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Fichas

Enzimas

Antonio Toledo Bioquímica Español 64 fichas

Enzimas

Fichas del conjunto (64)

  1. 1¿Quién es el responsable de mediar las reacciones química del cuerpo humano?Las enzimas
  2. 2¿Cómo actuan las enzimas?Son catalizadores protéicos que incrementan la velocidad de una reacción sin sufrir cambios en el proceso
  3. 3¿Cuántos nombres se le asignan a las enzimas?Dos nombres:
    1. un nombre corto y recomentado
    2. Sistemático y más completo
  4. 4¿De qué manera es el nombre común de las enzimas?Posen el sufijo "ASA" junto con el sustrato de la reacción (Glucosilasa) o también una descripción de lo que hacen ( Lactato DESHIDROGENASA)
  5. 5¿De qué manera se coloca un nombre sistémico a las enzimas?Según el tipo de enzima que sea se le designa el número correspondiente al tipo de enzima de los 6 tipos de existen, tambíen se le une el sufijo "ASA" a la reacción que cataliza (deshidrogenASA) incluido el nombre de todos los sustratos
    Lactato nicotinamida adenina dinucleótico oxidoreductASA
  6. 6¿Cuántos tipos de enzimas existen según la nomenclatura para nombrar enzimas?6 tipos
    1. OXIDOREDUCTASAS
    2. TRANSFERASAS
    3. HIDROLASAS
    4. LIASAS
    5. ISOMERASAS
    6. LIGASAS
  7. 7Función de las enzimas 1. OXIDOREDUCTASASCatalizan reacciones de óxido reducción
    (Lactato Deshidrogenasa)
  8. 8Función de las enzimas 2. TransferasasCatalizan la transferencia de grupos que transfieren C- N- P-
    Serina hidroximetil Transferasa
  9. 9Función de las enzimas 3. HidrolasasCatalizan el rompimiento de enlaces por adición de agua
    Ureasa
  10. 10Función de las enzimas 4. Liasas (LIO)Catalizan rompimiento de enlaces C-C C-S C-N
    Piruvato descarboxilasa
  11. 11Función de las enzimas 5. IsomerasasCatalizan el reacomodo de isómeros ópticos o geométricos
    Metil malonilCOA mutasa
  12. 12Función de las enzimas 6. Ligasas (lige)Catalizan la formación de enlaces entre el CARBONO Y O, S Y N
    Esto acoplado a la hidrolisis de fosfatos de alta energía como el ATP
    Piruvato Carboxilasa
  13. 13Mnemotecnia para los 6 tipos de EnzimasO T HI L I LI
    1. O : Oxidoreductasas
    2. T: Transferasas
    3. Hi: Hidrolasas
    4. L: Liasas
    5. i: Isomerasas
    6. Li: Ligasas
  14. 14¿Qué es una Sintetasa?Una enzima que requiere ATP
  15. 15¿Qué es una sintasa?Enzima que NO requiere ATP
  16. 16¿Qué es una Fosfatasa?Enzima que utiliza agua para romper el grupo fosfato
  17. 17¿Qué es una fosforilasa?Enzima que usa fosfato inorgático para comper un enlace y generar un producto hidroxilado
  18. 18¿Qué es una Deshidrogenasa?Enzima que usa el NAD+ o FAD+ es aceptor de electrones en una reacción óxido reducción
  19. 19¿Qué es una enzima oxidasa?Usa el O2 como aceptor de elctrones y este no se incorpora al sustrato
  20. 20¿Qué es una Oxigenasa?Enzima que incorpora uno o más átomos de oxígeno a la reacción
  21. 21¿Cómo se llama la mólecula de ARN con actividad catalítica?Ribosoma
  22. 22¿Qué es el sitio activo?Lugar en una enzima compuesto de un hueco o hendidura formado por el plegamiento de la proteina que tiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y en la catálisis
  23. 23¿Por médio de qué tipo de enlace se une el sustrato al citio activo?De manera NO COVALENTE
    formando el Complejo Enzima-Sustrato Qué luedo se convertira en Complejo Enzima-Producto
  24. 24¿Cuántas veces más aumentan la velocidad de reacción las enzimas?de 10^3 10^8 veces más rápido que las reacciones sin catalizar
  25. 25Número de moléculas de sustrato convertidas en producto por enzima por segundo se denomina:NÚMERO DE RECAMBIO (Kcat: Velocidad de conversión de Complejo E-S a E+P)
  26. 26¿Qué tan especificas son las enzimas?son altamente específicas y solo interactuan con uno o con unos cuantos sustratos y catalizan un SOLO tipo de reacción química
  27. 27¿Qué es una holoenzima?Se refiere a una enzima activa con su componente no protico (Cofactor o coenzima)
  28. 28¿Qué es una Apoenzima?Enzima inactiva que no posee su componente no proteico (Cofactor o Coenzima)
  29. 29¿Qué es un cofactor?Es el componente no protéico de una enzima que puede ser un ion metálico
    Zinc zn2+ o hierro Fe2+
  30. 30¿Qué es una coenzima?Es el componente no protéico de una enzima que puede ser una molécula orgánica pequeña (NAD, FAD, NADP)
  31. 31¿Qué es un co-sustrato?Son coenzimas que se asocian de manera transitoria con la enzima (NAD, FAD, NADP)
  32. 32¿Qué es un grupo prostético?Es una coenzima que se asocia con una enzima de manera permanente y regresa a su forma original
  33. 33¿Cómo se puede regular una enzima?Modificando su velocidad de formación de sustrato a producto ( aumentandola o disminuyendola)
  34. 34¿Qué es la energía de activación?Es la energía necesaria para que se pueda dar una reacción química entre sustratos y sean convertidos a un producto
  35. 35¿Qué factores afectan la velocidad de reacción de una enzima?1. Concentración de Sustrato
    2. Temperatura
    3. pH
  36. 36¿Qué es la velocidad de reacción?Es el número de moléculas de sustrato que se convierten a producto final por unidad de tiempo
  37. 37¿Qué pása si en una solución en presencia de enzimas aumenta la concentración del sustrato?Aumenta la velocidad de reacción catalizada por enzimas hasta que se alcanza un punto de velocidad Maxima
  38. 38¿Cómo es la curva de asociación compún de las enzimas con su sustrato?Es hispervólica- MIchaelis-menen¿Cómo es la curva de asociación compún de las enzimas con su sustrato?
  39. 39¿Cómo es la curva de asociación compún de las enzimas alostéricas con su sustrato?Curva sigmoidea¿Cómo es la curva de asociación compún de las enzimas alostéricas con su sustrato?
  40. 40¿Qué pasa si en una solución con enzimas y sustratos aumenta la temperatura?Aumenta la velocidad de reacción hasta alcanzar una velocidad maxima, debido a que por la temperatura muchas más moleculas tienen la energía suficiente para sobrepasar más facilmente la energía de activación
  41. 41¿Cuál es la temperatura óptima de trabajo de las enzimas humanas?35-40 °C
  42. 42A qué temperatura se desnaturalizan las enzimas?Arriva de 40° empiezan a desnaturalizarse
  43. 43Qué pasa con la velocidad de reacción si las enzimas superan los 40° CEmpiezan a desnaturalizarse, por lo tanto disminuye la velocidad de reacción
  44. 44¿De qué manera afecta el pH a la veocidad de reacción ?1. Cambiando la composición química de los sustratos
    2. Desnaturalizando enzimas
  45. 45¿Qué tipo de inhibición enzimática existen?1. Inhibición competitiva
    2. Inhibición no competitiva
  46. 46Defina inhibidorCualquier sustancia que puee reducir la velocidad de reacción catalizada por enzimas
  47. 47De que tipo puede ser los inhibidores1. Reversibles (Que se unen momentaneamente)
    2. Irreversibles (Que se une permanentemente)
  48. 48¿Por qué tipo de enlaces se unen los inhibidores IRREVERSIBLES a las enzimasEnlaces covalentes
  49. 49¿Cómo se une a las proteinas el plomo?De manera covalente, inhibe de forma irreversible la FERROQUELATASA, implicada en la sintesis de hemo
  50. 50¿Cómo se une a la enzima los inhibidores reversibles?Se unen de manera NO COVALENTES,
  51. 51¿Qué es la inhibición competitiva?El inhibidor se une de manera reversible al sitio activo en vez del sustrato, compite por este sitio.
    el efecto de estos inhibidores disminuye aumentando la concentración del sustrato
  52. 52¿Qué es la inhibición no competitiva?tiene un efecto sobre la Vmax, este inhibidor se una en un lugar diferente que el sustrato.
    Puede unirse a la enzima o al complejo enzima sustrato para que la reacción no ocurra
    Esta inhibición no se supera aumentando la concentración de sustrato, reducen la vmax
    No presentan dificultad para que se una la E + S
  53. 53¿Qué tipo de regulación enzimatica existe?1. Alostérica
    2. Modificación covalente
    3. Regulación por sintesis enzimática
  54. 54¿Qué es la regulación alostérica?Regulación por EFECTORES que se unen de modo no covalente en un sitio distinto al sitio activo.
    Este es el sitio alostérico (regulador). Puede ser EFECTORES negativos que inhiben la enzima o positivos que aumentan su actividad catalítica.
  55. 55¿Qué tipos de efectores alostéricos existen?Homótropos y heterótropos
  56. 56¿Qué son los reguladores homótropos?Se denomina al sustrato que actua como efector, casi siempre actua como efector positivo
  57. 57¿Qué es un efector heterótropos?Efector distinto al sustrato, como por ejemplo el citrato producto del ciclo de krebs aumenta la sintesis de ácidos grasos
  58. 58¿Qué es la regulación covalente?es la regulación por medio de la adición y eliminación de grupos fosfatos de residuos de serina, treonina o tirosina de la enzima.
    La fosforilación protéica maneras principales en las cuales se regulan los procesos celulares
  59. 59¿Qué es la regulación de sintesis de enzimas?Es cuando se modifica la cantidad de enzima presente al alterar la velocidad en que se destruye la enzima.
  60. 60¿Qué señala niveles elevados de enzimas Alanina aminotransferasa ALT en el plasma?Es abundante en el hígado, posible daño a tejido hepatico
  61. 61¿Qué es una isoenzima?Son enzimas que catalizan una misma reacción , con diferentes propiedades físicas. en distintos órganos
  62. 62¿Qué enzima en el plasma orienta en el diagnóstico del infarto al miocardio?creatinina cinasa CK2, aparece de 4 a 8 horas epues del infarto pico a las 24 h
  63. 63Cuales son las variedades de la iso enzima creatinina cinasa con sus diferentes sub unidades?CK1=BB CREATININA CINASA EN CEREBRO
    CK2= MB CREATININA CINASA MUSCULO CARDIACO
    CK3 =MM CREATININA CINASA MUSCULO ESQUELÉTICO
  64. 64¿Cual otra enzima está implicada con la contractibilidad cardiaca y son ampliamente específicas para el daño cardiaco?Las troponinas T e I (isoformas cardiacas cTn) presenten de 4 a 6 horas depues del infarto pico de 24 a 36 h es un estandar de horo para el diagnóstico de infarto

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Descripción
Generalidades de las enzimas
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Antonio Toledo
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