TEMA 4 PROTEINAS

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P R O T E I N A S - macromolecula organica formada por C.H.O.N.S por varias cadenas polipeptidicas unidas por enlace peptidico.

A M I N O A C I D O S -

molecula organica compuesta por un grupo carboxilo(COOH) un grupo amino (NH2) un atomo de hidrogeno (H), un radical variable (R) y un carbono alfa (C).

NEUTROS POLARES R-afinidad agua

NEUTROS NO POLARES R- hidrofobico

BASICOS R-amino

ACIDOS R-carboxilo

E N L A C E P E P T I D I C O : union entre el grupo carb de un aa con el grupo amino de otro aa dando como resultado una molecula de h2o, son rigidos, es decir, no admite giros, es un enlace covalente y tiene una estructura coplanaria los atomos que intervienen estan en el mismo plano.

E S T R U C T U R A

PRIMARIA--

secuencia lineal por e.peptidico de aa que forman una prot

SECUNDARIA-- HELICE A -- union en forma d helice o espiral, que se une por pdh entre el NH2 y l COOH de 4 aa que lo sigue en la cdena linealb- B PLEGADA -- union en forma paralela de los atomos de una proteina que se establecen por pdh

TERCIARIA-- PUNTES D HIDROGENO -- atracciones debiles de atomos de H+ y otros atomos en distintos componentes de la cad polip PUENTES SALINOS -- atracciones o repulsuones debidas a cargas elect INTERACCIONES HIDROFICAS -- repulsiones entre los grupos apolares y el H2O circulant Pueden ser GLOBULARES(alto gradod e pleg,est esferoidal,act bio ''hemoglobina'') O FIBRILARES(menos pleg cad polip, est alargada son insolubles resistentes y funcion estructural ''port citoesqueleto'').

CUATERNARIA-- mismos enlacs EST.3

D E S N A T U R A L I Z A C I O N: perdida nativa de la estructura de una proteina y por lo tanto pierde su funcionalidad.

R E N A T U R A L I Z A C I O N: la prot recupera su estructura y por ello su funcionalidad.

P R O P I E D A D E S :

SOLUBILIDAD: debido a que los grupos radicales (polares) se encuentran en el exterior de las proteinas , se realizan pdh y la prot se rodea de agua, esto impide la union de la proteina y por lo tanto su precipitacion, normalmente las Solub(G) Insolub(F)

ESPECIFICIDAD: las prot estan especializadas es decir al nacer cada una desarrolla una act diferente

CAPACIDAD AMORTIGUADORA: las prot son anfoteras es decir tienen la capacidad de actuar como acido o como base soltando o ciego H+ del medio

F U N C I O N E S :

Transporte: se pegan a auna porteina y la transportan : hemoglobida gr

Inmnologia: defensa del organismo : anticuerpos

Estructural: dan soporte mecanico como la queratina

Reserva: sintesis de proteias constituyen una fuenete de aa ovoalbumina (clara de huevos)

E N Z I M AS : proteina que acelera la velocidad de las reacciones quimicas . SUT C.A E

Centro activo: region de la enzima formada por aa que se unen al sustrato.

T I P O S:

estructural

fijacion:facilitan

la unión enzima-sustrato

Catalíticos: hacen

posible la transformación del sustrato.

M E C A N I S M O D E A C C I O N :

Complejo E-S. reversible y tiene un alto grado de especificidad es decir para cada sustrato hay una enzima

Reaccion y obtencion del producto final (P), es muy rapido e irreversible

EL producto final se libera del centro y activo y este qued libre para realizar el proceso de nuevo

R E G U L A C I O N D E L A A C T I V I D A D E N Z I M A T I C A :

La

concentración de sustrato: al aumentar la concentración de

sustrato existen más centros activos ocupados y la velocidad de la reacción

aumenta hasta que no quedan centros activos libres; a partir de ese momento, un

aumento de concentración de sustrato no supone un aumento de la velocidad de

reacción.

La

temperatura: El aumento de la temperatura

provoca en las moléculas un incremento de su energía cinética, los movimientos

de las mismas son más rápidos, y la frecuencia de las colisiones entre

moléculas aumenta, lo que propicia una mayor velocidad de reacción. Se ha comprobado

que un aumento de 10 °C puede llegar a duplicar, y en ciertos casos a

cuadruplicar, la velocidad de una reacción.temperatura

óptima, en

la que la velocidad de la reacción catalizada por una determinada enzima es

máxima.

A

partir de esta temperatura óptima se produce un brusco descenso de la velocidad

de reacción, hecho que a la luz de nuestros conocimientos tiene fácil

explicación.

Cambios

de pH: Cada

enzima necesita unos valores límites (máximos y mínimos) para poder desarrollar

su actividad. Traspasados estos valores, la enzima se desnaturaliza y pierde su

actividad. Dentro de estos límites existe un valor determinado del pH, en el

que la enzima desarrolla su actividad máxima, valor al que se le da el nombre

de pH

óptimo,

y que varía de unas enzimas a otras.

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ÁCIDOS NUCLEICOS: biomoleculas formadas siempre de C,H,O,N,S y se definen como polimero formado por la union d nucleotidos

N U C L E O S I D O : base nitrogenada unida a una pentosa (RIB O DES)

N U C L E O T I D O : unidades que forman los AN se pueden definir como un nucleosido unido a una molecula de acido fosforico.