Estudo Dirigido - Enzimas

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:1 - Qual a

função das enzimas?

R: São catalizadores biológicos, elas aceleram a velocidade das reações químicas.

2 - Explique as

vantagens das enzimas serem proteínas.

-Alta especificidade devido a grande variabilidade

-Cada célula sintetiza suas próprias enzimas de acordo com suas necessidades (informação genética);

-Podem ser ativadas ou inibidas, pois apresentam níveis organizacionais.

3 - Quais

fatores influenciam na atividade enzimática? Explique.

1. TEMPERATURA: Pico do gráfico, atividade enzimática máxima (temperatura ideal)

-Muito alta a temperatura a enzima DESNATURA

-Muito baixa a temperatura a enzima entra em INATIVAÇÃO

2.PH, Atividade das enzimas adequadas

-Pode causar a desnaturação da enzima.

3.Concentração enzimática

-A medida que aumenta a concentração enzimática, a velocidade da reação aumenta. O ângulo formado no gráfico (alfa) determina a afinidade da enzima pelo substrato.

MAIS AFINIDADE DA ENZIMA MAIS RÁPIDA A VELOCIDADE É A REAÇÃO

MENOS AFINIDADE DA ENZIMA MAIS LENTA É A VELOCIDADE É A REAÇÃO

4.Concentração de substrato

1º momento: a medida que a concentração de substrato aumenta, a velocidade da reação (atividade enzimática) também aumenta.

2º momento: a velocidade da reação é mantida constante, independente do aumento na concentração de substrato, Isso ocorre pois é atingido o ponto de saturação enzimático, ou seja todas as enzimas já estãoligadas a substratos.

+AFINIDADE DA ENZIMA COM SUBSTRATO - KM, POIS JÁ TEM MUITA AFINIDADE.

- AFINIDADE DA ENZIMA COM SUBSTRATO + KM , PRECISA DE MAIS AFINIDADE.

(Estudar os

gráficos que mostram a variação da velocidade da reação ou atividade enzimática

em função de pH, temperatura, concentração de substrato e concentração de

enzima)

4 - Explique as

formas mais comuns de inibição enzimática. (inibidores reversíveis competitivos

e não competitivos, irreversíveis e alostéricos).

Irreversíveis: Combinam-se permanentemente com a enzima em sua região alostérica, desnaturando-a

e promovendo uma redução na velocidade da reação. Ex: aspirinas

Reversíveis competitivos: Combinam-se com a enzima em seu centro ativo, impedindo a ligação do substrato e consequentemente a formação de produtos. A afinidade da enzima pelo substrato diminui e o km aumenta Ex: AZT, estatina

não-competitivos: Combinam-se com a enzima em sua região alostérica dificultando a sua ação e reduzindo a velocidade da reação EX: metais pesados

Alostéricos:Combinam-se com a enzima em sitios alostéricos especificos alterando sua estrutura e dificultando a interação com o substrato Ex: ATP, COLESTEROL, NAD, FAD ETC (ACONTECE NO METABOLISMO)

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QUESTÃO DE PROVA:

1. O que ocorrerá com a velocidade da reação se a temperatura for maior ou menor que a ideal.?

A atividade enzimática diminui, pois se a temperatura for maior a enzima desnatura e se for menor a enzima sofre inibição.