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TEST ENZIMAS
Preguntas del test (48)
1La parte proteica de un enzima recibe el nombre de apoenzima
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- BFalso
2enzimas aumentan la energía de activación del proceso en el que participan
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- BFalso
3Los enzimas son muy abundantes en la célula por el consumo de los mismos durante las reacciones metabólicas
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- BFalso
4La unión enzima-sustrato se realiza mediante enlaces covalentes
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- BFalso
5Las ligasas Catalizan la unión de moléculas mediante la energía del ATP
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6A mayor valor de Km, mayor afinidad de una enzima por su sustrato
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- BFalso
7Km es una constante que equivale a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción se hace el doble de su valor máximo
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8La parte proteica de un enzima recibe el nombre de holoenzima
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9Los cambios de temperatura provocan cambios conformacionales en los enzimas, pero no afectan a su actividad
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- BFalso
10Oxido reductasas Separan átomos de hidrógeno del sustrato o aceptan sus electrones
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11Una enzima puede experimentar un cambio de conformación cuando se fija al sustrato
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12las enzimas se consumen en el transcurso de la reacción
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13Los enzimas alostéricos, son enzimas con una gran susceptibilidad de ser reguladas
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14La inhibición de tipo no competitivo se revierte aumentando la [S]
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15Todos los enzimas actúan a un pH óptimo en torno a 7,5
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16Hidrolasas Rompen enlaces añadiendo una molécula de agua
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17Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar juntos en la estructura primaria de la enzima
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18Los inhibidores irreversibles de las enzimas forman enlaces débiles con cadenas laterales de los sitios activos de los residuos de las enzimas
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19Los sustratos se unen a los enzimas por fuerzas relativamente débiles
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20Muchas enzimas alostéricas se encuentran al final de vías metabólicas
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21En 1958, Koshland propuso la hipótesis de la llave-cerradur
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22Isomerasas Catalizan cambios de posición de grupos de una parte a otra de la misma molécula
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23El sustrato queda ligado a una región específica del enzima que se denomina sitio alostérico
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24Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima, modificándola covalentemente
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25El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de ordenadas me permite calcular la Km
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26Los cambios de pH alteran la actividad enzimática
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27Transferasas Pasan radicales de un sustrato a otro sin que en ningún momento los radicales queden libres
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28Todos los residuos aminoácidos de un enzima están en contacto con el sustrato
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29En la inhibición de tipo competitivo el valor de Km no se modifica, pues el sustrato reacciona con la enzima igual que en ausencia del inhibidor.
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30
La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=7, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12 F- AVerdadero
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31Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción se hace prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato
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32Liasas Separan grupos sin intervención de agua, generando dobles enlaces
- AVerdadero
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33El sitio activo de un enzima es plano, compuesto de grupos R que proceden de diferentes aminoácidos
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34En 1894, Emil Fischer propuso el modelo del ajuste inducido
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35El inhibidor acompetitivo se une a la enzima libre al mismo sitio que el sustrato y son estructuralmente similares al sustrato
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36Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato
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37La asociación de una molécula proteica y de otra no proteica en un enzima recibe el nombre de holoenzima
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38Los residuos de aminoácidos que forman parte del centro activo de una enzima suelen estar separados en la estructura primaria de la enzima
- AVerdadero
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39Las enzimas alostéricas presentan la clásica de Michaelis-Menten, apareciendo una sigmoide
- AVerdadero
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40Todos los inhibidores se unen al enzima por el centro activo
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41Los zimógenos son enzimas que se sintetizan inactivos y que requieren un cambio posterior para ser activos
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42Hipótesis del Estado Estacionario: establece que [ES] se mantiene casi constante durante gran parte de la reacción
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43Una gráfica de datos cinéticos V0/(S) que produce una curva sigmoide nos indica la ocurrencia de interacciones cooperativas entre las subunidades de la enzima
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44Un inhibidor competitivo reacciona irreversiblemente con el enzima para formar un complejo enzima-inhibidor
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45El inhibidor no competitivo no modifica la Vmax
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- BFalso
46Muchas fármacos son inhibidores de la actividad enzimática
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- BFalso
47El sustrato es la molécula que va a transformar el enzima
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- BFalso
48El corte de la gráfica de los dobles recíprocos con el eje de las ordenadas me permite calcular la Km
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- BFalso
Información
- Descripción
- TEST ENZIMAS
- Reseña de GoConqr
- Ya estudiaste todo las enzimas, ahora es momento de evaluar tus conocimientos. Responder las preguntas sobre enzimas del cuestionarios y al finalizar verifica tus respuestas.
- Autor
- fanitatou
- Idioma
- Español
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