Enzimas y su catálisis

Todas las enzimas son proteínas.

La asociación enzima sustrato es por enlaces

La Km es [blank_start]inversamente proporcional[blank_end] a la afinidad enzima sustrato

La niacina de donde se obtiene el NADP y NAD es

Porción no proteica pero orgánica ajena a la apoenzima, necesaria para la reacción enzimática

La [blank_start]cinética[blank_end] enzimática estudia la [blank_start]velocidad[blank_end] de conversión de sustratos a productos

[blank_start]Kcat[blank_end] o K2 es el poder [blank_start]catalítico[blank_end] de la enzima

La catálisis

La [blank_start]coenzima[blank_end] actúa como transportadores de grupos funcionales específicos

Gran parte de las coenzimas provienen de

Grupo prostético y enzima

La mayoría de los fármacos actúan por inhibición

[blank_start]Km[blank_end] es la afinidad sustrato a enzima

La nicotidamida de adenina dinucleótido fosfato NADP es un ejemplo de

La regulación [blank_start]alostérica[blank_end] es la unión de una molécula en la apoproteína que conlleva un cambio conformacional para el sitio catalítico

Se le llama [blank_start]complejo[blank_end] enzima sustrato al paso previo de la catálisis

El sitio catalítico o [blank_start]activo[blank_end] es la porción de la enzima donde se lleva a cabo la catálisis

Diferencia de una los tipos de enzima liasa y ligasa

El [blank_start]número de recambio[blank_end] es la cantidad de sustratos catalizables descritos en [blank_start]Kcat[blank_end]

Unión covalente de cofactor y coenzima

[blank_start]Operón[blank_end] es la regulación enzimática en el que se codifica el gen

Si la Km es [blank_start]alta[blank_end] hay una baja concentración de complejo enzima sustrato

Una deshidrogenasa es una [blank_start]oxidorreductasa[blank_end]

Los aminoácidos [blank_start]con carga[blank_end] de dan las propiedades a la apoenzima en el sitio catalítico

Se llama unión [blank_start]no competitiva[blank_end] o alostérica, inhibe en la apoenzima

La Kcat se mide en

Según la comisión de nomenclatura enzimática que hay en el primer clase

La regulación por retroalimentación es en función de la [blank_start]concentración[blank_end] de sustrato y producto

La inhibición irreversible tiene enlaces

Cuando hay una saturación en el sustrato respecto a la enzima se llega a

En el [blank_start]segundo[blank_end] número se señala la sub sub clase de la enzima que corresponde a lo que [blank_start]transporta[blank_end]

El antagonista se une al complejo enzima sustrato es [blank_start]inhibición acompetitiva[blank_end]

El [blank_start]tercer[blank_end] número indica el sustrato que corresponde a el sustrato

Las óxido reductasas, liasas, transferasas, ligasas, hidrolasas e isomerasas

La estereoisomería no afecta mucho la catálisis

Una [blank_start]ligasa[blank_end] requiere la hidrólisis de ATP

Una enzima cataliza porque

El gráfico hiperbólico de la concentración enzima sustrato lo propuso

La mayoría de los antibióticos actúan por

Los zimógenos son

El modelo de Michaelis-Menten busca encontrar la [blank_start]velocidad[blank_end] de catálisis

Los [blank_start]cofactores[blank_end] estabilizan las nubes electrónicas para que no intervengan en la catálisis

La Km es cuando la velocidad a una concentración constante se encuentra a [blank_start]1/2[blank_end]

Cambios en el pH, temperatura, salinidad o energía excesiva del entorno

Una enzima que cataliza la reacción X →Y se aisló de dos especies bacterianas diferentes. Las enzimas tienen el mismo valor de Vmax, pero diferente valor de Km para el sustrato X. La enzima A tiene un valor de Km de 2.0 mM, mientras que le enzima B tiene un valor de Km de 0.5 mM. En la siguiente gráfica se presenta la cinética de la reacción a la misma concentración de ambas enzimas ¿Qué curva corresponde a la enzima A y cual a la enzima B? Responde si el orden es AB o BA

La tripcina y quimiotripcina son peptidasas, al ser zimógenos se [blank_start]activan[blank_end] en el estomago

Los ribosomas son enzimas

La reducción de energía de activación es por

Una cinasa o quinasa es una

Si el inhibidor o antagonista no se parecen al sustrato es una inhibición

La inibición acompetitiva afecta directamente la [blank_start]Kcat[blank_end], número de recambio o [blank_start]K2[blank_end]

La inhibición competitiva afecta directamente la [blank_start]Km[blank_end] al reducir la [blank_start]K1[blank_end] y la formación del complejo ES

El valor de la Km es [blank_start]directamente[blank_end] proporcional a la concentración de complejo ES, entre más [blank_start]alta[blank_end] sea más [blank_start]rápido[blank_end] se llega a la Vmax.