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Flashcards

Bioquímica metabólica: proteínas (2° parcial)

Kayla Rebecca Aceves Bioquímica metabólica Universidad Spanish 89 cards

Cards in this deck (89)

  1. 1Grupo versátil y diverso de macromoléculas constituidas por aminoácidos.Proteínas.
  2. 2¿De qué se componen las proteínas?C, H, O y N.
  3. 3Raíz etimológica de la palabra proteínas.Del griego proteios: primero o rpimordial.
  4. 4Unidades básicas que forman las proteínas.Amino ácidos.
  5. 5Los cuatro grupos unidos al carbono "a" de los aminoácidos son diferentes a excepción, ¿de cuál?De la glicina.
  6. 6Tipos de fuentes de aminoácidos.1.- Exógena
    2.- Endógena
  7. 7Funciones de los aminoácidos.1.- Biosíntesis
    2.- Producción de energía
  8. 8Función de biosíntesis de los aminoácidos.1.- Proteínas
    2.- Ácidos nucleótidos
    3.- Gluconeogénesis
    4.- Lipogénesis
  9. 9¿Cuántos tipos de aminoácidos existen?20.
  10. 10Tipos de denominación de los aminoácidos.1.- Trivial
    2.- De 3 letras
    3.- De 1 letra
  11. 11Nombre de los 20 aminoácidos.1.- Alanina/Ala/A
    2.- Arginina/Arg/R
    3.- Asparigina/Asn/N
    4.- Ácido aspártico/Asp/D
    5.- Cisteína/Cys/C
    6.- Glutamina/Gln/Q
    7.- Ácido glutámico/Glu/E
    8.- Glicina/Gly/G
    9.- Histidina/His/H
    10.- Isoleucina/Ile/I
    11.- Leucina/Leu/L
    12.- Lisina/Lys/K
    13.- Metionina/Met/M
    14.- Fenilalanina/Ohe/F
    15.- Prolina/Pro/P
    16.- Serina/Ser/S
    17.- Treonina/Thr/T
    18.- Triptófano/Trp/W
    19.- Tirosina/Tyr/Y
    20.- Valina/Val/V
  12. 12Maneras de clasificar los aminoácidos.1.- Por su estructura química
    2.- Su contenido nutricional
  13. 13Clasifición química de los aminoácidos.1.- Apolares: hidrófobos
    2.- Polares: hidrófilos
    3.- Ácidos: carga negativa a pH fisiológico
    4.- Bases: carga positiva a pH fisiológico
  14. 14Cladifiación nutricional de los aminoácidos.1.- Esenciales
    2.- No esenciales
    3.- Condicionalmente esenciales
  15. 15Aminoácidos que no se pueden generar en el cuerpo (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano, valina).Aminoácidos esenciales.
  16. 16Aminoácidos que se pueden generar en el cuerpo (alanina, aspargina, ácido aspártico, ácido glutámico, glicina, tirosina, cisteína, glutamina, arginina, prolina, histidina, serina).Aminoácidos no esenciales.
  17. 17Aminoácidos que sólo se generan en le cuerpo en algunas condiciones fisiológicas.Aminoácidos condicionalmente esenciales.
  18. 18Estas uniones se forman entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del segundo aminoácido, con la liberación de una molécula de agua. Es el enlace por el que se encuentran unidos los aminoácidos.Enlace peptídico.
  19. 19Clasificación de los aminoácidos por longitud de cadena.1.- Oligopéptido: 2 - 20 aa
    2.- Polipéptido: 20 - 50 aa
    3.- Proteína: <50 aa
  20. 20Péptidos de importancia biológica.1.- Glutatión
    2.- Oxitocina
    3.- Insulina
    4.- Vasopresina (ADH)
  21. 21Péptido que se encarga de la síntesis de proteínas y ADN, metabolismo de fármacos y toxinas, protección de agectes oxidantes.Glutatión.
  22. 22Péptido que se encarga de las contracciones uterinas.Oxitocina.
  23. 23Péptido que se encarga de la disminución de glucosa en azúcar.Insulina.
  24. 24Péptido que se encarga de la reabsorción de agua en el riñón.Vasopresinas (ADH).
  25. 25Macromoléculas más versátiles que se responsabilizan de las funciones metabólicas y morfológicas, están directamente relacionadas con la combinación de los aminoácidos.Proteínas.
  26. 26Funciones de la proteínas.1.- Enzimática
    2.- Almacenamiento
    3.- Transporte
    4.- Contráctil
    5.- Protección
    6.- Hormonal
    7.- Estructural
  27. 27Funciones enzimáticas de las proteínas.1.- Digestión
    2.- Biosíntesis
  28. 28Función de almacenamiento de las proteínas.Caseína.
  29. 29Funciones de transporte de las proteínas.1.- Lipoproteínas
    2.- Hemoglobina: transporta oxígeno a los tejidos
  30. 30Función contractil de las proteínas.Actina y miosina.
  31. 31Funciones de protección de las proteínas.1.- Queratina: protege la piel de aentes químicos y mecánicos
    2.- Linfocitos (Ig): destrucción de organismos invasores
  32. 32Función hormonal de las proteínas.Insulina y glucagón.
  33. 33Funciones estructurales de las proteínas.1.- Colágeno: componente del tejido conectivo
    2.- Elastina: componentes de los vasos sanguíneos y piel
  34. 34Maneras de clasificar las proteínas.1. Por su composción
    2.- Por su forma
  35. 35Clasificación de las proteínas por su composición.1.- Simples: únicamente tienen aminoácidos
    2.- Conjugadas: tienen aminoácidos más un grupo prostético
  36. 36Ejemplos de proteínas conjugadas.1.- Ácido fosfórico: fosfoproteína (caseína)
    2.- Hidrato de carbono: glucoproteína (globulina)
    3.- Ácidos nucleicos: nucleoproteínas (ribonucleoproteínas)
    4.- Lípidos: lipoproteínas (lipoproteínas séricas)
    5.- Metal: metaloproteínas (ferritina)
  37. 37Clasificación de las proteínas por su forma.1.- Globurales: forma esférica y compacta, solubrle en agua, insulina, albúmina
    2.- Fibrosas: forma alargada, baja solubilidad y resistentes, queratina, miosina, colágeno
  38. 38Estructura de las proteínas.1.- Primaria
    2.- Secundaria
    3.- Terciaria
    4.- Cuaternaria
  39. 39Secuencia lineal de aminoácidos, tienen un órden determinado, la secuencia se determina con el ADN.Estructura primaria.
  40. 40Plegamiento de la cadena polipetídica (dejando aparte los grupos R).Estructura secundaria.
  41. 41Plegamiento tridimensional de una proteína debido a las interacciones entre sus cadenas laterales.Estructura terciaria.
  42. 42Proteínas compuestas por más de una cadena de aminoácidos.Cuaternaria.
  43. 43Fuentes alimentarias de las proteínas.1.- Animal (alto valor biológico)
    2.- Vegetales
  44. 44Lugar donde se da la degradación mecánica de las proteínas.Boca.
  45. 45Inicio de la digestión química de las proteínas.Estómago.
  46. 46Las células principales liberan esta enzima en el estómago, la cual activa el ácido clorhídrico de las células parietales.Pepsina.
  47. 47Enzima que actúa en el intestino.Intestino.
  48. 48Libera jugo pancreático y proteasas que degradan los aminoácidos.Páncreas.
  49. 49Lugar donde se da el metabolismo de aminoácidos.Hígado.
  50. 50Eliminación del amonio formado en la degradación de aa y otras sustancias nitrogenadas, se lleva a cabo en las células del hígado, los hepatocitos (mitocondria y citoplasma).Ciclo de la urea.
  51. 51Son moléculas muy grandes que se encuentran en la célula y son responsables de almacenar y de dirigir la información que las células utilizan para la reproducción.Ácidos nucleicos.
  52. 52¿De qué están constituidos los ácidos nucleicos?Por nucleótidos.
  53. 53Tipos de ácidos nucleicos.1.- ADN
    2.- ARN
  54. 54¿De qué está constituido un nucleótido?1.- Una base nitrogenada
    2.- Un azúcar de carbonos (ribosa o desoxiribosa)
    3.- Un grupo fosfato
  55. 55Tipos de bases nitrogenadas.1.- Purinas
    2.- Pirimidas
  56. 56Bases nitrogenadas purinas.1.- Adenina
    2.- Guanina
  57. 57Bases nitrogenadas pirimidas.1.- Citosina
    2.- Timina
    3.- Uracilo
  58. 58¿Cómo se unen las bases nitrogenadas?Por puentes de hidrógeno.
  59. 59Tipos de azúcares pentosa.1.- Desoxirribosa (ADN)
    2.- Ribosa (ADN)
  60. 60Es el almacenamiento de la información genética, "disco duro". Se compone de dos cadeas enrrolladas en forma de hélice, dan como resultado una doble hélice. Se organiza dentro del núcleo y las mitocondrias de las células eucariotas.ADN.
  61. 61¿De qué está constituido el ADN?1.- Un grupo fosfato
    2.- Azúcar desoxirribosa
    3.- Una bases nitrogenadas C, G, T o A
  62. 62Emparejamiento de las bases nitrogenadas del ADN.1.- C - G
    2.- T - A
  63. 63¿Cómo funcionan las dos cadenas de una molécula de ADN?Antiparalelas.
  64. 64Traduce el lenguaje genético de los ácidos nucleicos al lenguaje de los aminoácidos para producir proteínas. Es una cadena de menor tamaño formada por una hélice.ARN.
  65. 65¿De qué está constituido el ARN?1.- Un grupo fosfato
    2.- Un azúcar ribosa
    3.- Una base nitrogenada A, G, C o U
  66. 66Emparejamiento de las bases nitrogenadas del ARN.1.- C - G
    2.- A - U
  67. 67Tipos de ARN.1.- ARN mensajero
    2.- ARN ribosomal
    3.- ARN transferencia
  68. 68Función del ARNm.1.- Copia del ADN
    2.- Define la secuencia de los aminoácidos que dormarán la proteína
  69. 69Función del ARNr.Interviene en la síntesis de proteínas.
  70. 70Función del ARNt.1.- TRansporta los aa de l citoplasma al ribosoma
    2.- Reconoce el sitio en el ARNm en donde debe unirse el aa
  71. 71La hélica de ADN se abre por acción de la helicasa que rompe los puentes de hidrógeno, desenrrollando la doble cadena.Paso 1 de la replicación.
  72. 72La ARN rpimasa coloca los primeros nucleótidos de la nueva cadena "primer cebador".Paso 2 de la repliación.
  73. 73La ARN polimerasa se encarga de ir apareando las bases nitrogenadas para formar una nueva doble cadena a partir de la cadena molde, pero solo es capaz de sintetizar nuevo ADN en sentido 5' - 3'.Paso 3 de la repliación.
  74. 74Como la replicación solo ocurre en un sentido y las dos hebras son antiparalelas, la cadena lider 5' - 3' se sintetiza continuamente y la cadena rezagada 3' - 5' se forma de manera discontinua por los fragmentos de okazaki, ARN primasa - ADN polimerasa.Paso 3.1 de la repliación.
  75. 75La ADN ligasa sella los fragmentos de las nuevas cadenas.Paso 4 de la replicación.
  76. 76Mecanismo anabólico que se encarga de elaborar proteínas a partir de la información genética.Síntesis de proteínas.
  77. 77Fases de la síntesis de proteínas.1.- Transcripción (núcleo)
    2.- Traducción (ribosomas)
  78. 78Elaboraición de una cadena de ARNm a partir del ADN, el cual va a llevar la información desde el núcleo a los ribosomas para sintetizar proteínas.Transcripción.
  79. 79Fases de la transcripción.1.- Iniciación
    2.- Elongación
    3.- Maduración
  80. 80La enzima ARN polimerasa II se une en un sitio específico "promotor o caja tata", solo sirve como señalizador para la enzima.Paso 1 de la iniciación.
  81. 81La unión de la ARN polimerasa con el promotor permite el desenrrollamiento del ADN, para formar una burbuja de transcripción.Paso 2 de la iniciación.
  82. 82Se lleva a cabo cuando se acomodan las bases complementarias del ARN a las del ADN. Conforme se va separando el pre-ARN, esta vuelve a enrrollarse y recupera nuevamente su forma original.Elongación.
  83. 83El pre-ARNm tendrá que pasar un proceso en el que se eliminan los intrones y se unen los exones para convertirse en ARNm, el cual sale del núcleo al citoplasma.Maduración.
  84. 84Proceso que consiste en convertir la información contenida en el ARNm en proteínas, se lleva a cabo en los ribosomas.Traducción.
  85. 85Es un conjunto de tripletes de bases nitrogenadas del ARNm llamados "codones" que codifican a los aa durante la síntesis de proteínas.Código genético.
  86. 86Participan en la transmisión y codificación de la información genética, están compuestos por un azúcar tipo pentosa, una base orgánica y ácido fosfórico.Ácidos nucleicos.
  87. 87Ácidos nucleicos que tienen como función la síntesis de proteínas.1.- ADN
    2.- ARN
  88. 88Se localiza en el núcleo celular y posee la información genética.ADN.
  89. 89Es sintetizado en el núcleo, se localiza en el citoplasma y participa en la biosíntesis de proteínas en los ribosomas. Existen 3 tipos: mensajero, transferencia y mitocondrial.ARN.

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Universidad Bioquímica metabólica Flashcards on Bioquímica metabólica: proteínas (2° parcial), created by Kayla Rebecca Aceves on 21/05/2021.
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