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Mapa mental

Enzimas

Marcela Henschien BIOQUIMICA 2do año primer parcial Español 5,0Valoración media 5,0 de 5 (1 valoración)

Contenido del mapa

Enzimas

  1. estructura

    • terciaria tridimensional
    • centro activo
      • zona específica que presenta cadenas laterales de los aminoácidos de unión al sustrato y de acción catalítica
      • sitio de union
      • sitio catalítico
  2. que son

    • proteína con propiedades cataliticas
      • elaborada por la celula
      • susceptible a ser regulada
      • intervienen en las reacciones químicas propias del metabolismo
  3. funciones

    • acelerar la velocidad de las reacciones químicas
      • en que condiciones
        • efectivas en cantidades pequeñas
        • no sufren modificaciones al final de la reaccion
        • no afectan la posición del equilibrio
      • como?
        • disminuyen la energía de activación, que lleva a aumentar la velocidad
          • energía adicional que es necesaria dar al sistema para que ocurra la reacción
  4. características

    • termolabiles
    • alta eficiencia
    • alta especificidad
      • limitación de una enzima hacia un sustrato determinado y en relación a una reacción específica
    • sujetas a controles
  5. medición de cantidad enzimatica

    • UI
      • microcrol/min
    • Katal
      • mol/seg
  6. agentes que producen variaciones en las reacciones

    • T°
    • PH
      • enzima es activa en un PH optimo
        • porque
          • puede alterar sustratos
          • puede alterar sitio activo
    • fuerza Iónica
      • cantidad y tipo de iones presentes en una solución
    • concetración de sustrato
  7. parámetros cinéticos

    • Velocidad maxima
    • Km
      • concentración de sustato para la cualla velocidad de la reaccion es la mitad de la velocidad maxima
    • formulas
      • lineweaver-burk
        • 1/v0= km/Vmax x 1/(S) + 1/ Vmax
      • michaellis & menten
        • V0= Vmax x (S) / Km + (S)
  8. inhibidores

    • irreversibles
      • la enzima no recobra la actividada, ya que modifica irreversiblemente o destruye grupso esenciales del centr activo
    • reversibles
      • la enzima recobre su actividad si remuevo el inhibidor
        • competitivos
          • se unen la sitio activo
          • compiten por el sitio activo con el sustrato
            • por ser análogo estructurel
          • disminuye la afinidad
            • aumente el Km
          • velocidad maxima se mantiene igual
          • si aumento la cantidad de sustrato la inhibición desaparece
        • no competitivos
          • se unen a un sitio distinto del centro activo
          • si aumento la cantidad de sustrato la inhibición No desaparece
          • no disminuye la afinidad por el sustrato
            • km se mantiene igual
          • disminuye la velocidad maxima
  9. alostericas

    • modelos enzimáticos
      • concertado simétrico
        • la proteína regulatoria consiste en dos o más subunidades idénticas. Cada uan tiene un sitio de unión para el sustrato y efector. Cada subunidad tiene dos estados: R (relajado) y T (tenso). en estado R tiene afinida pro el sustrato y alta actividad y en estado T tiene baja afinidad por el sustrato y baja actividad
      • modelo secuencial
        • la unión al ligando produce una cambio confomacional que puede afectar secuencalmente la estabilidad y configuaración de las subunidades vecinas aumentando o disminuyendo la afinidad por el sustrato
    • clasificación
      • homotrópicas
        • el sustrato es e l modulador
      • heterotrópicas
        • modulado p or sustancias distintas al sustrato
      • homo-heterotrópicas
        • modulado por el sustrato y otras sustancias distintas
    • definición
      • son enzimas que presentan un sitio alostérico cuya unión al modulador alostérico produce uan alteración de la cnfiguarción espacial que se transmite al centro activo y modifica la actividad enzimática
    • características
      • generalmente tiene nestructura 4ria
      • tiene diferentes sitios activos
      • la union al sustrato es cooperativa
      • pequeños cambios en el modulador producen grandes cambis en la actividad enzimática
  10. mecanismos de regulación

    • covalente
    • disponibilidad de sustrato
    • alostérica
    • inducción y represión
  11. agentes auxiliares o cofactores

    • holoenzima
      • apoenzima + grupo prostetico o cofactores
    • apoenzima
      • parte proteica de la holoenzima sin actividad enzimática
    • cofactores
      • iones metálicos
      • coenzima
        • molecula organica de estructura mas o menos compleja que interviene en la reaccion como dador de algun grupo químico
        • unida debilmente, de facil disociación
        • unida fuertemente, dificl disciación
          • Grupo protético
    • isoenzimas
      • misma reacción pero difieren en algun parámetro cinético

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Descripción
Fmed 2017
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bioquímica
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