Karteikarten
Vorlesung 08 - Enzyme – Hemmung und Regulation
Karten in diesem Stapel (19)
- 1Wirkungsweise von Enzymen- sind Proteine, welche biochemische Reaktionen katalysieren.
- Substrat= umgesetzter Stoff
- Die Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat sind hochspezifisch:
● Enzyme reagieren nur mit bestimmten Substraten oder mit sehr ähnlichen Verbindungen, das heißt Enzyme sind substratspezifisch.
● Enzyme begünstigen nur einen Reaktionsablauf beziehungsweise einen Reaktionstyp. Um ein Substrat in unterschiedliche Produkte umzusetzen wird ein oder mehrere andere Enzyme benötigt. (Wirkungsspezifität)
- Die Substratspezifität von Enzymen ergibt sich aus ihrer chemischen Aufbau und der daraus resultierenden Raumstruktur. Da Enzyme der Stoffgruppe der Proteine angehören, bestehen sie aus hintereinander gereihten Aminosäuren. Die räumliche Struktur der Enzyme ergibt sich aus intramolekularen Wechselwirkungen der Aminosäurekette. So bilden sich beispielsweise Wasserstoffbrückenbindungen oder Disulfidbindungen (echte Atombindungen) aus. Typische Raumstrukturen von Enzymen (Sekundärstruk.) sind a- Helix oder β- Faltblattstruktur. - 2aktive ZentrumCharakteristisch für die Struktur von Enzymen ist eine strukturierte Einbuchtung im gefalteten Proteinmolekül, das sogenannte aktive Zentrum. Diese taschenförmige Aussparung ist nur für spezifische Substrate „zugänglich“ beziehungsweise eine bestimmte Teilstruktur des Substrates. Dieses Prinzip wird als Schlüssel- Schloss- Mechanismus bezeichnet.
- 3Hemmung von Enzymen
- 4Kompetitive Hemmung defDie kompetitive Hemmung ist eine Form der Hemmung, die beispielsweise bei Enzymen oder Rezeptoren vorkommt. Der Inhibitor konkurriert dabei mit dem Substrat oder Liganden um die Bindestelle an der Zielstruktur. Durch die Bindung eines kompetitiven Antagonisten wird der Agonist verdrängt und kann auf diese Weise seine Wirkung nicht entfalten.
- 5Kompetitive Hemmung
- 6Kompetitive Hemmung Lineweaver‐Burk‐Diagramm
- 7Unkompetititve Hemmung defunkompetitive Hemmung, reversible Blockierung der Aktivität eines Enzyms durch Inhibitoren, die nur am Enzym-Substrat-Komplex binden können. Entsprechend nimmt die unkompetitive Hemmung bei steigenden Substratmengen zu. Der Inhibitor konkurriert nicht mit dem Substrat um die Bindung am aktiven Zentrum wie bei der kompetitiven Hemmung.
- 8Unkompetititve Hemmung
- 9Unkompetititve Hemmung Lineweaver‐Burk‐Diagramm
- 10Gemischte Hemmung (nicht‐kompetititve Hemmung)
- 11Gemischte Hemmung (nicht‐kompetititve Hemmung) Lineweaver‐Burk‐Diagramm
- 12Regulation von Enzymen- Kontrolle der Enzymaktivität
• Allosterische Regulation (Bindung von
regulatorischen Molekülen,
Kooperativität)
• Rückkopplungshemmung
• Isozyme (Enzymhomologe, z.B. in verschiedenen Gewebetypen)
• Reversible kovalente Modifikation (häufig Phosphorylierung an Ser, Thr oder Tyr mit Kinasen, Dephosphorylierung mit Phosphatasen) Kontrolle der Enzymverfügbarkeit
• Auf Ebene der Transkription - 13Aspartat‐Transcarbamoylase
- 14Allosterie
- 15Allosterie in Aspartat‐Transcarbamoylase
- 16Glykogen‐Phosphorylase• Katalysiert den Abbau von Glykogen
• Liegt phosphoryliert (b‐Form) und unphosphoryliert (a‐Form) vor
• liegt als Dimer vor
• Allosterisches Enzym - 17Allosterie defAllosterie ist die Eigenschaft vieler aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzter Proteine, ihre Raumstruktur unter der Beeinflussung des aktiven Bindungszentrums zu verändern. Proteine mit dieser Eigenschaft werden allosterische Proteine genannt. Die Umwandlung der Konformationen wird als allosterischer Effekt oder allosterische Umwandlung bezeichnet.
- 18GlycogenphosphorylaseDie Glykogenphosphorylase, kurz GP ist eine im Zytosol befindliche Phosphorylase, die am Glykogenstoffwechsel beteiligt ist. Sie katalysiert nach Aktivierung den ersten Schritt der Glykogenolyse durch Abspaltung von Glucose-1-Phosphat aus Glykogen.
- 19Zusammenfassung1. Enzyme können irreversibel gehemmt
werden, wenn Inhibitoren nicht oder nur extrem langsam vom Enzym dissoziieren. 2. Bei reversibler Hemmung findet
schnelle Dissoziation des Enzym‐Inhibitor-Komplexes statt.
3. Kompetitive Inhibitoren binden an die
Substratbindestelle und können durch hohe Substratkonzentrationen verdrängt werden.
4. Unkompetitive Inhibitoren binden den
Enzym‐Substrat‐Komplex und verringern KM und Vmax.
5. Rein nicht‐kompetititve Inhibitoren
binden an den Enzym‐Substrat‐Komplex, verringern aber nicht KM, sondern nur Vmax.
6. Die Enzymaktivität wird durch
allosterische Effektoren und
Phosphorylierung reguliert. In
verschiedenen Geweben können
Isoenzyme unterschiedlicher Aktivität auftreten.
7. Die Enzymverfügbarkeit wird auf
Ebene der Transkription reguliert.
Informationen
- Beschreibung
- Biochemie Karteikarten am Vorlesung 08 - Enzyme – Hemmung und Regulation, erstellt von Mai H am 10/08/2016.
- Erstellt von
- Mai H
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