Estrutura dos aminoácidos e diferenças estruturais

Estrutura Básica

• 1. Um grupo amino
• 2. Um grupo carboxila
• 3. Um hidrogênio
• 4. Um grupo R
• - Lembrando que todos estão ligados a um carbono;
• - Em ph fisiológico, os grupos encontram-se ionizados.
• 

O grupo R - A cadeia lateral

• As propriedades das cadeias laterais dois aminoácidos - principalmente a afinidade pela água, são importantes para a conformação das proteínas e, portanto, para sua função.
• De acordo com a polaridade do grupo R, os aminoácidos são classificados em duas grandes categorias:
• Aminoácidos polares: grupo R hidrofílico
• Aminoácidos polares: grupo R hidrofóbico

Aminoácidos Apolares

• São aqueles uma cadeira lateral (o R) é hidrofóbico.
• Não interagem com água
• Estão normalmente no interior da molécula proteica
• - Lista de aminoácidos apolares:
• Glicina
• Alanina
• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Metionina
• Prolina*
• Fenilalanina
• Triptofano

Folie 4

Folie 5

Aminoácidos polares

• Interagem com água (têm cargas residuais);
• Encontrados na superfície das moléculas proteicas;
• Dividem-se em três categorias:
• - Aminoácidos básicos
• - Aminoácidos Ácidos
• - Aminoácidos sem carga

Aminoácidos polares sem carga

• Qual a cadeia lateral (R) do aminoácido não apresenta carga líquida.
• - Lista de aminoácidos polares sem carga:
• Serina
• Treonina
• Cisteína
• Asparadina
• Glutamina
• Tirosina

Aminoácidos polares sem carga

Aminoácidos polares básicos

• - Em ph neutro estão prolongados com carga positiva
• - Aminoácidos Básicos
• Lisina
• Arginina
• Histidina
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Aminoácidos polares Ácidos

• Dicarboxílicos ( 2 grupos COO-)
• Em ph neutro estão desprotonados com carga negativa
• - Lista de aminoácidos polares ácidos:
• Aspartato
• Glutamato
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