¡GoConqr estrena diseño! Cuéntanos qué te parece.

Fichas

Viktiga proteinfrågor

Caroline Blom Medicine Inglés 36 fichas

Viktiga proteinfrågor

Fichas del conjunto (36)

  1. 1Proteinets struktur är hur den ser ut. Vad spelar dess struktur för roll för proteinets funktion?Proteinerna är byggstenarna i vår kropp. Deras utseende avgör både deras funktioner och egenskaper, alltså vad ett specifikt protein fyller för roll i kroppen.
  2. 2Vad menas med att ett protein är denauterat?Det har förlorat sin ursprungliga tredimensionella struktur (sekundär, tertiär och kvartär) och därmed sin biologiska aktivitet.
  3. 3Ange fyra nivåer av proteinstrukturPrimärstruktur
    Sekundärstruktur
    Tertiärstruktur
    Kvartärstruktur
  4. 4Vad är primärstrukturen? Och vad stabiliseras den av?En lång rad av aminosyror. Den stabiliseras av peptidbindning.Vad är primärstrukturen? Och vad stabiliseras den av?
  5. 5Vad är sekundärstrukturen? Och vad stabiliseras den av?Peptidkedjans veckning (frånsett R-gruppen). Alltså de vikningar och spiraler som uppstår av vätebindningar mellan olika kedjedelar. Kan vara alfa helix eller beta-flak. Den stabiliseras av vätebindningar.Vad är sekundärstrukturen? Och vad stabiliseras den av?
  6. 6Vad är tertiärstrukturen? Och vad stabiliseras den av?Peptidkedjans organisation i rymden, alltså den övergripande formen hos en proteinmolekyl och förhållandet mellan de olika sekundärstrukturerna. Stabiliseras av hydrofob interaktion, vätebindningar, jonbindningar (saltbryggor), disulfidbindningar.Vad är tertiärstrukturen? Och vad stabiliseras den av?
  7. 7Vad är kvartärstruktur? Och vad stabiliseras den av?Flera peptidkedjor som sätts samman till en definierad molekyl. Stabiliseras av hydrofob interaktion, vätebindningar, jonbindningar (saltbryggor), disulfidbindningar.Vad är kvartärstruktur? Och vad stabiliseras den av?
  8. 8Namnge och beskriv huvudtyperna av sekundärstruktur för proteiner.Alfa-helix och beta-pleated sheet. Stabiliseras av vätebindningar, utbildas mellan väte-och syre-eller kväve-atomer som ingår i peptidbindningarna.
  9. 9Hur kan denautering uppstå?Exempelvis genom pH-sänkning eller uppvärmning.
  10. 10Vad är en supersekundärstruktur? Ge ett exempel på en sådan.En sammansättning av ett antal sekundärstrukturelement till ett strukturmotiv som återkommer i olika proteiner (t ex beta-meander)
  11. 11Vad är domän?En strukturell och/eller funktionell del av en proteinkedja.
  12. 12Många proteiner innehåller disulfidbindningar (disulfidbryggor). Vilken aminosyra bildar disulfidbindningar? Rita principiellt hur en sådan bindning ser ut!Cystein, Cys.Många proteiner innehåller disulfidbindningar (disulfidbryggor). Vilken aminosyra bildar disulfidbindningar? Rita principiellt hur en såd...
  13. 13Beskriv (rita) den generella uppbyggnaden av immunoglobuliner. Vilken funktion har dessa plasmaproteiner och var sker deras syntes?Funktion immunoglobuliner: främst antikroppar mot för oss främmande ämnen (t ex mot bakterier). Syntes sker i B-lymfocyter. Uppbyggnad immunoglobuliner: Två tunga, två lätta kedjor.Hålls ihop av disulfidbryggor. N-terminala ändarna avgör antigen-specificitet.
  14. 14Vad menas med akutfasproteiner? Ge exempel på ett akutfasprotein som snabbt indikerar om bakterier eller virus ligger bakom en infektion (vilket är viktigt att veta innan man sätter in antibiotika)!Akutfasproteiner = plasmaproteiner som mer än fördubblar sin koncentration vid en akutfasreaktion (inflammatorisk reaktion). C-reaktivt protein (CRP) används kliniskt för att differentiera mellan en bakterieutlöst / virusutlöst infektion. [CRP ökar sin koncentration upp till 100 gånger inom 8 timmar vid en bakteriell infektion, men inte om virus ligger bakom infektionen.
  15. 15Vad är en subenhet?I de protein som är uppbyggda av flera proteinkedjor utgör varje proteinkedja en subenhet.
  16. 16Varför denaturer de flesta proteinerna i magens miljö och varför är detta viktigt?Denautering är när proteinet förlorar sin ursprungliga tredimensionella struktur och därmed sin biologiska aktivitet. Denaturering i magens sura miljö gör att strukturen blir mer lucker vilket ökar åtkomstmöjligheterna för mag-tarmkanalens proteaser och nedbrytningen blir mer effektiv beroende på att peptidbindningarnas tillgänglighet ökar.
  17. 17Vilka lipoproteinklasser är de huvudsakliga bärarna av triacylglyceroler (TAG) i blodet? Var bildas dessa lipoproteiner?Chylomikroner och VLDL. I tunntarm resp lever.
  18. 18Vilka två proteinslag finns det mest av i plasma (alltså ej helblod)? Beskriv deras struktur översiktligt. Var bildas de? Vilka är deras funktioner?Albumin, ett monomert protein (alltså en kedja), MW ca 70 kDa. [Koncentration i blodplasma ca 40 g/l.] Bildas i levern. Binder och tranporterar många ämnen i blodets plasma, till exempel fettsyror som mobiliserats från fettväv vid fasta. Viktigaste plasmaproteinet för bibehållande av det kolloidosmotiska trycket. Immunoglobulin G (IgG), [ca 10 g/l]. Bildas av lymfocyter (B-celler). Två tunga (MW 50-70 kDa) samt två lätta (MW 23 kDa) kedjor. Hålls ihop av disulfidbryggor. N-terminala ändarna avgör antigen-specificitet. mmunogobulinerna (antikropparna) har viktiga funktioner i immunförsvaret.
  19. 19Vad menas med glykering respektive glykosylering av proteiner? Vari består skillnaden? Ge exempel på ett protein i vardera fallet!I båda fallen kovalent koppling av kolhydrat till protein, men i det första fallet oenzymatiskt och i det senare enzymatiskt. Exempel: Glykering, HbA1c Glykosylering, haptoglobin, immunoglobuliner
  20. 20CRP är ett viktigt akutfasprotein. Vad menas med detta samt hur används CRP-analys kliniskt?Plasmaproteiner vars koncentration mer än fördubblas vid en akutfasreaktion (dvs vid vävnadsskada och inflammation utlöst av exempelvis infektion, autoimmunsjukdom eller malignitet). Koncentrationen av CRP (C-reaktivt protein) i plasma kan öka upp till 100 ggr inom 8 timmar vid en bakteriell infektion. [Obs! Ingen markant höjning av CRP koncentrationen vid virusutlöst infektion.] CRP mätningar används således flitigt för att differentiera mellan bakteriell respektive virusutlöst infektion samt följa upp behandling med antibiotika
  21. 21Vad är ett lipoprotein? Beskriv kortfattat dess principiella uppbyggnad.Ett sfäriskt komplex av lipider och protein. På ytan: fosfolipider, kolesterol och proteiner. I kärnan: triacylglyceroler och kolesterylestrar.
  22. 22Till vilken typ av proteiner hör CRP och hur används CRP i klinisk diagnostik?Akutfasproteiner. CRP-analys används för att skilja på bakteriell och virusutlöst infektion. CRP-halten ökar ca 100 gånger i blodet inom 8 timmar efter en bakteriell infektion.
  23. 23Proteinet preproinsulin genomgår flera posttranslatoriska modifieringar. Vilka två principiellt olika modifieringar genomgår preproinsulin och vilka slutprodukter bildas?Klyvningar (signalpeptid/proinsulin och AB/C-peptid) samt bildning av disulfidbryggor (mellan A- och B-kedjorna) och inom A-kedjan. Slutprodukter: insulin och C-peptid.
  24. 24Vilket är det vanligaste plasmaproteinet och hur stor är dess andel av plasmans totala proteininnehåll? Ange minst två viktiga funktioner för detta protein.Albumin. 50-60% av plasmaproteiner. Transportprotein för exempelvis fria fettsyror,bilirubin. Viktigaste plasmaprotein för bibehållande av kolloidosmotiska trycket.
  25. 25Vad menas med fibrösa proteiner? Ge ett exempel på ett sådant.Strukturproteiner. Exempelvis kollagen.
  26. 26Vad kallas gruppen proteiner till vilken de flesta enzymer hör? Ge ett exempel (behöver ej vara ett enzym)Globulära proteiner. Exempelvis hemoglobin.
  27. 27Vad kallas en molekyl som är bunden till proteinet men som inte är av proteinnatur och som normalt behövs för funktionen? Ge ett exempel!Prostetisk grupp, exempelvis pyridoxalfosfat hos transaminaser.
  28. 28Vid skada, till exempel på tandköttet, uppstår en blödning. Den upphör normalt efter kort tid. Vilka är hemostasens tre faser?Vaskulär fas, cellulär fas och humoral fas (koagulationskaskaden).
  29. 29Beskriv den vaskulära fasen, vilken av blodets celler, och vilket system av plasmaproteiner ingår? Var bildas dessa plasmaproteiner?Kontraktion av små artärer, stimuleras av tromboxan A2, serotonin. Dessa substanser frisättes från aktiverade trombocyter.
  30. 30Beskriv den cellulära fasen, vilken av blodets celler, och vilket system av plasmaproteiner ingår? Var bildas dessa plasmaproteiner?Aktiverade trombocyter adhererar till den skadade kärlväggen, samt aggregerar till varandra. Aktiveras av till exempel kollagen (blottas då kärlväggen skadas) och trombin (bildas i koagulationskaskaden).
  31. 31Beskriv den humorala fasen, vilken av blodets celler, och vilket system av plasmaproteiner ingår? Var bildas dessa plasmaproteiner?För långt svar, sök upp
  32. 32Var bildas hemoglobin och albumin? Beskriv kortfattat strukturerna. Var i blodet finns och verkar dessa proteiner? I vilka mängder?Hb, bildas i benmärgens rbc-förstadier. Järn, tetramert protein, två alfa-och två betasubenheter, [4x 16.000. 116-166 g/ l i helblod, motsvarar ca 9 mM med avseende på subenhet]. Finns inne i de röda blodkropparna. Albumin, bildas i levern. Monomer, ca 70.000. Finns i blodplasma [45 gram/liter (ca 0,6 mM)].
  33. 33Beskriv vad som menas med det proteinkemiska strukturbegreppet alfa-helix. Ange vilka bindningstyper som är sammanhållande för denna struktur. Beskriv också sammanhållande krafter för hur denna struktur uppstår. Alltså mellan vilka atomslag/strukturer i proteinet den/de bindningarna uppstår.Regelbunden igenkänningsbar veckning av proteinkedja som karaktäriseras av en högervriden helix med 3,6 aminosyratester per varv. Sammanhålles enbart av H-bindningar som uppstår i helixens längsriktning mellan O (C=O) i en peptidbindning och H (H-N) i en annan peptidbindning. Genom detta arrangemang göms polariteten i en peptidbindning. Därför kan proteinet bli mera kompakt, strävar inte efter en mera oregelbunden till fibrös struktur i vattenlösning.
  34. 34Med tanke på förekomsten av protein i kroppens olika vätskerum, gradera dessa med avseende på förmågan att buffra pH.Mest protein i intracellulära rummet (ICV), därefter blodplasman och slutligen interstitiella rummet (ISV).
  35. 35Många proteiner innehåller disulfidbindningar för stabilisering av tertiärstrukturen. Vilken aminosyra bildar disulfidbindningar? Rita hur en sådan bindning ser ut! Till sist, rita och namnge den bindning som håller ihop aminosyrorna i primärstrukturen samt berätta något om dess egenskaper!Cystein, Cys. −CH2−S−S−CH2−Peptidbindningen: −CO−NH−Amidbindning, partiell dubbelbindningsnatur, fri rotation förhindrad, ingår i vätebindningar i sekundär-och tertiärstrukturerna.
  36. 36Vad är ett lipoprotein? Beskriv kortfattat dess principiella uppbyggnad.Ett sfäriskt komplex av lipider och proteiner. På ytan: fosfolipider, kolesterol och proteiner. I kärnan: triacylglyceroler och kolesterylestrar.

Información

Descripción
Proteiner, bindningar, denaturerat, oxidativ deaminering, triacylglyceroler(TAG),CRP(akutfasprotein)tetriär, sekundär,Plasmaproteinerna
Creado por
Caroline Blom
Visitas
189
Valoración

Escríbenos

¿Sobre qué es tu mensaje?

¿Qué te parece el nuevo diseño?

¿Te gusta?