Fichas
Biochemie
Fichas del conjunto (10)
- 1Biochemiecsm
- 2Welche Bindungstypen gibt es in der Biochemie?1. kovalent (stark, Nachbaratome teilen
sich ein Elektronenpaar)
2. nicht kovalente (schwach, reversibel,
flexibel)
elektrostatische Wechselwirkungen
(Ionenbindung)
(Entstehen durch Anziehungskräfte
entgegengesetzt geladener Atome.
Ihre Energie wird durch das CoulombGesetz
angegeben E~1/r )
Wasserstoffbrücken (rel.
Schwache Wechselwirkungen die
aber eine zentralle Rolle für Makromoleküle
wie DNA und Proteine
spielen. Zwei elektronegative
Atome (z.B. N, O) teilen sich ein
Wasserstoff.
van-der-Waals-Wechselwirkung
(Die Ladungsverteilung ist zu
jedem beliebigen Zeitpunkt
asymmetrisch (e- in Bewegung).
Elektrostatischen Wechselwirkungen
mit den Nachbaratomen
Induktion von asymmetrischer
Elektronenverteilung. Die so
entstehenden Anziehungskräfte
zwischen zwei Atomen nehmen bei
Annäherung zu, bis diese schließlich
nur noch durch die so genannte
Kontaktdistanz voneinander
getrennt sind. Bei noch geringerem
Abstand Abstoßung! - 3Was sind die zentralen Eigenschaften von Proteinen? Lineare Polymere aus monomeren
Untereinheiten (Aminosäuren).
Proteine vermitteln Übergang von der
1-dimensionalen Welt der Sequenz
zur 3-dimensionalen Welt von
Molekülen
Enthalten viele funktionelle Gruppen
Proteine können miteinander und mit
anderen biologischen Makromolekülen
interagieren (Synergismus!)
Proteine können relativ starr
(Cytoskelett, Bindegewebe) aber
auch begrenzt flexibel sein (z.B.
ändert Lactoferrin, wenn Fe
gebunden, hat die Konformation) - 4Woraus besteht eine α-Aminosäure?Aus zentralem C-Atom, dem α-C-Atom,
Amino- und Carboxylgruppe,
Wasserstoff und ein charakteristischer
Rest R (Seitenkette). - 5Welches Enantiomer der α-Aminosäuren ist Bestandteil von Proteinen?Nur das L-Isomer, das meistens der
absoluten S-Konfiguration entspricht - 6Wie liegen Aminosäuren bei neutralem pH-Wert vor?Als Zwitterionen (NH3
+ und COO-). Erst
ab pH 11 vollständig deprotoniert, und ab
pH 1 vollständig protoniert. - 7Wieviele Aminosäuren gibt es? Wodurch unterscheiden sie sich? Nenne 6 Aminosäuren!20
Unterscheiden sich nur in der
Seitenkette
Glycin (achiral, R = H)
Alanin (R = Methyl)
Phenylalanin (wie Alanin, nur noch
mit Phenylgruppe an CH2-Gruppe)
Tyrosin (wie Phenylalanin, nur OHGruppe
paraständig)
Serine (wie Alanin + OH-Gruppe)
Cystein (wie Alanin + SH-Gruppe) - 8Was ist eine Besonderheit von Tryptophan und Tyrosin?Der aromatische Ring von Tryptophan
und Tyrosin besitzt delokalisierte π-e-,
die sehr stark ultraviolettes Licht
absorbieren (nur bei diesen beiden
Aminosäuren!) - 9Warum befindet sich Histidin oft im aktiven Zentrum eines Proteins?Mit einem pKs = 6 kann der Imidiazolring
im Verlauf enzymatischer Reaktionen
Protonen je nach Bedarf binden oder
freisetzen - 10Wie werden Aminosäuren abgekürzt?-Entweder mit einem Buchstaben (A)
oder drei Buchstaben (Ala) für Alanin.
-Histidin (His)
-Phenylalanin (Phe)
- Tyrosin (Tyr)
- usw.