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PSVO - BIOQUIM I - Parte 2
Fichas del conjunto (18)
- 1Em caso de Necessidade de energia, o que acontece com o acetil-CoA?Entra no CK para ser oxidado e formar coenzimas reduzidas (NADH e FADH2).
Produção de energia - 2Em caso de não haver necessidade de energia, o que acontece com o Acetil CoA?Inibida pelo CK - situação energética favorável (mais ATP do que ADP) - Acetil-CoA é desviado para vias anabólicas = produção de ácidos biliares, esteróides, tg e fosfolipídeos
- 3Pq as coenzimas conferem uma ideia do estado energético?OXIDADAS → NÃO TEM ELÉTRONS, logo, HÁ FALTA DE ATP →
não teve transferência de elétrons;
REDUZIDAS → CARREGAM ELÉTRONS, logo, HÁ ATP. - 4Onde é encontrada a enzima Creatina Fosfoquinase? Qual o seu uso diagnóstico?M. esquelético, coração e cérebro.
Distrofia muscular e IAM - 5Explique a função da Creatina FosfoquinaseFosforila a Creatina e forma a Creatina Fosfato.
Quando o ATP do órgão é rapidamente consumido, a Creatina Fosfato doa o fosfato para o ADP, restabelecendo os níveis de ATP. - 6CK-MB é pouco ou muito específico?Pouco! Pois apresenta tempo de vida curta na corrente sanguínea - se eleva de 3 a 6 horas depois!
Pico entre 12 e 24 pós IAM.
Diminui entre 24 e 72h - 7Qual é o modelo mais eficiente e ppq? A) Enzima complementar ao substrato B) Enzima complementar ao estágio de transiçãoB.
Máxima interação no estágio de transição, favorecendo a formação de produtos.
Em A: Encaixe perfeito na enzima, porém, sem espaço para a máxima interação entre S e E, prejudicando. - 8A Velocidade da reação é porporcional a quem?Complexo Enzima-Substrato
- 9Quanto maior o Km, ________ a velocidade da reação! Pq?Menor é a afinidade da enzima pelo substrato, pois uma maior concentração de substrato é requerida para que se alcance a metade da velocidade máxima
- 10Km baixo, indica?Mais afinidade entre complexo ES. = Maior velocidade. Grupos interagem com mais força e o resultado é mais rápido.
- 11Medicamento que é mais rápido metabolizado tem KM menor ou Maior?Menor! Menos tempo = age mais rápido.
- 12O que isso quer dizer? Hexoquinase I presente nos eritrócitos → Km para a glicose de 0,05 mM;Necessário de 0,05 mM de glicose para que a reação atinja ½ da sua V
máxima; - 13Cite o conceito e um exemplo de Inibição CompetitivaCompete com o substrato pelo sítio ativo da enzima, impedindo a catálise.
Ex: Envenenamento por metanol.
Formação de formadeído = pode causar cegueira e acidose metabólica.
Tratamento: Etanol na corrente sangu
Etanol: inibidor competitivo e a alcool desidrogenase prefere o etanol (KM menor = maior afinidade). Obs: necessário hemodiálise para retirar o metanol que ficará no sangue. - 14Explique: inibição não competitivaInibidor não se liga ao sítio ativo do substrato e sim, a outro.
Causa uma modificação na estrutura enzimática = para de ser útil. = n forma mais produto.
A concentração de substrato não influencia no inibidor,
pois ele atua em outro sítio; - 15Explique: Inibidores IrreversíveisEnzima não tem mais sua função, visto que inibidores ligam-se a ligações covalentes de um grupo funcional da enzima.
EX: Tratamento AIDS e alcoolismo (dissulfiram) - 16Enzimas reguladoras são, comumente,Proteínas Alostéricas. = Sofrem alteração na sua conformação, devido a ligação de moduladores que pode impedir ou auxiliar no funcionamento da proteína
- 17Diferencie enzimas quinases e fosfatases→ Enzimas quinases - Transferem/Adicionam o fosfato (Ativa)
→ Enzimas fosfatases - Retiram o fosfato (inativa) - 18Defina: Zimogêniosproteínas que são produzidas maiores para
ficarem inativas → quando precisam ser ativadas, esses grupos
adicionais são removidos: CLIVAGEM PROTEOLÍTICA;
⇒ Clivagem é IRREVERSÍVEL;
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- Fichas sobre PSVO - BIOQUIM I - Parte 2, creado por Rafael Guilet el 18/01/2022.
- Creado por
- Rafael Guilet
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