tirosinasa ll

Determinación de la constante Michaelis-Menten y la velocidad máxima

Cinética química

Estudio de las velocidades de las reacciones químicas y de los factores que influyen en ella.

pueden clasificarse sobre una base cinética por el orden de reacción:

Ecuación de Michaelis-Menten

un aumento posterior de la concentración del sustrato, la velocidad de la reacción llega a ser independiente de esta.

A medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad inicial de la reacción disminuye.

concentración baja de sustrato, la velocidad inicial de la reacción (o) es casi proporcional a la concentración del sustrato

reacciones químicas se aplican a las reacciones catalizadas por las enzimas, aunque éstas muestran la saturación con el sustrato, lo que no ocurre en reacciones no enzimáticas.

La enzima E se combina en primer lugar con el sustrato S para formar el complejo enzima-sustrato ES; este último se divide en una segunda etapa, para formar la enzima libre y el producto P

Transformaciones de la ecuación de Michaelis-Menten

es la ecuación de Lineweaver-Burk. Cuando 1/0 se representa frente a 1/ [S], se obtiene una línea recta. La pendiente de la recta es KM/Vmáx, y la intersección sobre el eje 1/0 es 1/Vmáx; la intersección sobre el eje 1/ [S] es -1/KM

transformaciones algebraicas buscan linealizar la ecuación de MM. Una de las transformaciones más corrientes se obtiene tomando los recíprocos de ambos miembros de la

ecuación de Michaelis-Menten