Fichas
4.3.1 Enlace peptídico y estructura de las proteínas
Fichas del conjunto (9)
- 1Enlace peptídicoenlace entre aas para formar proteínas. Ocurre entre un grupo amina y un grupo carboxilo de otro aa con la péridida de una molécula de agua. Las cadenas R se orientan alternativamente.
- 2Estructura primariaSecuencia de aas que constituyen una proteína unidos por enlace peptídico. Se nombran desde el grupo amina hasta el carboxilo. Determina el resto de niveles y su conformación 3D. Es característica su disposición en zig zag por la rigidez de los enlaces peptídicos. En total hay 20 aas proteícos por lo tanto hay 20^n combinaciones, por lo tanto son casi infinitas.
- 3Estructura secundariaprimeros plegamientos de las proteínas. Hay 3 tipos aunque coexisten en los llamados dominios estructurales.
-α-hélice
-hélice de colágeno
-β-lámina plegada - 4Estructura α-héliceLa cadena de aas forma una hélice en sentido dextro (agujas del reloj) estabilizadad por puentes de H entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amina de otro de la misma cadena en vertical. El número de puentes de H es máximo por lo que es muy estable
- 5Estructura β-lámina plegadala cadena tiene forma de fuelle o lámina plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena unidos por puentes de H, las cadenas se pueden unir de forma paralela o antiparalela
- 6Estructura tericariaEs más estable que la secundaria y es responsable de las propiedades y funciones de las proteínas. Ya es funcional.
Se estabilizan a través de la formación de varios tipos de enlaces: puentes disulfuro (entre dos grupos -SH), fuerzas electroestáticas (enlaces iónicos entre grupos con cargas opuestas), puentes de H (entre grupos polares) y fuerzas de Van der Waals (entre grupos polares). Pueden ser globulares o filamentosas - 7Proteínas globularesTienen forma esferoidal y son solubles porque, debido a su alto grado de plegamiento, los ácidos grasos quedan protegidos en el interior. Tienen funcioens reguladoras.
- 8Proteínass filamentosasmenor plegamineto que las globulares, tienen forma alargada, son insolubles y una función estructural.
- 9Estructura cuaternariaNo en todas las proteínas, solo en las formadas por más de una subunidad. Tienen una disposición relativa adoptada por las subunidades formando un complejo proteíco. Es estabilizada por los mismo enlaces que la estructura terciaria.
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- Usuario eliminado · nov 2024
- Actualizado
- 24 nov 2024
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- Creado por Belén Plaza Paredes · 18 nov 2024
- Copiado por Belén Plaza Paredes · 24 nov 2024
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