Fichas
Enzimas
Fichas del conjunto (26)
- 1DefiniçãoSão proteínas, com exceção de um grupo de RNAs catalíticos, catalisadores de reações biológicas
- 2Características1. Alto poder catalítico;
2. Alta especificidade por substrato;
3. Funcionam em solução aquosa (solvatação);
4. Ativas em temperatura e pH fisiológicos;
5. Mais eficientes que vários catalisadores não biológicos - 3Sítio AtivoPorção da molécula que está envolvida efetivamente na reação.
- 4Características do Sítio Ativo1. Sítio Catalítico: local onde a reação ocorre;
2. Sítio de Ligação: são depressões ou fendas, situadas na superfície da enzima, onde o substrato se posiciona em um local adequado - 5Como a enzima mantém o substrato posicionado?Através de interações não covalentes dos grupos R de alguns de seus aminoácidos com grupos químicos dos substratos.
Portanto, a forma da enzima é complementar à forma do substrato, garantindo sua especificidade pelo substrato. - 6CofatoresSão íons inorgânicos e moléculas orgânicas complexas (coenzimas). São componentes adicionais exigidas por algumas enzimas para serem ativadas.
- 7Grupo prostéticoCofator ligado covalentemente à enzima
- 8Holoenzimaenzima completa (proteína + cofatores)
- 9Apoenzima ou apoproteínaÉ a parte proteica da enzima completa.
- 10CoenzimaMolécula orgânica que se liga
temporariamente a apoenzima, sendo responsável por sua ativação - 11Como as enzimas realizam a catálise?Aumentando a velocidade da reação, ocasionada por um abaixamento na Energia de Ativação (ΔG*), sem alterar o equilíbrio químico da reação (ΔG0’ e Keq).
- 12Definição de Energia de LigaçãoEnergia livre total (ΔG0’ )
liberada durante a formação das interações fracas (iônicas, hidrofóbicas, pontes de H) entre os grupos funcionais da Enzima e do Substrato no complexo [ES] que é formado no estado de transição da reação para conversão do Substrato em produto - 13Funcionamento da especificidade da enzima pelo substratoNa presença de dois substratos a enzima seleciona o que apresenta grupo químico com maior interação com seus grupos funcionais, utilizando a Energia de Ligação e portanto, ocasionando o abaixamento da ΔG*
- 14Inibidores das enzimasCompostos que interferem na catálise
enzimática diminuindo ou interrompendo a reação. São os mais importantes agentes farmacêuticos conhecidos - 15Inibidores irreversíveisReagem de forma covalente com um grupo funcional da Enzima, podendo ocasionar a destruição do referido grupo.
- 16Inibidores reversíveis1. Competitivo;
2. Incompetitivo;
3. Misto;
3. Não competitivo; - 17Inibição competitivaO inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima formando o completo EI, impedindo, portanto, a ligação do substrato. O inibidor se assemelha ao substrato, mas não leva à catálise.
- 18Inibição incompetitivaO inibidor se liga a um sítio da enzima diferente do sítio do substrato e, se liga somente após formado o [ES] formando EIS, alterando Vmax (diminui) e diminuindo o Km
- 19Inibição mistaO inibidor ocasiona o aumento do Km e a diminuição da Vmax
- 20Inibição não competitivaRaramente encontrado na prática. O inibidor se liga a enzima ou ao [ES] formando o ESI
- 21Enzimas Regulatórias1. Enzimas que controlam a etapa limitante em uma sequência de reações (vias metabólicas);
2. Atividade da enzima é aumentada ou diminuída em função de sinais por efetores/moduladores alostéricos ou por modificação estrutural da enzima; - 22Enzimas alostéricasA enzima se liga a efetores alostéricos (+/-) de forma não covalente
- 23Enzimas ReguladasA enzima sofre modificações estruturais covalentes de forma reversível
- 24Características das enzimas alostéricas1. Os moduladores/efetores alostéricos agem por mecanismo de feedback (retroalimentação). Ex: ATP;
2. Quando o sítio do modulador alostérico coincidir com o sítio catalítico da enzima, o substrato da reação seguinte atua também como modulador alostérico;
3. As enzimas alostéricas não seguem a cinética proposta por Michaelis-Menten (Hipérbole) e sim Sigmoidal; - 25Classificação das E. Alostéricas1. Homotrópicas: o próprio substrato age como modulador (efetor);
2. Heterotrópicas: o modulador é diferente do substrato; - 26Características das enzimas moduladas1. São moduladas por sua modificação estrutural covalente, portanto os grupos são adicionados (ou removidos) às estruturas das enzimas;
2. As ligações dos grupos da enzima são catalisadas por enzimas auxiliares;
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- Introdução à Bioquímica Fichas sobre Enzimas, creado por Lucas Laybs el 30/03/2019.
- Creado por
- Lucas Laybs
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