Pregunta 1
Pregunta
Enlaces del tipo COVALENTE los cuales son uniones amida entre grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el alfa-amino de otro:
Respuesta
-
Enlaces Peptidicos
-
Enlaces Glucosidicos
-
Enlaces de Hidrogeno
-
Enlaces Proteicos
Pregunta 2
Pregunta
Son resistentes a condiciones que desnaturalizan las proteínas como el calor y las altas concentraciones de urea. Se requiere la exposición prolongada a una base o un ácido fuerte a temperaturas elevadas para romper estos enlaces de modo no enzimático:
Respuesta
-
Enlaces Peptidicos
-
Puentes de Hidrogeno
-
Enlaces Glucosidicos
-
Enlaces Ionicos
Pregunta 3
Pregunta
¿Como se le llama a la secuencia lineal de aminoácidos?
Respuesta
-
Estructura Primaria
-
Estructura Secundaria
-
Estructura Tercearia
-
Estructura Cuaternaria
Pregunta 4
Pregunta
¿Como se le llama a la unión de 50 o mas aminoácidos mediante sus respectivos enlaces, la cual resulta en una cadena sin ramificar?
Respuesta
-
Polipeptido
-
Polisacarido
-
Poliaminocido
-
Polimero
Pregunta 5
Pregunta
¿Cual es la configuración en la que normalmente esperaría encontrar a los enlaces que se dan entre un aminoácido con otro?
Respuesta
-
Trans
-
Cis
-
Es "Cis"
-
Ya te dije que es "Cis"
Pregunta 6
Pregunta
Acomodos regulares de aminoácidos que se localizan CERCANOS entre si en una secuencia lineal (PERO ESTO NO QUIERE DECIR QUE LA FORMA SEA UNA LINEA RECTA)
Respuesta
-
Estructura Secundaria
-
Estructura Primaria
-
Estructura Tercearia
-
Estructura Cuaternaria
Pregunta 7
Pregunta
Estructura rígida, en espiral hacia la derecha, que consta de un esqueleto polipeptidico central estrechamente compactado y enrollado, con CADENAS LATERALES de los L-aminoácidos componentes extendiéndose hacia afuera desde el eje central para evitar la interferencia entre si:
Respuesta
-
Hélice Alfa
-
Lamina Beta
-
Giros Beta
-
No repetitiva
-
Motivos
Pregunta 8
Pregunta
¿Cuantos aminoácidos contiene cada vuelta de una hélice alfa?
Respuesta
-
3.6 Aminoacidos
-
12 Aminoacidos
-
7.3 Aminoacidos
-
1 Aminoacido
Pregunta 9
Pregunta
Altera la hélice alfa por que su grupo amino secundario rígido no es geometricamente compatible con la espiral hacia la derecha de la hélice alfa.
Respuesta
-
La prolina
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Leucina
-
Puente de Hidrogeno
-
El grupo R
Pregunta 10
Pregunta
Es considerada una "Destructora de hélices alfa" por que su grupo R (un hidrógeno) confiere alta flexibilidad.
Respuesta
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La glicina
-
La prolina
-
Alfa1-antitripsina
-
H-Alfalasa
Pregunta 11
Pregunta
¿Cual es la estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptidico están implicados en los puentes de hidrógeno?
Respuesta
-
Hélice Alfa
-
Laminas Beta
-
Giros Beta
-
No repetitiva
-
Motivos
Pregunta 12
Pregunta
Las superficies de este tipo de estructura secundaria tienen un aspecto de "pliegues", por lo regular se les llama "(inserte la respuesta en su mente ;) ) plegadas"
Respuesta
-
Laminas Beta
-
Hélices Alfa
-
Giros Beta
-
No repetitiva
-
Supersecundaria
Pregunta 13
Pregunta
En este tipo de estructura secundaria el polipeptido esta enrollado y los puentes de hidrógeno son paraelos al esqueleto:
Respuesta
-
Hélices Alfa
-
Laminas Beta
-
Giros Beta
-
No repetitiva
-
Motivos
Pregunta 14
Pregunta
Invierten la dirección de una cadena polipeptidica y la ayudan a tomar una forma compacta y globular:
Respuesta
-
Hélice Alfa
-
Laminas Beta
-
Giros Beta
-
No repetitiva
-
Motivos
Pregunta 15
Pregunta
Por lo general se producen por un empaqueta-miento estrecho de las cadenas laterales de los elementos estructurales secundarios:
Respuesta
-
Hélices Alfa
-
Laminas Beta
-
Giros Beta
-
No repetitiva
-
Motivos
Pregunta 16
Pregunta
En una cadena polipeptidica ¿Quien determina su estructura terciaria?
Pregunta 17
Pregunta
Son las unidades funcionales estructurales fundamentales y tridimensionales de los polipeptidos:
Respuesta
-
Dominios
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Aminoacidos
-
Motivos
-
Giros Beta
Pregunta 18
Pregunta
Es un enlace covalente formado por el grupo sulfhidrilo:
Respuesta
-
Enlace disulfuro
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Enlace Fosfoilo
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Enlace Ionico
-
Enlace peptidico
Pregunta 19
Pregunta
Contribuye a la estabilidad de la forma tridimensional de la molécula proteica y evita que esta se desnaturalice en el medio extracelular:
Pregunta 20
Pregunta
¿Que aminoácido hace posible los enlaces disulfuro?
Respuesta
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Glicina
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Alanina
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Cisteina
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Histidina
Pregunta 21
Pregunta
¿Como se le llama a el desdoblamiento y la desorganizador de las estructuras secundaria y terciaria de una proteína sin la hidrólisis de los enlaces peptidicos?
Respuesta
-
Desnaturalizacion
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Despeptidacion
-
Desaminacion
-
Hidrolizacion
Pregunta 22
Pregunta
¿Se puede revertir la desnaturalizacion?
Respuesta
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Si
-
No
-
Talvez!
-
El amor todo lo puede <3
Pregunta 23
Pregunta
Interaccionan con un polipeptido en diversas etapas durante el proceso de plegamiento. Algunos unen regiones hidrofobas de un polipeptido extendido y son importantes para mantener la proteína sin doblar hasta que se completa su sintesis:
Respuesta
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Las chaperonas
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Las cadenas laterales
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Los residuos de cisteina
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Puentes de hidrogeno
Pregunta 24
Pregunta
En esta enfermedad las proteínas normales, después de un proceso químico anormal, toman una conformación única que conduce a la formación de conjuntos de peptido Beta amiloide neurotoxico que constan de laminas Beta plegadas::
Respuesta
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Enfermedad de Alzheimer
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Encefalopatias espongiformes transmisibles
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Anemia de células falciformes
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Enfermedad de Creutzfeld-Jakob
Pregunta 25
Pregunta
En esta enfermedad el agente infeccioso es una versión alterada de una proteína prion normal que actúa como patrón para convertir la proteína normal a la conformación patolgenica: