Espectrometría de masas (masa y carga)

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA.

Es la disposición espacial de la estructura primaria. Depende de:

- rigidez del enlace.---> Enlace peptídico es un enlace a medias entre el simple y el doble. Enlace de resonancia. Más corto que el simple, más largo que el doble. Muy fuerte. No permite rotación de C y N (coplanarios). Forma trans más estable (menor repulsión).

- capacidad de giro (phy y psi)---> N-C alfa (phi) y C- C alfa (psi).

- Polaridad de los radicales.

Se estabiliza por PH (C y N son los participantes).

Tipos de estructura secundaria

Hélice alfa.

- R en el exterior.

- Enlaces debiles: PH cada 4 posiciones

- Forma de hélice dextrógira.

- phi=-57 y phi: -47

- Distancia entre giros: 0'54nm.

- prolina: hélix breaker. Los aa cargados con + o - tampoco pueden.

- Glutamato, metionina, alanina, leucina, lisina.

Láminas beta.

- R con direcciones opuestas y pequeños.

- hebras beta paralelas o antiparalelas.

- Estabilizado por PH.

- Fenilalanina, triptófano, tirosina, ileucina, valina treonina, cisteína.

Hélice de colágeno.

- No hay ni helices alfa y beta laminas.

- Tres helices levógiras que dan lugar a una helice dextrógira (troocolágeno) --> microfibrilla--> fibrilla-->

- Muy abundante en ligamento, piel, tendón, cartilago, matriz extracelular, córnea, tej conectivo y cristalino animal.

- Gly-x- y. (hidroxiprolina e hidroxilisina). La glicina es la responsable del contacto con otras hélices.

- Hidrogenos de glicina unidos al grupo carboxilo de los residuos enfrentados (puentes de H).

- Luego hay dos tipos de enlace Los PH y los cruzados del colágenos entre allisina. (estos aumentan con la edad haciendo los huesos más quebradizos).

dominios

Unidades estructurales compactas, dentro de la proteína.

- Mismas fuerzas que estructura terciaria.

- Pueden plegarse y actuar con autonomía.

Giros o asas betas.

- Presente tanto en láminas beta como en hélice alfa.

- Permite cambios en direcciones.

- Son secuencias cortas.

- Glicina, Prolina y asparragina.

- PH entre los residuos 1 y 4.

- Residuos de catálisis enzimáticas.

- Zonas de reconocimiento de prot que se unen al ADN.

- Unión de Anticuerpos.

Motivos o súperestructuras secundarias

-combinaciones de alfa helice, beta lamina y giros b.

- aparecen en proteinas globulares.

CUANTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS:

- Método de Biuret. (Cu+2 reacciona con e. peptidico dando color azul). Interfieren tioles y sales d amonio. Poco sensible

- Método de Lowry. Cu+2 con el.peptidico. luego se produce la reaccion del reactivo folin. ciocalteau. Se centra en la orina. Muy sensible

- BCA. Igual que el de Lowry. Más sensible y menos susceptible a detergentes

- absorvancia de UV. Aromaticos y puentes disulfuro. Sensible. Simple. Deben ser PUROS.

- Bradford. COn los aromaticos y los catiónicos salvo lisina. No compatible con detergentes.

SEPARACIÓN DE PROTEÍNAS.

- Por tamaño, pI o interacciones especificas.

- Cromatografía de intercambio ionico.

Separa por carga. Lecho de NH2 y COOH. Los poco cargados eluyen antes.

-Cromatografia de filtracion en gel.

Separa por masa. Lecho poroso. Los de gran tamaño eluyen antes.

- Cromatografia de afinidad.

Unión selectiva. Lecho con sustratos, enzimas, etc.

- Electroforesis.

Separa por masa y carga.