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PROTEINAS II

Lourdes Hualpa Español

Contenido del mapa

PROTEINAS II

Conceptos
- Las proteínas son polipéptidos naturales de 40 a 40 mil residuos de aminoácidos
- Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces amidas
Monómero: Aminoácidos
- Un aminoácido es un ácido carboxílico con un grupo amino en el carbono alfa
  - Las unidades repetidas se llaman residuos de aminoácidos
- Clasificación y nomenclatura
  - 10 esenciales
    - El cuerpo no puede sintetizarlos por sí solo
  - 10 no esenciales
    - El cuerpo los sintetiza a partir de los 10 esenciales
- Configuración
  - La mayor parte de los aminoácidos tienen configuración L
- Propiedades ácido base
  - En solución ácida
  - Carga negativa en un átomo y positvia en uno no adyacente
  - En solución básica
  - Depende de la solución en la que se encuentre, los aa pueden actuar como ácidos o bases
Clasificación
- Fibrosas
  - Grandes cadenas de polipéptidos en forma de haz
  - Insolubles en agua
  - Estructurales
- Globulares
  - Formas esféricas
  - Solubles en agua
  - Enzimas
Funciones
- Estructurales
  - Imparten resistencia a las estructuras biológicas
  - Colágeno y queratina
- Protectoras
  - El veneno de las víboras y las proteínas para la coagulacion y algunos antibióticos
  - Protege a los organismos contra enfermedades o lesiones
- Enzimáticas
  - Funcionan como catalizadores de reacciones
- Hormonal
  - Regulan las reaccinoes de los seres vivos
  - Insulina
- Función fisiológica
  - Se encargan de transportar, alamcaenar oxigeno y de la contracción muscular
Enlaces de una proteína
- Peptídico
  - Enlaces amida que unen los residuos aminoácidos
  - Carácter de doble enlace parcial debido a la deslocalización de sus electrones
- Disulfuro
  - El producto de la oxidacion de los tioles bajo condiciones suaves
  - Cisteína
  - Puente Disulfuro
Estructuras
- Primaria
  - Identificación
  - Acción enzimática
    - Peptidasa
      - Cataliza la Hidrólisis de un enlace peptídico
      - Ejemplo
        Carboxipeptidasa A
        Cataliza la hidrólisis de un enlace peptídico C-terminal
        Tripsina
        Cataliza mediante el lado C de la arginina o lisina
        Quimiotripsina
        Cataliza el lado C de los aa con anillos romáticos: Phe, Tirosina y tripsina
      - No catalizan enlace peptidico si hay prolina en el sitio de hidrlisis
      - Reactivos quimicos
        Mediante el reactivo de Edman
        Bromuro de cianógeno
        Hidroliza el lado C de la metionina
- Secundaria
  - Describe el plegamiento de los segmentos de la columna vertebral de los péptidos
    - Se estabilizan por puentes de hidrógeno
  - Tipos de estructuras
    - Hélice a
      - La columna del péptido se enrrolla al rededor de eje de la molécula y los sustituyentes se inclinan hacia afuera. Esto minimiza el impedimento estérico
    - Hoja B
      - La columna se pliega en zig zagque se asemeja a una serie de pliegues
- Terciaria
  - Disposición 3D de los átomos de la proteína
  - Las proteínas se pliegan para ser estables.
  - Interacciones estabilizadoras
    - Cada que se estabilizan, se libera energía
    - Tipos
      - Puentes disulfuro
      - Puentes de Hidrógeno
      - Interacciones hidrofóbicas
      - atracciones electrostáticas
- Cuaternaria
  - Las cadenas indiividuales se llaman subunidades
  - Se ordenan por atraccion electrostatica, interaccion hidrofobicas y PDH
Desnaturalización
- Destrucción de la estructura terciaria de una proteína
- Factores
  - Cambio de pH
    - Se modifican las cargas de las cadenas e interfiere con la atraccion electrostatica y PDH
  - Reactivos
    - Formación de otros enlaces más fuertes
  - Solventes orgánicos
    - Interfieren con las interacciones hidrofóbicas
  - Calor o agitación
    - Mayor cinética molecular que influyen en las fuerzas de atracción