ENZIMAS

Página 1

Definição:

As enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza geralmente proteica, que têm função catálica e mentam sensivelmente a velocidade de reações químicas, adaptando-se as condições do organismo.

Nem todas as enzimas são proteínas. Existem enzimas constituídas de RNA, as riboenzimas.

Aspectos relevantes:

As enzimas diminuem a energia de ativação necessária para converter o substrato no produto. As enzimas nõ são consumidas na reação e não alteram seu equilíbrio químico

São catalisadores mais eficientes conhecidos, podem aumentar a velocidade de uma reação, enquanto catalisadores não - enzimáticos.

Reações catalisadas ocorrem em condições mai brandas (Ph neutro, 1atm, 37°C)

As enzimas possuem uma especifidade maior que os catalisadores químicos em relação à identidade do substrato(s) do(s) produtos(s).

Propriedades

Agem como catalisadores nas reações químicas em sistemas biológicos

Ao final das reações que catalisam, as enzimas em sua forma original

São sintetizadas pelas próprias células

Tem concentração moduláveis

Apresentam especificidade enzimática - a especificidade reside no sítio de ligação ao substrato

São compartimentalizadas nas organelas citoplasmáticas

Apresentam alto peso molecular

A natureza proteica da enzima restringe valores de Ph ótimo e calor de inativação. Algumas enzimas requerem um componente químico adicional não proteico ( grupo prostético )

Cofator : íons inorgânicos

Coenzima : molécula inorgânica

Mecanismo de atividade enzimática

Sob condições biológicas relevantes, as reações não catalisadas tendem a ser lentas

As reações catalisadas enzimaticamente, ocorrem no interior dos limites de uma cavidade na enzima, chamada sítio ativo

A molécula que se liga ao sítio ativo e sofre a ação da enzima é chamada substrato

Reação enzimática simples:

E + S <------> ES <-------> EP <-------> E+ P

Existe uma barreira energética entre S e P que representa a energia necessária para o alinhamento dos grupos químicos reagentes, formação de cargas

A velocidade das reações podem ser aumentadas de 2 formas:

Elevando a temperatura

Adição de catalisador

-Os catalisadores aumentam a velocidade das reações e diminuem a energia de ativação

-Qualquer enzima que catalisa a reação S ------> P também catalisa a reação P -----> S

-Quando a reação S <-----> P é catalisada por uma enzima, os complexos ES e EP são os intermediários

-A energia derivada da interação enzima - substrato é chamada energia de ligação

Especificidade do substrato

- 1984 - Ernil Fisher, modelo, chave - fechadura

Ajuste induzido

As enzimas exibem estruturas flexíveis, o sitio ativo altera a sua forma de maneira continuada através de interações.

Fatores que influenciam a atividade enzimática

concentração do substrato

Temperatura

Ph

Inibidores enzimáticos

As atividades enzimáticas podem ser diminuída por grande número de substâncias, genericamente chamadas de inibidores

INIBIDOR - Qualquer substância capaz de inibir velocidade de uma reação catalisada por enzimas

- A possibilidade de inibir reações enzimáticas é um campo aberto para aplicações ecológicas

- Os inibidores podem ser classificados de acordo com a reação com a enzima em inibição reversível e irreversível

Inibição competitiva

Um inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo da enzima

Os inibidores competitivos são compostos cujas estruturas semelhantes, porém liga-se apenas ao complexo ES

Inibição mista

Um inibidor misto se liga em regiões diferentes do sítio ativo, mas podem se ligar tanto a E como a ES

Inibição irreversível

O inibidor irreversível se combina de forma covalente a enzima, ou destrói, ou forma associações estáveis, bloqueando o local de associação

ENZIMAS DE IMPORTÂNCIA CLÍNICA

Lacato desidrogenase (LDH)

- Formada por 2 tipos de subunidades que diferem levemente na composição de aminoácidos, podem ser separadas por eletroforese ou atografia baseada nas cargas. A LDH existe nas diversas isoformas dependendo das origem das subunidades